Übertragen (von lat. Übersetzung- Übersetzung) ist ein Begriff in der Biologie, der solche Reaktionen bezeichnet, bei denen die Synthese einer Polypeptidkette in Ribosomen unter Verwendung von mRNA als Matrize durchgeführt wird.
Während des Syntheseprozesses wird die Polypeptidkette durch die sequentielle Addition einzelner Aminosäurereste verlängert. Um zu verstehen, wie die Bildung von Peptidbindungen zwischen den entsprechenden Aminosäuren erfolgt, ist es notwendig, die Struktur der am Translationsprozess beteiligten Ribosomen und Transfer-RNAs (tRNAs) zu berücksichtigen.

Jedes Ribosom besteht aus 2 Untereinheiten: einer großen und einer kleinen, die voneinander getrennt werden können. Jede dieser Untereinheiten enthält ribosomale RNA und Protein. Einige ribosomale Proteine ​​sind Enzyme, d. h. erfüllen katalytische Funktionen. Die Hauptfunktion der kleinen Untereinheit besteht darin, genetische Informationen zu „entschlüsseln“. Es bindet mRNA und tRNA, die Aminosäuren tragen. Die Funktion der großen Untereinheit besteht in der Bildung einer Peptidbindung zwischen Aminosäuren, die von zwei benachbarten tRNA-Molekülen in das Ribosom gebracht werden.

RNA übertragen.

Transfer-RNA-Moleküle sind klein und enthalten 70–90 Nukleotide. Die Funktion der tRNA besteht darin, während der Synthese der Polypeptidkette bestimmte Aminosäuren auf Ribosomen zu übertragen, wobei jede Aminosäure durch die entsprechende tRNA übertragen wird. Alle tRNA-Moleküle können eine charakteristische Konformation (die räumliche Anordnung der Atome im Molekül) bilden – die Kleeblattkonformation. Diese Konformation des tRNA-Moleküls tritt auf, weil seine Struktur eine beträchtliche Anzahl zueinander komplementärer Nukleotide (4-7 in einem Abschnitt) enthält. Die intramolekulare Paarung solcher Nukleotide aufgrund der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen komplementären Basen führt zur Bildung einer solchen Struktur. An der Spitze des Kleeblatts befindet sich ein Nukleotidtriplett, das zum mRNA-Codon komplementär ist, das für die Aminosäure kodiert. Dieses Triplett ist bei tRNAs unterschiedlich, die unterschiedliche Aminosäuren tragen; es kodiert eine bestimmte Aminosäure, genau die, die von dieser tRNA getragen wird. Er heißt Anticodon .

Anticodon eines tRNA-Moleküls und Codon eines mRNA-Moleküls

An der Basis des Kleeblattes befindet sich eine Stelle, an der die Aminosäure bindet. Es stellt sich also heraus, dass das tRNA-Molekül nicht nur eine bestimmte Aminosäure überträgt, sondern dass es in seiner Struktur eine Aufzeichnung darüber gibt, dass es diese bestimmte Aminosäure trägt, und diese Aufzeichnung erfolgt in der Sprache des genetischen Codes.

Wie zuvor schon gesagt, Ribosomen ist in der Lage, mRNA zu binden, die Informationen über die Aminosäuresequenz des zu synthetisierenden Proteins trägt, tRNA, die Aminosäuren trägt, und schließlich die synthetisierte Polypeptidkette. Die kleine Untereinheit des Ribosoms bindet mRNA und tRNA, die die erste Aminosäure der Polypeptidkette (normalerweise Methionin) tragen, woraufhin sich die große Untereinheit bindet, um ein funktionierendes (arbeitendes) Ribosom zu bilden. Das aktive Zentrum des Ribosoms, in dem eine Peptidbindung zwischen zwei benachbarten Aminosäuren gebildet wird, ist so konzipiert, dass es gleichzeitig zwei benachbarte Codons (Triplett) der mRNA enthalten kann. Im ersten Stadium bindet tRNA aufgrund der Wechselwirkung zwischen einem Codon und einem Anticodon an mRNA. Weil Das auf der tRNA befindliche Anticodon und das auf der mRNA befindliche Codon sind komplementär; zwischen ihren stickstoffhaltigen Basen werden Wasserstoffbrücken gebildet. Im zweiten Schritt erfolgt die Bindung an das Nachbarcodon des zweiten tRNA-Moleküls auf ähnliche Weise. Die tRNA-Moleküle im aktiven Zentrum des Ribosoms sind in diesem Stadium so angeordnet, dass die -C=O-Gruppe des ersten Aminosäurerests, der mit der ersten tRNA assoziiert ist, nahe an der freien Aminogruppe liegt (- NH 2) des Aminosäurerests, der in der zweiten Transport-tRNA enthalten ist. Aufgrund der Codon-Anticodon-Wechselwirkung zwischen sequentiell angeordneten mRNA-Codons und ihren entsprechenden tRNA-Anticodons befinden sich somit genau die Aminosäuren, die sequentiell in der mRNA kodiert sind, in der Nähe.

Das aktive Zentrum des Ribosoms, in dem die Bildung einer Peptidbindung zwischen zwei benachbarten Aminosäuren stattfindet

Wenn im nächsten Schritt die freie Aminogruppe, die Teil des Aminosäurerests der neu angekommenen tRNA ist, mit der Carboxylgruppe des Aminosäurerests der ersten Aminosäure interagiert, wird eine Peptidbindung zwischen den beiden verbundenen Aminosäuren gebildet zur entsprechenden tRNA. Die Reaktion erfolgt durch Substitution, wobei die Abgangsgruppe das erste tRNA-Molekül ist. Durch diese Substitution wird die verlängerte tRNA, die bereits ein Dipeptid trägt, mit dem Ribosom assoziiert. Um diese Reaktion abzuschließen, ist ein Enzym erforderlich, das Teil der großen Untereinheit des Ribosoms ist.

An letzte Stufe Das an das zweite tRNA-Molekül gebundene Peptid bewegt sich von der Stelle, an der die tRNA mit der Aminosäure zu Beginn des Zyklus gebunden war, zu der Stelle, an der die tRNA an das resultierende Peptid bindet. Gleichzeitig mit der Bewegung der synthetisierten Peptidkette bewegt sich das Ribosom entlang der mRNA und das nächste Codon der mRNA erscheint in seinem (Ribosom-)aktiven Zentrum, woraufhin sich die oben beschriebenen Ereignisse wiederholen. Die Proteinsynthese erfolgt mit sehr hoher Geschwindigkeit; ein aus 100 Aminosäuren bestehendes Peptid wird in etwa 1 Minute synthetisiert.

Das Ribosom bewegt sich entlang des filamentösen mRNA-Moleküls, während die Polypeptidkette zusammengesetzt wird. Ein mRNA-Molekül kann gleichzeitig mehrere Ribosomen enthalten, und jedes von ihnen synthetisiert die von dieser tRNA kodierte Polypeptidkette, was zur Bildung führt Polysome : Ribosomen, die an einem mRNA-Strang aufgereiht sind. Je weiter das Ribosom entlang der mRNA-Kette wandert, desto länger wird das Fragment des Proteinmoleküls synthetisiert. Die Proteinsynthese endet, wenn das Ribosom das Ende des mRNA-Moleküls erreicht, woraufhin das Ribosom mit dem neu synthetisierten Protein das mRNA-Molekül verlässt (siehe Abbildung unten). Das Signal, dass die Synthese der Polypeptidkette abgeschlossen ist, wird durch drei spezielle Codons gegeben, von denen sich eines im terminalen Teil des mRNA-Moleküls befindet. Das Auslesen von Informationen aus einem mRNA-Molekül ist nur in eine Richtung möglich.

Proteinsyntheseprozess

Das neu gebildete Ende der Polypeptidkette kann bei der Synthese an spezielle Proteine ​​binden Begleitpersonen Wer wird es bereitstellen? richtiges Styling und gelangt dann zum Golgi-Apparat, von wo aus das Protein an den Ort transportiert wird, an dem es wirken soll. Das von mRNA und der synthetisierten Polypeptidkette befreite Ribosom zerfällt in Untereinheiten, woraufhin die große Untereinheit wieder mit der kleinen in Kontakt treten und ein aktives Ribosom bilden kann, das ein neues (oder dasselbe) Protein synthetisieren kann.

Wie ich bereits sagte, sind alle Syntheseprozesse, bei denen aus einfacheren Molekülen komplexere entstehen, mit Energieaufwand verbunden. Die Proteinbiosynthese ist eine ganze Kette von Reaktionen, die Energie benötigen. Beispielsweise erfordert die Bindung einer Aminosäure an tRNA die Energie zweier hochenergetischer Bindungen des ATP-Moleküls. Darüber hinaus verbraucht die Bildung einer Peptidbindung die Energie einer anderen hochenergetischen Bindung. Wenn also eine Peptidbindung in einem Proteinmolekül gebildet wird, wird die in drei hochenergetischen Bindungen von ATP-Molekülen gespeicherte Energiemenge verbraucht.

(1) und (2) Es entstehen ein Dipeptid (eine Kette aus zwei Aminosäuren) und ein Wassermolekül. Nach dem gleichen Schema erzeugt das Ribosom längere Aminosäureketten: Polypeptide und Proteine. Verschiedene Aminosäuren, die „ Bausteine" für ein Protein, unterscheiden sich durch Rest R.

Eigenschaften einer Peptidbindung

Wie bei allen Amiden ist in einer Peptidbindung aufgrund der Resonanz kanonischer Strukturen die C-N-Bindung zwischen dem Kohlenstoff der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom teilweise doppelter Natur:

Dies äußert sich insbesondere in einer Verringerung seiner Länge auf 1,33 Angström:

Daraus ergeben sich folgende Eigenschaften:

• 4 Bindungsatome (C, N, O und H) und 2 α-Kohlenstoffe liegen in derselben Ebene. Die R-Gruppen der Aminosäuren und die Wasserstoffe an α-Kohlenstoffen liegen außerhalb dieser Ebene.
• H Und Ö in der Peptidbindung sowie die α-Kohlenstoffe zweier Aminosäuren sind trans-orientiert (das trans-Isomer ist stabiler). Bei L-Aminosäuren, was in allen natürlichen Proteinen und Peptiden der Fall ist, sind auch die R-Gruppen transorientiert.
• Drehen C-N-Verbindungen schwierig, Rotation um die C-C-Bindung ist möglich.

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Peptidbindung Peptidbindung. Eine Art Amidbindung, die zwischen den α-Carboxyl- und α-Aminogruppen zweier Aminosäuren gebildet wird. (

Die Primärstruktur von Proteinen entsteht durch die Verbindung von L-a-Aminosäuren durch Peptidbindungen. Dies wird durch viele verschiedene Daten belegt, aber der überzeugendste Beweis war die chemische Synthese von Insulin und Ribonuklease, die von durchgeführt wurde serielle Verbindung Aminosäuren durch Peptidbindungen.

Die Struktur der meisten Proteine ​​wird durch zwei Klassen starker Bindungen (Peptid und Disulfid) und drei Klassen schwacher Bindungen (Wasserstoff, hydrophob und elektrostatisch, d. h. Salz) stabilisiert.

Steifigkeit der Peptidbindung

In den Strukturformeln von Peptiden wird die Bindung zwischen der Carbonylgruppe und dem a-Stickstoffatom als Einfachbindung dargestellt, tatsächlich handelt es sich bei dieser Bindung zwischen den Kohlenstoff- und Stickstoffatomen jedoch teilweise um eine Doppelbindung (Abb. 5.1). Eine freie Rotation um ihn herum ist unmöglich, und alle vier Atome in Abb.

Reis. 5.1. Durch Resonanzstabilisierung erhält die Peptidbindung den Charakter einer partiellen Doppelbindung; Dies erklärt die Starrheit der Verbindung.

5.1 liegen in derselben Ebene (koplanar). Die Rotation um die verbleibenden Bindungen des Polypeptidrückgrats ist dagegen völlig frei. Diese Situation ist in Abb. dargestellt. 5.2, wo Bindungen, um die eine freie Rotation möglich ist, durch kreisförmige Pfeile abgedeckt sind und Gruppen koplanarer Atome schattiert sind. Diese Halbstarrheit führt zu wichtigen Konsequenzen, die mehr betreffen hohe Levels strukturelle Organisation des Proteins.

Disulfidvernetzungen zwischen den Ketten und innerhalb der Ketten

Zwischen zwei Cysteinresten wird eine Disulfidbindung gebildet, die die beiden Abschnitte der Polypeptidkette (oder -ketten), zu denen diese Reste gehören, „vernetzt“.

Reis. 5.2. Parameter einer vollständig verlängerten Polypeptidkette. Die vier Atome in den schattierten Bereichen liegen koplanar und bilden eine Peptidbindung. Die nicht schattierten Bereiche enthalten das a-Kohlenstoffatom, das a-Wasserstoffatom und die R-Gruppe der entsprechenden Aminosäure. Um die Bindungen, die a-Kohlenstoff mit a-Stickstoff und a-Carbonyl verbinden, ist eine freie Rotation möglich (dargestellt durch Pfeile). Somit ist eine verlängerte Polypeptidkette eine halbstarre Struktur, in der zwei Drittel der Rückgratatome (wenn wir die Atome in Gruppen betrachten, die eine Peptidbindung bilden) eine feste Position relativ zueinander einnehmen und sich in derselben Ebene befinden. Der Abstand zwischen benachbarten a-Kohlenstoffatomen beträgt 0,36 nm. Andere interatomare Abstände und Bindungswinkel werden ebenfalls angezeigt (sie sind nicht gleichwertig). (Mit Genehmigung von Pauling L., Corey R. B, Branson H. R.: The Structure of Proteins. Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA .1951:37:205.)

Diese Bindung bleibt unter Bedingungen stabil, unter denen das Protein normalerweise denaturieren würde. Die Behandlung des Proteins mit Perameisensäure (oxidierende Bindung) oder -Mercaptoethanol (reduzierende Bindungen unter Regenerierung von zwei Cysteinresten) führt zur Trennung von Polypeptidketten, die durch Disulfidbindungen verbunden sind; Ihre Primärstruktur wird nicht beeinträchtigt (siehe Abb. 4.10).

Stabilisierung von Polypeptiden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen und innerhalb der Kette

Wasserstoffbrückenbindungen entstehen 1) zwischen Gruppen, die Teil der Seitenketten sind und zur Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen fähig sind; 2) zwischen Stickstoff- und Sauerstoffatomen, die zu den Peptidgruppen des Grundgerüsts gehören; 3) zwischen polaren Resten auf der Oberfläche des Proteinmoleküls und Wassermolekülen. Sie alle spielen eine wichtige Rolle bei der Stabilisierung des Sekundär-, Tertiär- usw. Proteinstrukturen (siehe Abschnitt „a-Helix“ und „gefaltete P-Schicht“).

Hydrophobe Wechselwirkungen

Unpolare Seitenketten neutraler Aminosäuren in Proteinen neigen zur Assoziation. In diesem Fall werden stöchiometrische Verhältnisse nicht eingehalten, es ergeben sich also keine Zusammenhänge im üblichen Sinne. Diese Wechselwirkungen spielen jedoch eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Proteinstruktur.

Wasserstoffbrückenbindungen in einem Proteinmolekül treten teilweise auf positive Ladung ein Wasserstoffatom einer Gruppe und ein Atom (Sauerstoff, Stickstoff) mit teilweise negativer Ladung und einem freien Elektronenpaar einer anderen Gruppe. Es gibt zwei Arten der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen in Proteinen: zwischen Peptidgruppen

und zwischen Seitenradikalen polarer Aminosäuren. Betrachten Sie als Beispiel die Bildung einer Wasserstoffbrücke zwischen den Resten von Aminosäureresten, die Hydroxylgruppen enthalten:

Van-der-Waals-Kräfte sind elektrostatischer Natur. Sie entstehen zwischen entgegengesetzten Polen eines Dipols. In einem Proteinmolekül gibt es positiv und negativ geladene Bereiche, zwischen denen elektrostatische Anziehung auftritt.

Die oben diskutierten chemischen Bindungen sind an der Bildung der Struktur von Proteinmolekülen beteiligt. Dank Peptidbindungen werden Polypeptidketten gebildet und damit die Bildung Primärstruktur Eichhörnchen. Die räumliche Organisation eines Proteinmoleküls wird hauptsächlich durch Wasserstoff, Ionenbindungen, Van-der-Waals-Kräfte und hydrophobe Wechselwirkungen bestimmt. Wasserstoffbrückenbindungen, die zwischen Peptidgruppen auftreten, bestimmen sekundär Proteinstruktur. Formation Tertiär- und Quartärstruktur Dies geschieht durch Wasserstoffbrücken zwischen polaren Aminosäureradikalen, ionischen Bindungen, Van-der-Waals-Kräften und hydrophoben Wechselwirkungen. Disulfidbrücken tragen zur Stabilisierung der Tertiärstruktur bei.

Aminosäuren – relativ niedermolekulare amphotere Verbindungen, die neben Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff auch Stickstoff enthalten. Die Amphoterizität von Aminosäuren manifestiert sich in der Fähigkeit der Carboxylgruppe (-COOH), H + abzugeben und als Säure zu fungieren, und der Amingruppe – (-NH 2) – ein Proton aufzunehmen und die Eigenschaften von Basen zu zeigen. Dadurch spielen sie die Rolle von Puffersystemen in der Zelle.

Die meisten Aminosäuren sind neutral: Sie enthalten eine Amino- und eine Carboxylgruppe. Basische Aminosäuren enthalten mehr als eine Aminogruppe und saure Aminosäuren enthalten mehr als eine Carboxylgruppe.

Ungefähr 200 Aminosäuren kommen in lebenden Organismen vor, aber nur 20 davon sind Bestandteil von Proteinen – das proteinbildend (basisch, proteinogen) Aminosäuren (Tabelle 2), die je nach Eigenschaften des Restes in drei Gruppen eingeteilt werden:

1) unpolar(Alanin, Methionin, Valin, Prolin, Leucin, Isoleucin, Tryptophan, Phenylalanin);

2) polar ungeladen(Asparagin, Glutamin, Serin, Glycin, Tyrosin, Threonin, Cystein);

3) polar geladen(Arginin, Histidin, Lysin sind positiv geladen; Asparaginsäure und Glutaminsäure sind negativ geladen).

Tabelle 2. Zwanzig proteinbildende Aminosäuren

Aminosäureseitenketten (Radikale) sind hydrophob oder hydrophil und verleihen Proteinen entsprechende Eigenschaften. Diese Eigenschaften von Radikalen spielen eine entscheidende Rolle bei der Bildung der räumlichen Struktur ( Konformation) Eichhörnchen.

Die Aminogruppe einer Aminosäure ist in der Lage, mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure zu reagieren Peptidbindung(СО-NH), bildend Dipeptid. An einem Ende des Dipeptidmoleküls befindet sich eine freie Aminogruppe und am anderen Ende eine freie Carboxylgruppe. Dadurch kann das Dipeptid andere Aminosäuren an sich binden und bilden Oligopeptide(bis zu 10 Aminosäuren). Wenn 11 - 50 Aminosäuren auf diese Weise kombiniert werden, dann Polypeptid.

Peptide und Oligopeptide spielen im Körper eine wichtige Rolle:

Oligopeptide: Hormone (Oxytocin, Vasopressin), Antibiotika (Gramicidin S); einige sehr giftige Giftstoffe (Amanitin-Pilze);

Polypeptide: Bradykinin (Schmerzpeptid); einige Opiate („natürliche Drogen“ einer Person), die die Funktion der Schmerzlinderung erfüllen (die Einnahme von Medikamenten stört das Opiatsystem des Körpers, sodass der Drogenabhängige starke Schmerzen verspürt – „Entzug“, der normalerweise durch Opiate gelindert wird); Homone (Insulin, ACTH usw.); Antibiotika (Gramicidin A), Toxine (Diphtherietoxin).

Proteine ​​​​werden aus einer deutlich größeren Anzahl von Monomeren gebildet – von 51 bis zu mehreren Tausend pro Jahr Molekulargewichtüber 6000. Moleküle verschiedener Proteine ​​unterscheiden sich voneinander im Molekulargewicht, der Anzahl, der Zusammensetzung und der Reihenfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette. Dies erklärt die große Vielfalt an Proteinen; ihre Zahl in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 10 – 10 12.

Durch eine Peptidbindung miteinander verbunden, bilden Aminosäuren eine sogenannte Kette primäre Proteinstruktur. Die Primärstruktur ist für jedes Protein spezifisch und wird durch genetische Informationen (DNA-Nukleotidsequenz) bestimmt. Die endgültige Konformation und die biologischen Eigenschaften des Proteins hängen von der Primärstruktur ab. Daher führt der Austausch auch nur einer Aminosäure in einer Polypeptidkette oder die Änderung der Anordnung von Aminosäureresten normalerweise zu einer Änderung der Struktur des Proteins und zu einer Verringerung oder einem Verlust seiner biologischen Aktivität.

Reis. Struktur eines Proteinmoleküls: 1 - primär; 2 - sekundär; 3 - Tertiärbereich; 4 - Quartärstruktur.

Sekundärstruktur entsteht durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Polypeptidkette (helikale Konfiguration, Alpha-Helix) oder zwischen zwei Polypeptidketten (gefaltet, Beta-Faltblätter). Der Spiralisierungsgrad liegt zwischen 11 und 100 %. Auf dieser Ebene sind Gewebeproteine ​​​​mit einem geringen Maß an Stoffwechselprozessen biologisch aktiv: Keratin – das Strukturprotein von Haaren, Wolle, Krallen, Federn und Hörnern, das Stratum Corneum der Wirbeltierhaut, Blutfibrin, Hyalin (Spiralstruktur); Seidenfibroin (gefaltete Struktur). Fibrilläre Proteine ​​können durch Verdrehen mehrerer Helices (3 in Kollagen, 7 in Keratin) oder durch die Verbindung von Seitenketten gefalteter Strukturen gebildet werden.

Reis. Wasserstoffbrücken.

Tertiärstruktur kugelförmig)– charakteristisch für die meisten Proteine ​​– eine dreidimensionale Kugelformation, in die helikale und nichthelikale Abschnitte der Polypeptidkette gefaltet sind. Bindungen, die die Tertiärstruktur stabilisieren:

1) elektrostatische Anziehungskräfte zwischen R-Gruppen, die entgegengesetzt geladene ionogene Gruppen (ionische Bindungen) tragen;

2) Wasserstoffbrückenbindungen zwischen polaren (hydrophilen) R-Gruppen;

3) hydrophobe Wechselwirkungen zwischen unpolaren (hydrophoben) R-Gruppen;

4) Disulfidbindungen zwischen den Resten zweier Cysteinmoleküle. Diese Bindungen sind kovalent. Sie erhöhen die Stabilität der Tertiärstruktur, sind aber für die korrekte Verdrillung des Moleküls nicht immer notwendig. In einer Reihe von Proteinen können sie vollständig fehlen.

Quartärstruktur- das Ergebnis der Kombination aufgrund hydrophober Wechselwirkungen unter Verwendung von Wasserstoff- und Ionenbindungen mehrerer Polypeptidketten. Das globuläre Proteinmolekül des Hämoglobins besteht aus vier (2 Alpha- und 2 Beta-) separaten Polypeptid-Untereinheiten (Protomer) und Nicht-Protein-Teil ( prothetische Gruppe) – Häm. Nur dank dieser Struktur kann Hämoglobin seine Transportfunktion erfüllen.

Von chemische Zusammensetzung Proteine ​​werden unterteilt in einfach(Proteine) und Komplex(Proteine). Einfache Proteine ​​bestehen nur aus Aminosäuren (Albumine, Globuline, Protamine, Histone, Gluteline, Prolamine). Komplex in ihrer Zusammensetzung enthält neben Aminosäuren (Proteinteil) auch einen Nicht-Proteinteil - Nukleinsäuren (Nukleoproteine), Kohlenhydrate (Glykoproteine), Lipide (Lipoproteine), Metalle (Metalloproteine), Phosphor (Phosphoproteine).

Reis. Bindungen, die die Tertiärstruktur stabilisieren

Proteine ​​​​haben die Eigenschaft, ihre Struktur als Reaktion auf die Einwirkung physikalischer (hohe Temperatur, Strahlung, hoher Druck usw.) und chemischer (Alkohol, Aceton, Säuren, Laugen usw.) Faktoren reversibel zu verändern, was der Reizbarkeit zugrunde liegt und durch auftritt Denaturierung und Renaturierung:

- Denaturierung– der Prozess der Störung der natürlichen (nativen) Struktur des Proteins; kann reversibel sein, sofern die Primärstruktur erhalten bleibt.

- Renaturierung– der Prozess der spontanen Wiederherstellung der Proteinstruktur, wenn normale Umweltbedingungen zurückkehren.

Reis. Denaturierung und Renaturierung von Protein: 1 - Proteinmolekül mit Tertiärstruktur; 2 – denaturiertes Protein; 3 - Wiederherstellung der Tertiärstruktur im Zuge der Renaturierung.

Funktionen von Proteinen:

1) strukturell(Konstruktion):

A ) sind Teil biologischer Membranen, bilden das Zytoskelett von Zellen;

b) sind Bestandteile von Organellen (z. B. Ribosomen, Zellzentren usw.), Chromosomen (Histonproteine);

c) ein Zytoskelett bilden (Tubulin-Protein - Komponente Mikrotubuli);

d) Hauptbestandteil der Stützstrukturen des Körpers (Kollagen der Haut, Knorpel, Sehnen; Elastin der Haut; Keratin von Haaren, Nägeln, Krallen, Hufen, Hörnern, Federn);

e) Spinnweben von Spinnen.

2) Transport: binden und transportieren bestimmte Moleküle und Ionen (Hämoglobin transportiert Sauerstoff; Blutalbumine transportieren Fettsäuren, Globuline transportieren Metallionen und Hormone); Membranproteine ​​sind am Transport von Stoffen in die Zelle und aus der Zelle heraus beteiligt.

3) kontraktil(Motor):

a) Aktin und Myosin sind an der Kontraktion der Myofibrillen des Muskelgewebes beteiligt und sorgen für Bewegung;

b) das Protein Tubulin bildet als Teil der Mikrotubuli die Spindel, die die Bewegung der Chromosomen während der Mitose und Meiose gewährleistet;

c) Protein Tubulin in der Zusammensetzung Undulipodium – Zilien und Flagellen, sorgt für die Bewegung von Protisten und spezialisierten Zellen (Spermien)

4) enzymatisch(katalytisch): Mehr als 2000 Enzyme katalysieren alle biochemischen Reaktionen in der Zelle (Superoxiddismutase neutralisiert freie Radikale, Amylase spaltet Stärke in Glukose, Cytochrome sind an der Photosynthese beteiligt);

5) regulatorisch: Einige Proteine ​​​​sind Hormone, die den Stoffwechsel in der Zelle und im Körper regulieren (Insulin reguliert den Glukosegehalt im Blut, Glucagon – den Abbau von Glykogen zu Glukose, Histone – die Genaktivität usw.);

6) Rezeptor(Signal): Membranen enthalten Rezeptorproteine ​​(integral), die mit Hormonen und anderen biologisch aktiven Substanzen interagieren können; Sie verändern ihre Konformation (räumliche Struktur) und leiten so Signale (Informationen) aus der Begegnung mit solchen Stoffen in die Zelle weiter; Letzteres ordnet dadurch die biochemischen Reaktionen des Stoffwechsels neu; Einige Membranproteine ​​​​ändern ihre Struktur auch als Reaktion auf Umweltfaktoren (z. B. reguliert das lichtempfindliche Protein Phytochrom die photoperiodischen Reaktionen von Pflanzen; Opsin ist ein Bestandteil des Rhodopsinpigments in der Netzhaut);

7) schützend: den Körper vor dem Eindringen anderer Organismen und vor Schäden schützen (Antikörper – Immunglobuline blockieren fremde Antigene, Fibrinogen, Thromboplastin und Thrombin schützen den Körper vor Blutverlust, Protein – Interferon schützt vor Virusinfektionen);

8) giftig: Toxinproteine ​​werden im Körper vieler Schlangen, Frösche, Insekten, Hohltiere, Pilze, Pflanzen und Bakterien gebildet;

9) Energie: Bei vollständiger Oxidation von 1 g Protein werden 17,6 kJ Energie freigesetzt; Allerdings werden Proteine ​​erst dann zur Energiequelle, wenn die Kohlenhydrat- und Fettreserven erschöpft sind;

10) Speicherung: Eieralbumin– Reserve an Bau- und Energiematerial für die Entwicklung von Vogelembryonen; Milchkasein erfüllt diese Funktionen auch, wenn Babys Milch erhalten.

A) Unersetzlich Aminosäuren, sie werden auch „essentiell“ genannt. Sie können im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung zugeführt werden. Es gibt 8 davon und 2 weitere Aminosäuren, die als teilweise essentiell eingestuft werden.

Essentiell: Methionin, Threonin, Lysin, Leucin, Isoleucin, Valin, Tryptophan, Phenylalanin.

Teilweise essentiell: Arginin, Histidin.

A) Austauschbar(kann im menschlichen Körper synthetisiert werden). Es gibt 10 davon: Glutaminsäure, Glutamin, Prolin, Alanin, Asparaginsäure, Asparagin, Tyrosin, Cystein, Serin und Glycin.

III. Chemische Klassifizierung - entsprechend der chemischen Struktur des Aminosäurerestes (aliphatisch, aromatisch).

Proteine ​​werden an Ribosomen nicht aus freien Aminosäuren synthetisiert, sondern aus ihren Verbindungen mit Transfer-RNAs (tRNAs).

Dieser Komplex wird Aminoacyl-tRNA genannt.

Arten von Bindungen zwischen Aminosäuren in einem Proteinmolekül

1. KOVALENTE BINDUNGEN – gewöhnliche starke chemische Bindungen.

a) Peptidbindung

b) Disulfidbindung

2. NICHTKOVALENTE (SCHWACHE) BINDUNGSARTEN – physikalische und chemische Wechselwirkungen verwandter Strukturen. Zehnmal schwächer als eine normale chemische Bindung. Sehr empfindlich gegenüber physikalischen und chemischen Umweltbedingungen. Sie sind unspezifisch, das heißt, sie sind nicht durch streng definierte chemische Gruppen miteinander verbunden, sondern durch eine Vielzahl chemischer Gruppen, die bestimmte Anforderungen erfüllen.

a) Wasserstoffbrücke

b) Ionenbindung

c) Hydrophobe Wechselwirkung

PEPTIDBINDUNG.

Es entsteht durch die COOH-Gruppe einer Aminosäure und die NH 2 -Gruppe einer benachbarten Aminosäure. Im Namen des Peptids ändern sich die Endungen der Namen aller Aminosäuren, mit Ausnahme der letzten, die sich am „C“-Ende des Moleküls befindet, in „Schluff“.

Tetrapeptid: Valyl-Asparagyl-Lysyl-Serin

EINE PEPTID-BINDUNG WIRD NUR AUFGRUND DER ALPHA-AMINO-GRUPPE UND DER NACHBAREN COOH-GRUPPE EINES FRAGMENTS DES MOLEKÜLS, DAS ALLEN AMINOSÄUREN GEMEINSAM IST, gebildet!!! Wenn Carboxyl- und Aminogruppen Teil eines Radikals sind, dann sind sie niemals(!) sind nicht an der Bildung einer Peptidbindung in einem Proteinmolekül beteiligt.

Jedes Protein ist eine lange unverzweigte Polypeptidkette mit Dutzenden, Hunderten und manchmal mehr als tausend Aminosäureresten. Aber egal wie lang die Polypeptidkette ist, sie basiert immer auf dem Kern des Moleküls, der für alle Proteine ​​absolut gleich ist. Jede Polypeptidkette hat einen N-Terminus, der eine freie terminale Aminogruppe enthält, und einen C-Terminus, der aus einer terminalen freien Carboxylgruppe besteht. An diesem Stab sitzen wie Seitenzweige Aminosäurereste. Die Anzahl, das Verhältnis und der Wechsel dieser Radikale unterscheiden ein Protein vom anderen. Die Peptidbindung selbst ist aufgrund der Lactim-Lactam-Tautomerie teilweise doppelt. Daher ist eine Rotation um sie herum unmöglich und ihre Stärke ist eineinhalb Mal größer als die einer herkömmlichen kovalenten Bindung. Die Abbildung zeigt, dass von jeweils drei kovalenten Bindungen im Stab eines Peptid- oder Proteinmoleküls zwei einfach sind und eine Drehung ermöglichen, sodass sich der Stab (die gesamte Polypeptidkette) im Raum biegen kann.

Obwohl die Peptidbindung ziemlich stark ist, kann sie relativ leicht chemisch zerstört werden – indem man das Protein ein bis drei Tage lang in einer starken Säure- oder Alkalilösung kocht.

Zu den kovalenten Bindungen in einem Proteinmolekül zählen neben der Peptidbindung auch DISULPHID-BINDUNG.

Cystein ist eine Aminosäure, deren Rest eine SH-Gruppe enthält, wodurch Disulfidbindungen gebildet werden.