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Citoesqueleto de eucariotas. Los microfilamentos de actina están pintados en rojo, los microtúbulos en verde y los núcleos celulares en azul.

citoesqueleto Es un armazón o esqueleto celular ubicado en el citoplasma de una célula viva. Está presente en todas las células eucariotas y en las células procariotas se encuentran homólogos de todas las proteínas citoesqueléticas eucariotas. El citoesqueleto es una estructura dinámica y cambiante, cuyas funciones incluyen mantener y adaptar la forma de la célula a influencias externas, exo y endocitosis, asegurar el movimiento de la célula en su conjunto, transporte intracelular activo y división celular.

Filamentos intermedios de queratina en la célula.

El citoesqueleto está formado por proteínas; se distinguen varios sistemas principales, nombrados por los principales elementos estructurales visibles durante los estudios con microscopía electrónica (microfilamentos, filamentos intermedios, microtúbulos), o por las principales proteínas que los componen (sistema actina-miosina, queratinas). , sistema tubulina - dineína).

Citoesqueleto de eucariotas

Filamentos de actina (microfilamentos)

Los microfilamentos, de unos 7 nm de diámetro, son dos cadenas de monómeros de actina retorcidas en espiral. Se concentran principalmente cerca de la membrana exterior de la célula, ya que son responsables de la forma de la célula y son capaces de formar protuberancias en la superficie celular (pseudópodos y microvellosidades). También participan en la interacción intercelular (formación de contactos adhesivos), en la transmisión de señales y, junto con la miosina, en la contracción muscular. Con la ayuda de las miosinas citoplasmáticas, se puede realizar el transporte vesicular a lo largo de microfilamentos.

Filamentos intermedios

Citoesqueleto de procariotas

Durante mucho tiempo se creyó que sólo los eucariotas poseían citoesqueleto. Sin embargo, con la publicación del artículo de 2001 de Jones et al. (PMID 11290328), que describe el papel de los homólogos de actina bacteriana en las células. Bacillus subtilis, comenzó un período de estudio activo de los elementos del citoesqueleto bacteriano. Hasta la fecha, se han encontrado homólogos bacterianos de los tres tipos de elementos citoesqueléticos eucariotas: tubulina, actina y filamentos intermedios. También se ha establecido que al menos un grupo de proteínas citoesqueléticas bacterianas, MinD/ParA, no tiene homólogos eucariotas.

Homólogos bacterianos de actina.

Los componentes citoesqueléticos similares a la actina más estudiados incluyen MreB, ParM y MamK.

MreB y sus homólogos

Las proteínas MreB y sus homólogos son componentes similares a la actina del citoesqueleto bacteriano que desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la forma celular, la segregación cromosómica y la organización de las estructuras de las membranas. Algunos tipos de bacterias como Escherichia coli, tienen solo una proteína MreB, mientras que otros pueden tener 2 o más proteínas similares a MreB. Un ejemplo de esto último es la bacteria. Bacillus subtilis, en el que las proteínas MreB, Mbl ( METRO re B-yo ike) y MreBH ( MreB h omólogo).

En genomas E. coli Y B. subtilis El gen responsable de la síntesis de MreB se encuentra en el mismo operón que los genes de las proteínas MreC y MreD. Las mutaciones que suprimen la expresión de este operón conducen a la formación de células esféricas con viabilidad reducida.

Las subunidades de la proteína MreB forman filamentos que envuelven la célula bacteriana en forma de bastón. Están ubicados en la superficie interna de la membrana citoplasmática. Los filamentos formados por MreB son dinámicos y están en constante polimerización y despolimerización. Inmediatamente antes de la división celular, MreB se concentra en la región en la que se formará la constricción. Se cree que MreB también funciona para coordinar la síntesis de mureína, un polímero de la pared celular.

Los genes responsables de la síntesis de homólogos de MreB se encontraron sólo en bacterias con forma de bastón y no en cocos.

ParM

La proteína ParM está presente en células que contienen plásmidos de baja copia. Su función es propagar plásmidos hacia los polos celulares. En este caso, las subunidades proteicas forman filamentos alargados a lo largo del eje mayor de la célula en forma de bastón.

La estructura del filamento es una doble hélice. El crecimiento de los filamentos formados por ParM es posible desde ambos extremos, a diferencia de los filamentos de actina, que crecen sólo en el polo ±.

mamk

MamK es una proteína similar a la actina Magnetospirillum magnético, responsable de la correcta disposición de los magnetosomas. Los magnetosomas son invaginaciones de la membrana citoplasmática que rodea las partículas de hierro. El filamento MamK actúa como guía a lo largo de la cual se van situando, uno tras otro, los magnetosomas. En ausencia de la proteína MamK, los magnetosomas se distribuyen aleatoriamente sobre la superficie celular.

-Un conjunto de estructuras proteicas en forma de hilos: microtúbulos y microfilamentos que forman el sistema musculoesquelético de la célula.

El citoesqueleto es un sistema citoplasmático altamente dinámico. Muchas estructuras citoesqueléticas pueden destruirse y reaparecer fácilmente, cambiando su ubicación o morfología. Estas características citoesqueléticas se basan en reacciones de polimerización-despolimerización de las principales proteínas estructurales del citoesqueleto y su interacción con otras proteínas, tanto estructurales como reguladoras.

Sólo las células eucariotas tienen citoesqueleto; las células procarióticas (bacterianas) no lo tienen, lo cual es una diferencia importante entre estos dos tipos de células. El citoesqueleto le da a la célula una determinada forma incluso en ausencia de una pared celular rígida. Organiza el movimiento de los orgánulos en el citoplasma (el llamado flujo de protoplasma), que subyace al movimiento ameboide. El citoesqueleto se reconstruye fácilmente, proporcionando, si es necesario, un cambio en la forma de las células. La capacidad de las células para cambiar de forma determina el movimiento de las capas celulares en las primeras etapas del desarrollo embrionario. Durante la división celular (mitosis), el citoesqueleto se “desmonta” (disocia) y en las células hijas se produce nuevamente su autoensamblaje.

Las funciones del citoesqueleto son diversas. Ayuda a mantener la forma celular y realiza todo tipo de movimientos celulares. Además, el citoesqueleto puede participar en la regulación de la actividad metabólica de la célula.

El citoesqueleto está formado por proteínas. En el citoesqueleto se distinguen varios sistemas principales, denominados por los principales elementos estructurales visibles durante los estudios con microscopía electrónica (microfilamentos, filamentos intermedios, microtúbulos), o por las principales proteínas incluidas en su composición (sistema actina-miosina, queratinas, tubulina- sistema dineína).

Filamentos intermedios son la estructura menos comprendida entre los componentes principales del citoesqueleto con respecto a su ensamblaje, dinámica y función. Sus propiedades y dinámica son muy diferentes a las de los microtúbulos y los filamentos de actina. Las funciones de los filamentos intermedios aún permanecen en el ámbito de las hipótesis.

Los filamentos intermedios citoplasmáticos se encuentran en la gran mayoría de las células ucarióticas, tanto en vertebrados como en invertebrados, y en plantas superiores. Los raros ejemplos de células animales en las que no se encuentran filamentos intermedios no pueden considerarse definitivos, ya que las proteínas de los filamentos intermedios pueden formar estructuras inusuales.

Microtúbulos morfológicos Son cilindros huecos con un diámetro de aproximadamente 25 nm y un espesor de pared de aproximadamente 5 nm. La pared del cilindro consta de protofilamentos, polímeros lineales de tubulina con heterodímeros orientados longitudinalmente. Como parte de los microtúbulos, los protofilamentos discurren a lo largo de su eje longitudinal con un ligero desplazamiento entre sí, de modo que las subunidades de tubulina forman una hélice de tres puntas. Los microtúbulos de la mayoría de los animales contienen 13 protofilamentos.

Filamentos de actina Desempeñan un papel clave en el aparato contráctil de las células musculares y no musculares, y también participan en muchos otros procesos celulares, como la motilidad, el mantenimiento de la forma celular y la citocinesis.

Los filamentos de actina o actina fibrilar (actina F) son fibrillas delgadas con un diámetro de 6 a 8 nm. Son el resultado de la polimerización de la actina globular: actina G. En una célula, los filamentos de actina, con la ayuda de otras proteínas, pueden formar muchas estructuras diferentes.

Plan:

Introducción

• 1 Citoesqueleto de eucariotas
  • 1.1 Filamentos de actina (microfilamentos)
  • 1.2 Filamentos intermedios
  • 1.3 microtúbulos
• 2 Citoesqueleto de procariotas
  • 2.1 Homólogos bacterianos de actina.
    • 2.1.1 MreB y sus homólogos
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Homólogos de tubulina
    • 2.2.1 PiesZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, un homólogo de proteínas de filamento intermedio
  • 2.4 MinD y ParA
Notas

Introducción

Citoesqueleto de eucariotas. Los microfilamentos de actina están pintados en rojo, los microtúbulos en verde y los núcleos celulares en azul.

citoesqueleto Es un armazón o esqueleto celular ubicado en el citoplasma de una célula viva. Está presente en todas las células tanto de eucariotas como de procariotas. Se trata de una estructura dinámica y cambiante, cuyas funciones incluyen mantener y adaptar la forma de la célula a influencias externas, exo y endocitosis, asegurar el movimiento de la célula en su conjunto, transporte intracelular activo y división celular.

Filamentos intermedios de queratina en la célula.

El citoesqueleto está formado por proteínas. En el citoesqueleto se distinguen varios sistemas principales, nombrados por los principales elementos estructurales visibles durante los estudios con microscopía electrónica (microfilamentos, filamentos intermedios, microtúbulos), o por las principales proteínas incluidas en su composición (sistema actina-miosina, queratinas, tubulina). sistema dineína).

1. Citoesqueleto de eucariotas

Las células eucariotas contienen tres tipos de los llamados filamentos. Se trata de estructuras supramoleculares, extendidas, formadas por proteínas del mismo tipo, similares a los polímeros. La diferencia es que en los polímeros la conexión entre los monómeros es covalente, mientras que en los filamentos la conexión entre las unidades constituyentes está asegurada debido a una interacción débil no covalente.

1.1. Filamentos de actina (microfilamentos)

Los microfilamentos, de unos 7 nm de diámetro, son dos cadenas de monómeros de actina retorcidas en espiral. Se concentran principalmente cerca de la membrana exterior de la célula, ya que son responsables de la forma de la célula y son capaces de formar protuberancias en la superficie celular (pseudópodos y microvellosidades). También participan en la interacción intercelular (formación de contactos adhesivos), en la transmisión de señales y, junto con la miosina, en la contracción muscular. Con la ayuda de las miosinas citoplasmáticas, se puede realizar el transporte vesicular a lo largo de microfilamentos.

1.2. Filamentos intermedios

El diámetro de los filamentos intermedios oscila entre 8 y 11 nanómetros. Consisten en varios tipos de subunidades y son la parte menos dinámica del citoesqueleto.

Diagrama que muestra el citoplasma, junto con sus componentes (o organelos), en una célula animal típica. Organelos:
(1) Nucléolo
(2) Núcleo
(3) ribosoma (pequeños puntos)
(4) Vesícula
(5) retículo endoplásmico rugoso (ER)
(6) aparato de Golgi
(7) Citoesqueleto
(8) Retículo endoplasmático liso
(9) mitocondrias
(10) vacuola
(11) Citoplasma
(12) lisosoma
(13) Centriolo y Centrosoma

1.3. microtúbulos

Los microtúbulos son cilindros huecos de unos 25 nm de diámetro, cuyas paredes están compuestas por 13 protofilamentos, cada uno de los cuales es un polímero lineal de un dímero de proteína tubulina. El dímero consta de dos subunidades: las formas alfa y beta de tubulina. Los microtúbulos son estructuras extremadamente dinámicas que consumen GTP durante la polimerización. Desempeñan un papel clave en el transporte intracelular (sirven como "rieles" a lo largo de los cuales se mueven los motores moleculares: cinesina y dineína), forman la base del axonema de undilipodio y el huso durante la mitosis y la meiosis.

2. Citoesqueleto de procariotas

Durante mucho tiempo se creyó que sólo los eucariotas tenían citoesqueleto. Sin embargo, con la publicación del artículo de 2001 de Jones et al. (PMID: 11290328), que describe el papel de los homólogos de actina bacteriana en las células. Bacillus subtilis, comenzó un período de estudio activo de los elementos del citoesqueleto bacteriano. Hasta la fecha, se han encontrado homólogos bacterianos de los tres tipos de elementos citoesqueléticos eucariotas: tubulina, actina y filamentos intermedios. También se ha establecido que al menos un grupo de proteínas citoesqueléticas bacterianas, MinD/ParA, no tiene homólogos eucariotas.

2.1. Homólogos bacterianos de actina.

Los componentes citoesqueléticos similares a la actina más estudiados incluyen MreB, ParM y MamK.

2.1.1. MreB y sus homólogos

Las proteínas MreB y sus homólogos son componentes similares a la actina del citoesqueleto bacteriano que desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la forma celular, la segregación cromosómica y la organización de las estructuras de las membranas. Algunos tipos de bacterias como Escherichia coli, tienen solo una proteína MreB, mientras que otros pueden tener 2 o más proteínas similares a MreB. Un ejemplo de esto último es la bacteria. Bacillus subtilis, en el que las proteínas MreB, Mbl ( METRO re B-yo ike) y MreBH ( MreB h omólogo).

En genomas E. coli Y B. subtilis El gen responsable de la síntesis de MreB se encuentra en el mismo operón que los genes de las proteínas MreC y MreD. Las mutaciones que suprimen la expresión de este operón conducen a la formación de células esféricas con viabilidad reducida.

Las subunidades de la proteína MreB forman filamentos que envuelven la célula bacteriana en forma de bastón. Están ubicados en la superficie interna de la membrana citoplasmática. Los filamentos formados por MreB son dinámicos y están en constante polimerización y despolimerización. Inmediatamente antes de la división celular, MreB se concentra en la región en la que se formará la constricción. Se cree que MreB también funciona para coordinar la síntesis de mureína, un polímero de la pared celular.

Los genes responsables de la síntesis de homólogos de MreB se encontraron sólo en bacterias con forma de bastón y no en cocos.

2.1.2. ParM

La proteína ParM está presente en células que contienen plásmidos de baja copia. Su función es propagar plásmidos hacia los polos celulares. En este caso, las subunidades proteicas forman filamentos alargados a lo largo del eje mayor de la célula en forma de bastón.

La estructura del filamento es una doble hélice. El crecimiento de los filamentos formados por ParM es posible desde ambos extremos, a diferencia de los filamentos de actina, que crecen sólo en el polo ±.

2.1.3. mamk

MamK es una proteína similar a la actina Magnetospirillum magnético, responsable de la correcta disposición de los magnetosomas. Los magnetosomas son invaginaciones de la membrana citoplasmática que rodea las partículas de hierro. El filamento MamK actúa como guía a lo largo de la cual se van situando, uno tras otro, los magnetosomas. En ausencia de la proteína MamK, los magnetosomas se distribuyen aleatoriamente sobre la superficie celular.

2.2. Homólogos de tubulina

Actualmente, se han encontrado dos homólogos de tubulina en procariotas: FtsZ y BtubA/B. Al igual que la tubulina eucariota, estas proteínas tienen actividad GTPasa.

2.2.1. FtsZ

La proteína FtsZ es extremadamente importante para la división celular bacteriana y se encuentra en casi todas las eubacterias y arqueas. Además, se encontraron homólogos de esta proteína en plastidios eucariotas, lo que es otra confirmación de su origen simbiótico.

FtsZ forma el llamado anillo Z, que actúa como soporte para proteínas de división celular adicionales. Juntos representan la estructura responsable de la formación de la constricción (tabique).

2.2.2. BtubA/B

A diferencia del FtsZ generalizado, estas proteínas se encuentran solo en bacterias del género prosthecobacter. Tienen una estructura más cercana a la tubulina que FtsZ.

2.3. Crescentin, un homólogo de proteínas de filamento intermedio

La proteína se encontró en las células. Caulobacter creciente. Su función es dar a las células C. creciente se forma vibrio. En ausencia de expresión del gen de la media luna, las células C. creciente tomar la forma de un palo. Curiosamente, las células de los dobles mutantes, crescentin − y MreB − , tienen forma esférica.

2.4. Mente y ParA

Estas proteínas no tienen homólogos entre los eucariotas.

MinD es responsable de la posición del sitio de división en bacterias y plastidios. ParA participa en la partición del ADN en células hijas.

Notas

1. Shih Y.-L., Rothfield L. El citoesqueleto bacteriano. // Reseñas de Microbiología y Biología Molecular. - 2006. - V. 70., núm. 3 - págs. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967

Proteínas clave del citoesqueleto de los eucariotas, pero también proteínas que no tienen análogos en los eucariotas. Los elementos citoesqueléticos desempeñan funciones importantes en la división celular, la defensa, el mantenimiento de la forma y la determinación de la polaridad en varios procariotas.

El primer elemento citoesquelético descrito en los procariotas, forma una estructura de anillo en el centro de la célula, conocida como anillo Z, que se contrae durante la división celular, similar al anillo contráctil de actina-miosina de los eucariotas. El anillo Z es una estructura altamente dinámica que consta de numerosos haces de protofilamentos, y los mecanismos de compresión del anillo Z, así como el número de protofilamentos, siguen siendo desconocidos. FtsZ funciona como una proteína organizadora y es necesaria para la división celular, reclutando todas las proteínas esenciales para la división en el sitio de división.

A pesar de su proximidad funcional a la actina, FtsZ es homóloga a la proteína tubulina formadora de microtúbulos eucariotas. Aunque la comparación de las estructuras primarias (es decir, secuencias de aminoácidos) de FtsZ y tubulina indica sólo una ligera similitud, sus estructuras tridimensionales son notablemente similares. Además, al igual que la tubulina, el FtsZ monomérico está asociado con el GTP y su polimerización con otros monómeros de FtsZ se produce con el gasto de energía del GTP, de forma similar a la dimerización de la tubulina. Debido a que FtsZ es necesario para la división celular bacteriana, puede servir como objetivo para los antibióticos.

El mecanismo de divergencia de copias de plásmidos, que se produce con la participación de filamentos ParM.

ParM es un elemento citoesquelético estructuralmente similar a la actina, pero funciona como tubulina. Además, polimeriza bidireccionalmente y presenta inestabilidad dinámica, como es característico de la polimerización de tubulina. Forma un sistema con ParR y parque, que es necesario para la separación de los plásmidos R1. ParM está unido a ParR-, que se une específicamente a 10 repeticiones directas en la región parque Plásmidos R1. ParM se adhiere a ParR en los dos extremos de su filamento. A continuación, el filamento se alarga, tirando de dos copias del plásmido R1 en diferentes direcciones. El funcionamiento de este sistema es similar a la separación de cromosomas durante la división de células eucariotas, y ParM funciona como tubulina en el huso, ParR funciona como un cinetocoro y parque- como el centrómero de un cromosoma. La separación de los plásmidos F ocurre de manera similar: la proteína SopA funciona como un filamento citoesquelético y la proteína SopB se une a la región sopc Plásmidos F, como cinetocoros y centrómeros, respectivamente. También se encontró un homólogo de ParM similar a la actina en una bacteria grampositiva. bacilo turingiensico. Se ensambla en estructuras similares a microtúbulos y participa en la separación de plásmidos replicados.

El sistema MinCDE es un sistema de filamentos que coloca el tabique estrictamente en el medio de la célula. Escherichia coli. MinC previene la formación de tabique al interferir con la polimerización de FtsZ. MinC, MinD y MinE forman una estructura helicoidal que envuelve la célula y está conectada al interior de la membrana mediante la proteína MinD. La hélice MinCDE ocupa los polos y termina una estructura filamentosa conocida como anillo E, compuesta por la proteína MinE y ubicada en la parte media de la región polar. El anillo E se contrae a medida que se acerca al polo y desmonta la hélice MinCDE a medida que se mueve. En este caso, los componentes separados del anillo E se ensamblan en el polo opuesto y el desmontaje de la hélice MinCDE comienza desde el otro extremo. El proceso se repite y la hélice MinCDE oscila entre posiciones en los dos polos de la celda. Esta oscilación continúa durante todo el ciclo celular, lo que hace que la concentración de la proteína MinC, que inhibe la formación del tabique, sea menor en el centro de la célula que en los polos. Se reconstruye el comportamiento dinámico de las proteínas Min in vitro, donde la bicapa lipídica artificial actuó como un análogo de la membrana.

La bactofilina es una proteína citoesquelética que forma filamentos por toda la célula.

Introducción

El concepto mismo de citoesqueleto o componentes esqueléticos del citoplasma de diferentes células fue expresado por N.K. Koltsov, destacado citólogo ruso de principios del siglo XX. Desafortunadamente, fueron olvidados y sólo a finales de los años 50, con la ayuda de un microscopio electrónico, se redescubrió este sistema esquelético.

El método de inmunofluorescencia hizo una gran contribución al estudio del citoesqueleto, que ayudó a comprender la química y la dinámica de este componente extremadamente importante de la célula. Los componentes citoesqueléticos están representados por complejos proteicos no ramificados en forma de hilos o filamentos (hilos delgados).

Hay tres sistemas de filamentos que se diferencian en composición química, ultraestructura y propiedades funcionales. Los hilos más finos son los microfilamentos; su diámetro es de unos 6 nm y están compuestos principalmente por la proteína actina. Otro grupo de estructuras filamentosas incluye los microtúbulos, que tienen un diámetro de 25 nm y están formados principalmente por la proteína tubulina. El tercer grupo está representado por filamentos intermedios con un diámetro de aproximadamente 10 nm (intermedio en comparación con 6 y 25 nm), formados a partir de proteínas diferentes pero relacionadas.

Capítulo 1. Citoesqueleto

El citoesqueleto es un armazón o esqueleto celular ubicado en el citoplasma de una célula viva. Está presente en todas las células, tanto eucariotas como procariotas. Se trata de una estructura dinámica y cambiante, cuyas funciones incluyen mantener y adaptar la forma de la célula a influencias externas, exo y endocitosis, asegurar el movimiento de la célula en su conjunto, transporte intracelular activo y división celular.

Citoesqueleto de eucariotas

Las células eucariotas contienen tres tipos de los llamados filamentos. Se trata de estructuras supramoleculares, extendidas, formadas por proteínas del mismo tipo, similares a los polímeros. La diferencia es que en los polímeros la conexión entre los monómeros es covalente, mientras que en los filamentos la conexión entre las unidades constituyentes está asegurada debido a una interacción débil no covalente.

Filamentos de actina (microfilamentos)

Los microfilamentos, de unos 7 nm de diámetro, son dos cadenas de monómeros de actina retorcidas en espiral. Se concentran principalmente cerca de la membrana exterior de la célula, ya que son responsables de la forma de la célula y son capaces de formar protuberancias en la superficie celular (pseudópodos y microvellosidades). También participan en la interacción intercelular (formación de contactos adhesivos), en la transmisión de señales y, junto con la miosina, en la contracción muscular. Con la ayuda de las miosinas citoplasmáticas, se puede realizar el transporte vesicular a lo largo de microfilamentos.

Filamentos intermedios

El diámetro de los filamentos intermedios oscila entre 8 y 11 nanómetros. Consisten en varios tipos de subunidades y son la parte menos dinámica del citoesqueleto.

microtúbulos

Los microtúbulos son cilindros huecos de unos 25 nm de diámetro, cuyas paredes están compuestas por 13 protofilamentos, cada uno de los cuales es un polímero lineal de un dímero de proteína tubulina. El dímero consta de dos subunidades: las formas alfa y beta de tubulina. Los microtúbulos son estructuras extremadamente dinámicas que consumen GTP durante la polimerización. Desempeñan un papel clave en el transporte intracelular (sirven como "rieles" a lo largo de los cuales se mueven los motores moleculares: cinesina y dineína), forman la base del axonema de undilipodio y el huso durante la mitosis y la meiosis.

Citoesqueleto de procariotas

Durante mucho tiempo se creyó que sólo los eucariotas tenían citoesqueleto. Sin embargo, con la publicación en 2001 de un artículo de Jones et al., que describe el papel de los homólogos bacterianos de actina en las células de Bacillus subtilis, comenzó un período de estudio activo de los elementos del citoesqueleto bacteriano. Hasta la fecha, se han encontrado homólogos bacterianos de los tres tipos de elementos citoesqueléticos eucariotas: tubulina, actina y filamentos intermedios. También se ha establecido que al menos un grupo de proteínas citoesqueléticas bacterianas, MinD/ParA, no tiene homólogos eucariotas.

El citoesqueleto está formado por proteínas. En el citoesqueleto se distinguen varios sistemas principales, nombrados por los principales elementos estructurales visibles durante los estudios con microscopía electrónica (microfilamentos, filamentos intermedios, microtúbulos), o por las principales proteínas incluidas en su composición (sistema actina-miosina, queratinas, tubulina). sistema dineína).

Homólogos bacterianos de actina.

MreB y sus homólogos

Las proteínas MreB y sus homólogos son componentes similares a la actina del citoesqueleto bacteriano que desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la forma celular, la segregación cromosómica y la organización de las estructuras de las membranas. Algunas especies bacterianas, como Escherichia coli, tienen solo una proteína MreB, mientras que otras pueden tener 2 o más proteínas similares a MreB. Un ejemplo de esto último es la bacteria Bacillus subtilis, en la que se descubrieron las proteínas MreB, Mbl (similar a MreB) y MreBH (homólogo de MreB).

En los genomas de E. coli y B. subtilis, el gen responsable de la síntesis de MreB se encuentra en el mismo operón que los genes de las proteínas MreC y MreD. Las mutaciones que suprimen la expresión de este operón conducen a la formación de células esféricas con viabilidad reducida.

Las subunidades de la proteína MreB forman filamentos que envuelven la célula bacteriana en forma de bastón. Están ubicados en la superficie interna de la membrana citoplasmática. Los filamentos formados por MreB son dinámicos y están en constante polimerización y despolimerización. Inmediatamente antes de la división celular, MreB se concentra en la región en la que se formará la constricción. Se cree que MreB también funciona para coordinar la síntesis de mureína, un polímero de la pared celular.

Los genes responsables de la síntesis de homólogos de MreB se encontraron sólo en bacterias con forma de bastón y no en cocos.

La proteína ParM está presente en células que contienen plásmidos de baja copia. Su función es propagar plásmidos hacia los polos celulares. En este caso, las subunidades proteicas forman filamentos alargados a lo largo del eje mayor de la célula en forma de bastón.

La estructura del filamento es una doble hélice. El crecimiento de los filamentos formados por ParM es posible desde ambos extremos, a diferencia de los filamentos de actina, que crecen sólo en el polo ±.

MamK es una proteína similar a la actina de Magnetospirillum magnetum que es responsable del posicionamiento correcto de los magnetosomas. Los magnetosomas son invaginaciones de la membrana citoplasmática que rodea las partículas de hierro. El filamento MamK actúa como guía a lo largo de la cual se van situando, uno tras otro, los magnetosomas. En ausencia de la proteína MamK, los magnetosomas se distribuyen aleatoriamente sobre la superficie celular.

Homólogos de tubulina

Actualmente, se han encontrado dos homólogos de tubulina en procariotas: FtsZ y BtubA/B. Al igual que la tubulina eucariota, estas proteínas tienen actividad GTPasa.

La proteína FtsZ es extremadamente importante para la división celular bacteriana y se encuentra en casi todas las eubacterias y arqueas. Además, se encontraron homólogos de esta proteína en plastidios eucariotas, lo que es otra confirmación de su origen simbiótico.

FtsZ forma el llamado anillo Z, que actúa como soporte para proteínas de división celular adicionales. Juntos representan la estructura responsable de la formación de la constricción (tabique).

A diferencia de la FtsZ, muy extendida, estas proteínas se encuentran únicamente en bacterias del género Prosthecobacter. Tienen una estructura más cercana a la tubulina que FtsZ.

media luna

Crescentin, un homólogo de proteínas de filamento intermedio

La proteína se encontró en las células de Caulobacter crescentus. Su función es dar a las células de C. crescentus la forma de un vibrio. En ausencia de expresión del gen crescentin, las células de C. crescentus adoptan forma de bastón. Curiosamente, las células de los dobles mutantes, crescentin- y MreB-, tienen forma esférica.

Mente y ParA

Estas proteínas no tienen homólogos entre los eucariotas.

MinD es responsable de la posición del sitio de división en bacterias y plastidios. ParA participa en la partición del ADN en células hijas.

Homólogos bacterianos de actina.

Los componentes citoesqueléticos similares a la actina más estudiados incluyen MreB, ParM y MamK.

Capítulo 2. Microtúbulos

Los microtúbulos son estructuras intracelulares proteicas que forman parte del citoesqueleto.

Los microtúbulos son cilindros huecos con un diámetro de 25 nm. Su longitud puede variar desde varios micrómetros hasta probablemente varios milímetros en los axones de las células nerviosas. Su pared está formada por dímeros de tubulina. Los microtúbulos, al igual que los microfilamentos de actina, son polares: el autoensamblaje de los microtúbulos ocurre en un extremo y el desmontaje ocurre en el otro. En las células, los microtúbulos sirven como componentes estructurales y participan en muchos procesos celulares, incluida la mitosis, la citocinesis y el transporte vesicular.

Estructura

Los microtúbulos son estructuras en las que 13 protofilamentos, formados por heterodímeros de tubulina α y β, están dispuestos alrededor de la circunferencia de un cilindro hueco. El diámetro exterior del cilindro es de unos 25 nm, el diámetro interior es de unos 15 nm.

Un extremo del microtúbulo, llamado extremo positivo, une permanentemente la tubulina libre a sí mismo. Desde el extremo opuesto, el extremo negativo, se separan las unidades de tubulina.

Hay tres fases en la formación de microtúbulos:

1. Fase retardada o nucleación. Esta es la etapa de nucleación de microtúbulos, cuando las moléculas de tubulina comienzan a combinarse en formaciones más grandes. Esta conexión ocurre más lentamente que la adición de tubulina a un microtúbulo ya ensamblado, por lo que la fase se llama lenta;

2. Fase de polimerización o elongación. Si la concentración de tubulina libre es alta, su polimerización ocurre más rápido que la despolimerización en el extremo negativo, lo que hace que el microtúbulo se alargue. A medida que crece, la concentración de tubulina desciende a un nivel crítico y la tasa de crecimiento se ralentiza hasta entrar en la siguiente fase;

3. Fase de estado estacionario. La despolimerización equilibra la polimerización y se detiene el crecimiento de los microtúbulos.

Los estudios de laboratorio muestran que el ensamblaje de microtúbulos a partir de tubulinas se produce sólo en presencia de trifosfato de guanosina e iones de magnesio.

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