Directrices para profesores

2. Las preguntas sobre química para prepararse para el seminario deben entregarse a los estudiantes a más tardar dos semanas antes de la lección.

4. El profesor de química motiva la lección, considera la composición y propiedades de las proteínas. Un profesor de biología generaliza y actualiza conocimientos sobre la estructura de las moléculas de proteínas, sus funciones y aplicaciones.

5. Al final de la lección, los profesores evalúan el trabajo de los estudiantes en esta lección. Equipo: películas de código, retroproyector, pantalla, retroproyector, diapositivas, productos químicos, mesa de demostración, mesas.

Plan de lección (escrito en la pizarra)

1. Composición y estructura de las proteínas.

2. Propiedades de las proteínas (desnaturalización, renaturalización, hidrólisis, reacciones de color).

3. Funciones de las proteínas y su síntesis en la célula.

4. Aplicación de proteínas, síntesis artificial de péptidos.

Profesor de química. Hoy impartimos una lección inusual: cubre los problemas de la química y la biología al mismo tiempo. El propósito de nuestra lección es sistematizar y profundizar conocimientos sobre el tema “Proteínas”. Prestamos especial atención al estudio de las proteínas, porque las proteínas son el componente principal de toda la vida en la Tierra. Recuerde la afirmación de F. Engels sobre lo que es la vida: “Dondequiera que encontramos vida, encontramos que está asociada con algún tipo de cuerpo proteico, y dondequiera que encontramos algún cuerpo proteico que no esté en proceso de descomposición, nosotros, sin excepción. , encontrar los fenómenos de la vida. La vida es una forma de existencia de cuerpos proteicos”. Ninguna sustancia realiza funciones tan específicas y diversas en el organismo como las proteínas.
Recordemos qué compuestos se llaman proteínas. ( Polímeros naturales cuyos monómeros son aminoácidos.)
¿El estudio de qué proceso ayudó a establecer la estructura de las proteínas? ( Estudio de la hidrólisis de proteínas.)

¿Qué proceso se llama hidrólisis?

¿Qué compuestos se forman durante la hidrólisis de las proteínas?

¿Qué compuestos se llaman aminoácidos?

¿Cuántos aminoácidos se conocen en la naturaleza?

¿Cuántos aminoácidos se encuentran en las proteínas?

Un profesor de química muestra una película de códigos.

Profesor de química. Preste atención a la posición del grupo amino en los aminoácidos. De acuerdo con la posición del grupo amino, los aminoácidos que forman las proteínas se denominan a-aminoácidos. La fórmula general de cualquiera de estos aminoácidos se puede escribir de la siguiente manera:

En la película del código se ven dos aminoácidos, uno de los cuales contiene dos grupos carboxilo (COOH) y el otro dos grupos amino (NH2). Estos ácidos se denominan ácidos aminodicarboxílicos o diaminocarboxílicos, respectivamente.
De tu curso de química sabes sobre los isómeros ópticos de compuestos naturales. Casi todas las proteínas contienen sólo L-aminoácidos.
Los aminoácidos son monómeros de proteínas. Pueden conectarse entre sí a través de un enlace amida (péptido), que se forma con la liberación de agua; esta es una reacción de condensación.
Creemos una ecuación para la reacción entre los aminoácidos glicina y alanina.
(Los estudiantes trabajan de forma independiente y luego comparan sus resultados con lo escrito en la pizarra o en la cinta.)

La estructura resultante se llama dipéptido. Un polímero de muchos aminoácidos se llama polipéptido.

Profesor de biologia. Sigamos estudiando las propiedades de las proteínas, pero primero responderemos las siguientes preguntas.

1. ¿Cómo podemos explicar la diversidad de proteínas que existe en la naturaleza? ( Diferencias en la composición de los aminoácidos y su diferente secuencia en la cadena polipeptídica.)

2. ¿Cuáles son los niveles de organización de una molécula de proteína? ( Primario – secuencia de aminoácidos; secundaria – a -espiral o b - estructura plegada de tramos de cadena; terciario: la estructura espacial de una proteína, formada debido a la interacción de residuos de aminoácidos de secciones remotas de la cadena: un glóbulo para proteínas globulares, una estructura filamentosa para proteínas fibrilares; cuaternario: la unión de dos o más moléculas de proteínas separadas.)

3. ¿Qué tipo de enlace se produce entre los aminoácidos en la estructura primaria? ¿Cuál es otro nombre para esta conexión? ( Enlace covalente.)

Enlace amida o peptídico. 4. ¿Qué enlaces proporcionan principalmente la estructura secundaria de una molécula de proteína? (.)

Enlaces de hidrógeno, puentes disulfhidrilo. 5. ¿Qué conexiones proporcionan la estructura terciaria? (.)

Enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas e iónicas. 6. ¿Qué enlaces proporcionan la estructura cuaternaria de una molécula de proteína? (.)

Interacciones electrostáticas, hidrofóbicas e iónicas. 7. Da un ejemplo de una proteína que conozcas y que tenga una estructura cuaternaria. (.)

ATPasa, hemoglobina Ahora resolvamos el siguiente problema ().
el estado de la tarea se proyecta a través de un retroproyector, se muestra una diapositiva con frotis de sangre de una persona sana y un paciente con anemia falciforme La anemia falciforme se acompaña de la sustitución del residuo de aminoácido ácido glutámico en la cadena polipeptídica de la molécula de hemoglobina por un residuo de valina. Fragmento de la cadena de hemoglobina normal: ––La anemia falciforme se acompaña de la sustitución del residuo de aminoácido ácido glutámico en la cadena polipeptídica de la molécula de hemoglobina por un residuo de valina. Fragmento de la cadena de hemoglobina normal: ––pegamento Liz –. Fragmento de una cadena de hemoglobina anormal: ––La anemia falciforme se acompaña de la sustitución del residuo de aminoácido ácido glutámico en la cadena polipeptídica de la molécula de hemoglobina por un residuo de valina. Fragmento de la cadena de hemoglobina normal: ––pegamento– (La anemia falciforme se acompaña de la sustitución del residuo de aminoácido ácido glutámico en la cadena polipeptídica de la molécula de hemoglobina por un residuo de valina. Fragmento de la cadena de hemoglobina normal: – eje pegamento- ácido glutamico; –. Fragmento de una cadena de hemoglobina anormal: –– lisina;

– valina). Dibuja estos fragmentos como fórmulas químicas..

Solución

Fragmento de una cadena de hemoglobina normal:

Fragmento de una cadena de hemoglobina anormal:
La estructura de una proteína determina sus propiedades fisicoquímicas, como la solubilidad.

Un profesor de química muestra una película de códigos.

Clasificación de proteínas según su solubilidad.

Profesor de química. Para mantener su actividad funcional, las proteínas deben tener una organización estructural natural (nativa) en todos los niveles.
Las alteraciones en la organización primaria, que conducen a la ruptura del enlace amida con la adición de una molécula de agua, se denominan hidrólisis de proteínas. Con una hidrólisis completa, la proteína se descompone en los aminoácidos que la constituyen.
Violación de la estructura secundaria y terciaria de la proteína, es decir. la pérdida de su estructura nativa se llama desnaturalización de proteínas.
La desnaturalización de las proteínas es causada por varios factores: cambios significativos de temperatura, aumento y disminución del pH del medio ambiente, exposición a iones de metales pesados ​​y ciertos compuestos químicos, por ejemplo, fenoles.

Un profesor de química demuestra experimentos.

Experiencia 1. Proteína + calor -->

Experiencia 2. Proteína + fenol --> desnaturalización (precipitación).

Experiencia 3. Proteína + Pb o CH 3 COOH --> desnaturalización (precipitación).

Experiencia 4. Proteína + CuSO4 --> desnaturalización (precipitación).

Profesor de biologia. La desnaturalización se produce como resultado de la destrucción de los enlaces covalentes de hidrógeno y disulfuro (pero no de los enlaces peptídicos, las interacciones iónicas e hidrófobas), que aseguran la formación y el mantenimiento de las estructuras secundarias y terciarias de la proteína. En este caso, la proteína pierde sus propiedades biológicas inherentes.
Las reacciones utilizadas para determinar la composición de una sustancia se denominan cualitativas.
¿Qué reacciones son cualitativas con las proteínas?

Un profesor de química demuestra los siguientes experimentos..

Experiencia 1. Reacción de xantoproteínas (nitración de anillos de benceno de aminoácidos aromáticos de proteínas):

proteína (enfriada) + HNO 3 (conc.) + calor --> color amarillo

Experiencia 2. Reacción de Biuret (le permite determinar la cantidad de enlaces peptídicos):

proteína + CuSO 4 + NaOH --> color violeta (la urea da esta reacción);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Na 2 ENTONCES 4 ;
proteína + Cu(OH) 2 --> coloración violeta.

¿Es posible reconocer glicerol, proteínas y glucosa usando un solo reactivo? ¡Poder! Este reactivo es hidróxido de cobre, da diferentes colores a las soluciones de estas sustancias:

a) glicerol + Cu(OH) 2 --> solución azul brillante;
b) glucosa + Cu(OH) 2 + calentamiento --> precipitado rojo;
c) proteína + Cu(OH) 2 --> coloración violeta.

Profesor de biologia. Nombra las funciones de los polipéptidos que conoces. ( Construcción. Los polipéptidos forman parte de las paredes celulares de hongos y microorganismos y participan en la construcción de membranas. El cabello, las uñas y las garras están hechos de proteína queratina. La proteína de colágeno es la base de tendones y ligamentos. Otra función importante de las proteínas es la enzimática, catalítica..)
Las proteínas también proporcionan todo tipo de movilidad biológica. Además, las proteínas realizan funciones de transporte, hormonales o reguladoras, receptoras, hemostáticas, toxigénicas, protectoras y energéticas. Definir enzimas. (.)
Las enzimas son proteínas que tienen actividad catalítica, es decir. reacciones aceleradas Todas las enzimas son muy específicas de su sustrato y, por regla general, catalizan sólo una reacción muy específica. Mire la representación esquemática de la estructura de una enzima. ( Un profesor de biología muestra una película codificada con una representación esquemática de una enzima.
) Cada enzima tiene un sitio activo en el que se produce la transformación química del sustrato de reacción. A veces puede haber varios sitios de unión al sustrato. La estructura del sitio de unión es complementaria a la estructura del sustrato, es decir encajan "como una llave encaja en una cerradura". 6 El trabajo de las enzimas está influenciado por numerosos factores: pH, temperatura, composición iónica del medio, la presencia de pequeñas moléculas orgánicas que se unen a la enzima o forman parte de su estructura y también se denominan cofactores (coenzimas). Algunas vitaminas, como la piridoxina (B 12 ).

) y cobalamina (B.

Un profesor de biología introduce a los estudiantes en el uso práctico de las enzimas.

Importancia clínica de las enzimas.

1. Las enfermedades causadas por deficiencia de enzimas son ampliamente conocidas. Ejemplos: indigestibilidad de la leche (ausencia de enzima lactasa); hipovitaminosis (deficiencia de vitaminas): la falta de coenzimas reduce la actividad enzimática (la hipovitaminosis de vitamina B1 conduce a la enfermedad de beriberi); fenilcetonuria (causada por una violación de la conversión enzimática del aminoácido fenilalanina en tirosina).

2. La determinación de la actividad enzimática en fluidos biológicos es de gran importancia para el diagnóstico de enfermedades. Por ejemplo, la hepatitis viral está determinada por la actividad de las enzimas en el plasma sanguíneo.

3. Las enzimas se utilizan como reactivos en el diagnóstico de determinadas enfermedades.

4. Las enzimas se utilizan para tratar determinadas enfermedades. Ejemplos de algunos medicamentos a base de enzimas: pancreatina, festal, lidasa.

1. En la industria alimentaria, las enzimas se utilizan en la preparación de refrescos, quesos, conservas, embutidos y carnes ahumadas.

2. En la ganadería, las enzimas se utilizan en la preparación de piensos.

3. Las enzimas se utilizan en la producción de materiales fotográficos.

4. Las enzimas se utilizan en el procesamiento del lino y el cáñamo.

5. Las enzimas se utilizan para ablandar el cuero en la industria del cuero.

6. Las enzimas forman parte de los detergentes en polvo.

Profesor de biologia. Veamos otras funciones de las proteínas. Las funciones motoras las llevan a cabo proteínas contráctiles especiales, que incluyen, por ejemplo, actina y miosina, que forman parte de las fibras musculares.
Otra función importante de las proteínas es el transporte. Las proteínas, por ejemplo, transportan iones de potasio, aminoácidos, azúcares y otros compuestos a través de la membrana celular hacia el interior de la célula. Las proteínas también son portadoras intersticiales.

Al regular el metabolismo dentro de las células y entre las células y los tejidos de todo el cuerpo, las proteínas desempeñan una función hormonal o reguladora. Por ejemplo, la hormona insulina participa en la regulación del metabolismo de las proteínas y las grasas.
En la superficie de las membranas celulares hay receptores de proteínas que se unen selectivamente a hormonas y mediadores, realizando así una función receptora.
La función homeostática de las proteínas es formar un coágulo al detener el sangrado.
Algunas proteínas y péptidos liberados por organismos, como patógenos o algunos animales venenosos, son tóxicos para otros organismos vivos; ésta es la función toxicogénica de las proteínas.
La función protectora de las proteínas es muy importante. Los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunológico del cuerpo cuando es invadido por una proteína, bacteria o virus extraño. Identifican al “extraño” y participan en su destrucción.
Entre las proteínas que sirven como reserva energética se encuentra, por ejemplo, la caseína, la principal proteína de la leche.

Responde las siguientes preguntas.

2. ¿Qué causa el rechazo de órganos y tejidos trasplantados en los pacientes? ( Los anticuerpos, que desempeñan una función protectora, reconocen la proteína extraña de los órganos trasplantados y provocan reacciones de rechazo.)

3. ¿Por qué los huevos duros nunca producen gallina? ( Las claras de huevo han perdido irreversiblemente su estructura nativa debido a la desnaturalización por calor.)

4. ¿Por qué disminuye el peso de la carne y el pescado después de la cocción? ( Durante el tratamiento térmico, se produce la desnaturalización de las proteínas de la carne o el pescado. Las proteínas se vuelven prácticamente insolubles en agua y ceden una parte importante del agua que contienen, mientras que el peso de la carne disminuye entre un 20% y un 40%..)

5. ¿Qué indica la formación de “escamas” o turbidez del caldo al cocinar carne? ( Si la carne se sumerge en agua fría y se calienta, las proteínas solubles de las capas externas de la carne se transfieren al agua. Durante la cocción, se desnaturalizan, lo que da como resultado la formación de escamas, espuma que flota en la superficie del agua o una fina suspensión que enturbia la solución..)

Todas las moléculas de proteínas tienen una vida útil finita: se descomponen con el tiempo. Por tanto, las proteínas se renuevan constantemente en el organismo. En este sentido, recordemos los conceptos básicos de la biosíntesis de proteínas. Responde las siguientes preguntas.

1. ¿Dónde ocurre la síntesis de proteínas en la célula? ( En ribosomas.)

2. ¿En qué orgánulo celular se almacena la información sobre la estructura primaria de la proteína? ( En los cromosomas, el portador de información es el ADN..)

3. ¿Qué se entiende por el término “gen”? ( Secuencia de nucleótidos que codifica la síntesis de una proteína..)

4. ¿Cómo se llaman las principales etapas de la biosíntesis de proteínas? ( Transcripción, difusión.)

5. ¿En qué consiste la transcripción? ( Se trata de leer información del ADN mediante la síntesis de ARN mensajero que es complementario a la región del ADN que se está leyendo..)

6. ¿En qué parte de la célula se produce la transcripción? ( en el nucleo.)

7. ¿En qué consiste la retransmisión? ( Se trata de la síntesis de proteínas a partir de aminoácidos en la secuencia registrada en el ARNm; Ocurre con la participación de ARNt de transporte que entregan los aminoácidos correspondientes al ribosoma..)

8. ¿En qué parte de la célula se produce la traducción? ( En el citosol, en los ribosomas, en las mitocondrias..)

La biosíntesis de proteínas ocurre en el cuerpo a lo largo de la vida, con mayor intensidad durante la infancia. En algunos casos se puede ajustar la intensidad de la síntesis de proteínas. La acción de muchos antibióticos se basa en la supresión de la síntesis de proteínas, incluso en las bacterias que causan la enfermedad. Por ejemplo, el antibiótico tetraciclina impide que el ARNt se una a los ribosomas.
Escuchemos breves mensajes sobre los fármacos proteicos utilizados en la medicina moderna.

Antihistamínicos

El ajetreado ritmo de vida moderno va acompañado de un aumento en el número de enfermedades, como ataques cardíacos, hipertensión, obesidad y todo tipo de alergias. La alergia es la sensibilidad excesiva del cuerpo a irritantes externos específicos. Todas estas enfermedades se caracterizan por niveles elevados de histamina en la sangre. Las histaminas son sustancias formadas por descarboxilación del aminoácido histidina. Los antihistamínicos interfieren con esta reacción y los niveles de histamina disminuyen.

Interferón

En el proceso de evolución, en la lucha contra los virus, los animales han desarrollado un mecanismo para la síntesis de la proteína protectora interferón. El programa para la formación de interferón, como cualquier proteína, está codificado en el ADN del núcleo celular y se activa después de que las células se infectan con un virus. El enfriamiento, el shock nervioso y la falta de vitaminas en los alimentos provocan una disminución de la capacidad de producir interferón. Actualmente, los preparados de interferón para fines médicos se elaboran a partir de leucocitos de sangre de donantes o mediante ingeniería genética. El interferón se utiliza para prevenir y tratar infecciones virales: influenza, herpes y neoplasias malignas.

Insulina

La insulina es una proteína que consta de 51 aminoácidos. Se libera en respuesta al aumento de los niveles de glucosa en sangre. La insulina controla el metabolismo de los carbohidratos y provoca los siguientes efectos:

– aumentar la tasa de conversión de glucosa en glucógeno;
– aceleración de la transferencia de glucosa a través de las membranas celulares de los músculos y el tejido adiposo;
– aumento de la síntesis de proteínas y lípidos;
– aumentar la tasa de síntesis de ATP, ADN y ARN.

La insulina es necesaria para la vida, porque es la única hormona que reduce la concentración de glucosa en la sangre. La secreción insuficiente de insulina conduce a un trastorno metabólico conocido como diabetes mellitus. Los preparados de insulina se obtienen del páncreas del ganado o mediante ingeniería genética.

Profesor de química. La insulina fue la primera proteína cuya estructura primaria fue descifrada. Fueron necesarios casi 10 años para establecer la secuencia de aminoácidos de la insulina. Actualmente se ha descifrado la estructura primaria de un gran número de proteínas, incluidas aquellas de estructura mucho más compleja.
La síntesis de sustancias proteicas se llevó a cabo por primera vez utilizando el ejemplo de dos hormonas hipofisarias (vasopresina y oxitocina).
Finalmente, los profesores califican a los estudiantes por su trabajo en las clases de química y biología.

Desnaturalización de proteínas.

Demostración de experimentos de la presentación “Ardillas”:

Coagulación de proteínas cuando se calienta Precipitación de proteínas por sales de metales pesados

Precipitación de proteínas con alcohol.

Maestro. Las proteínas se caracterizan por reacciones que dan como resultado la formación de un precipitado. Pero en algunos casos, el precipitado resultante se disuelve con el exceso de agua y, en otros, se produce una coagulación de proteínas irreversible, es decir, desnaturalización. Renaturalización- Este es el proceso inverso a la desnaturalización.

¿A qué puede conducir la desnaturalización?

Sensibilidad antigénica alterada de la proteína;

Bloquear una serie de reacciones inmunológicas;

Enfermedad metabólica;

Inflamación de la membrana mucosa de varios órganos digestivos (gastritis, colitis);

Formación de cálculos (los cálculos tienen una base proteica).

Conclusión: desnaturalización de proteínas.– un proceso complejo en el que, bajo la influencia de factores externos: temperatura, acción de reactivos químicos, estrés mecánico y muchos otros, se produce un cambio en las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la macromolécula proteica. La estructura primaria y, en consecuencia, la composición química de la proteína no cambia. Durante la desnaturalización, las propiedades físicas de la proteína cambian, la solubilidad disminuye, se pierde la actividad biológica, la forma de la macromolécula de proteína cambia y se produce agregación.

Hidrólisis de proteínas (del capítulo “ 8. Propiedades químicas de las proteínas").

Maestro. Hidrólisis de proteínas- Se trata, en primer lugar, de la destrucción de uno de los niveles más importantes de organización de la molécula de proteína. Hidrólisis de proteínas- destrucción de la estructura primaria de una proteína bajo la acción de ácidos, álcalis o enzimas, lo que lleva a la formación de los α-aminoácidos que la componen.

Reacciones de color a las proteínas (biuret)

reacción de biuret

Maestro. reacción de biuret– reacción a los enlaces peptídicos.

Proteína + Cu(OH)2 → color violeta de la solución

Además de la reacción de biuret, existen una serie de reacciones de color que permiten demostrar la presencia de fragmentos individuales de una molécula de proteína, por ejemplo, xantoproteína.

Demostración de experiencia de la presentación “Ardillas”:

Reacción de xantoproteína

Maestro. Reacción de xantoproteína- reacción a ciclos aromáticos.

Proteína + HNO 3 (k) → precipitado blanco → color amarillo → color naranja

Las proteínas se queman para producir nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La combustión va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

Las proteínas se descomponen (bajo la influencia de bacterias putrefactas), lo que produce metano (CH 4), sulfuro de hidrógeno (H 2 S), amoníaco (NH 3), agua y otros productos de bajo peso molecular.

CONCLUSIÓN:

PROTEÍNAS– biopolímeros de estructura irregular, cuyos monómeros son 20 aminoácidos de diferentes tipos. La composición química de los aminoácidos incluye: C, O, H, N, S. Las moléculas de proteínas pueden formar cuatro estructuras espaciales y realizar una serie de funciones en la célula y el cuerpo: construcción, catalítica, reguladora, motora, transporte, etc.

Ardillas– la base de la vida en la Tierra, forman parte de la piel, los tejidos musculares y nerviosos, el cabello, los tendones y las paredes de los vasos sanguíneos de los animales y los humanos; es el material de construcción de la célula. Difícilmente se puede sobrestimar el papel de las proteínas, es decir. La vida en nuestro planeta realmente puede considerarse como una forma de existencia de cuerpos proteicos que intercambian sustancias y energía con el entorno externo.

Dado que la proteína contiene una variedad de grupos funcionales, no se puede clasificar en ninguna de las clases de compuestos previamente estudiadas. Combina, a modo de punto focal, las características de compuestos pertenecientes a diferentes clases. Esto, combinado con las peculiaridades de su estructura, caracteriza a la proteína como la forma más elevada de desarrollo de la materia.

Se pueden citar las palabras de L. Pauling: "Con razón podemos decir que las proteínas son las más importantes de todas las sustancias que componen los organismos de animales y plantas".

Demostración de presentación "Ardillas"-CONCLUSIONES Declaraciones sobre la vida y proteínas de personajes famosos.

de la gente

"Dondequiera que encontremos vida, la encontramos asociada con algún cuerpo proteico".

1. De acuerdo con las sustancias que deben identificarse, se deben indicar reacciones cualitativas conocidas, reactivos y características de identificación.

En nuestro caso, podemos utilizar las siguientes reacciones:

2. Proponer en forma de diagrama la secuencia más eficaz para la determinación de estos compuestos.

3. Indique el procedimiento de reacción, las condiciones y escriba la ecuación de reacción indicando el rasgo característico de identificación.

Como prueba preliminar de proteínas solubles, se pueden utilizar reactivos que provoquen desnaturalización (plegamiento): térmico o químico.

Al resolver este problema, son posibles opciones de análisis.

Opción 1. La secuencia para identificar el contenido de las botellas puede ser la siguiente:

1. Realizamos una prueba preliminar de presencia de proteínas. Calentamos muestras de cada una de las 4 botellas a la llama de una lámpara de alcohol. En los tubos de ensayo con soluciones de proteínas se observa desnaturalización (la proteína se coagula y pierde solubilidad). En tubos de ensayo con muestras de otras sustancias no se observan cambios.

2. Identificamos proteínas utilizando sus diferencias en la composición de aminoácidos. Realizamos una reacción de xantoproteínas con muestras de proteínas. En un tubo de ensayo con una solución de clara de huevo, el precipitado amarillo inicialmente formado se disuelve y aparece un color naranja, ya que la clara de huevo contiene ácidos aromáticos (tyr, fen, tri). La gelatina no contiene aminoácidos aromáticos; la prueba de su presencia será negativa.

3. Identificamos el contenido de los frascos con glucosa y aminoácidos mediante la reacción con ninhidrina. Un color violeta característico aparece en un tubo de ensayo que contiene glicina.

4. Confirme la presencia de glucosa en el frasco restante. La glucosa es un monosacárido reductor, por lo que para identificarlo se puede utilizar la reacción del “espejo de plata” (cuando se calienta en un baño de agua, aparece una característica capa de espejo de plata en las paredes del tubo de ensayo) o la reacción del “espejo de cobre”. (cuando se calienta en la llama de una lámpara de alcohol, aparece un precipitado de óxido característico de color rojo ladrillo cobrizo (I).

Opcion 2.

1. Determinamos si un compuesto pertenece al grupo de las proteínas mediante la reacción de biuret con hidróxido de cobre (II) recién precipitado. Aparece un característico anillo violeta en los tubos de ensayo que contienen muestras de soluciones de proteínas. En un tubo de ensayo con glucosa también se observa la disolución de un precipitado azul de hidróxido de cobre (II) y la aparición de un color azul aciano debido a la formación de un compuesto complejo, la sacarosa de cobre; ácido, aparece un color azul oscuro debido a la formación de un compuesto complejo: glicinato de cobre.

2. Confirmar la presencia de glucosa. Calentamos ambos tubos de ensayo a la llama de una lámpara de alcohol. En un tubo de ensayo con glucosa se forma un precipitado característico de color rojo ladrillo de óxido de cobre (II), ya que la glucosa pertenece al grupo de los monosacáridos reductores.

3. Identificamos proteínas utilizando sus diferencias en la composición de aminoácidos. Realizamos una reacción de xantoproteína con nuevas muestras de soluciones proteicas (ver versión 1).

Para identificar con mayor precisión el aminoácido, puede tomar una nueva muestra y realizar una reacción con una solución de ninhidrina.

No se pueden excluir otras opciones que difieren en la secuencia de reacciones y reactivos.