Vadlīnijas skolotājiem

2. Jautājumus par ķīmiju, lai sagatavotos semināram, skolēniem jāuzdod ne vēlāk kā divas nedēļas pirms nodarbības.

4. Ķīmijas skolotājs sniedz motivāciju stundai, ņem vērā olbaltumvielu sastāvu un īpašības. Bioloģijas skolotājs vispārina un aktualizē zināšanas par olbaltumvielu molekulu uzbūvi, to funkcijām un pielietojumu.

5. Stundas beigās skolotāji novērtē skolēnu darbu šajā stundā. Aprīkojums: koda filmas, kodoskops, ekrāns, kodoskops, diapozitīvi, ķimikālijas, demonstrācijas galds, galdi.

Nodarbības plāns (rakstīts uz tāfeles)

1. Olbaltumvielu sastāvs un struktūra.

2. Olbaltumvielu īpašības (denaturācija, renaturācija, hidrolīze, krāsu reakcijas).

3. Olbaltumvielu funkcijas un to sintēze šūnā.

4. Olbaltumvielu pielietošana, peptīdu mākslīgā sintēze.

Ķīmijas skolotājs.Šodien mēs novadām neparastu nodarbību - tajā vienlaikus tiek apskatītas ķīmijas un bioloģijas problēmas. Mūsu nodarbības mērķis ir sistematizēt un padziļināt zināšanas par tēmu “Proteīns”. Īpašu uzmanību pievēršam olbaltumvielu izpētei, jo olbaltumvielas ir galvenā visas dzīvības sastāvdaļa uz Zemes. Atcerieties F. Engelsa izteikumu par to, kas ir dzīvība: “Lai kur mēs satiekam dzīvi, mēs atklājam, ka tā ir saistīta ar kaut kādu proteīna ķermeni, un visur, kur atrodam proteīna ķermeni, kas neatrodas sadalīšanās procesā, mēs bez izņēmuma , sastapties ar dzīves parādībām. Dzīve ir olbaltumvielu ķermeņu pastāvēšanas veids. Neviena viela organismā neveic tik specifiskas un daudzveidīgas funkcijas kā olbaltumvielas.
Atcerēsimies, kādus savienojumus sauc par proteīniem. ( Dabiski polimēri, kuru monomēri ir aminoskābes.)
Kura procesa izpēte palīdzēja noteikt olbaltumvielu struktūru? ( Olbaltumvielu hidrolīzes izpēte.)

Kādu procesu sauc par hidrolīzi?

Kādi savienojumi veidojas olbaltumvielu hidrolīzes laikā?

Kādus savienojumus sauc par aminoskābēm?

Cik daudz aminoskābju ir zināmas dabā?

Cik daudz aminoskābju ir atrodamas olbaltumvielās?

Ķīmijas skolotājs demonstrē koda filmu.

Ķīmijas skolotājs. Pievērsiet uzmanību aminogrupas stāvoklim aminoskābēs. Atbilstoši aminogrupas novietojumam aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, sauc par a-aminoskābēm. Jebkuras no šīm aminoskābēm vispārīgo formulu var uzrakstīt šādi:

Uz koda plēves ir redzamas divas aminoskābes, no kurām viena satur divas karboksilgrupas – COOH, otra – divas aminogrupas – NH2. Šādas skābes sauc attiecīgi par aminodikarbonskābēm vai diaminokarbonskābēm.
No ķīmijas kursa jūs zināt par dabisko savienojumu optiskajiem izomēriem. Gandrīz visi proteīni satur tikai L-aminoskābes.
Aminoskābes ir olbaltumvielu monomēri. Tie var savienoties viens ar otru caur amīda (peptīdu) saiti, kas veidojas, atbrīvojoties ūdenim – tā ir kondensācijas reakcija.
Izveidosim vienādojumu reakcijai starp aminoskābēm glicīnu un alanīnu.
(Studenti strādā patstāvīgi un pēc tam salīdzina savus rezultātus ar uzrakstu uz tāfeles vai lentes.)

Iegūto struktūru sauc par dipeptīdu. Daudzu aminoskābju polimēru sauc par polipeptīdu.

Bioloģijas skolotājs. Turpināsim pētīt proteīnu īpašības, bet vispirms atbildēsim uz šādiem jautājumiem.

1. Kā mēs varam izskaidrot dabā pastāvošo olbaltumvielu daudzveidību? ( Aminoskābju sastāva atšķirības un to dažādā secība polipeptīdu ķēdē.)

2. Kādi ir proteīna molekulas organizācijas līmeņi? ( Primārā – aminoskābju secība; sekundārais - a -spirāle vai b - salocīta ķēdes sekciju struktūra; terciārā - proteīna telpiskā struktūra, kas veidojas ķēdes attālo posmu aminoskābju atlikumu mijiedarbības dēļ: lodītes lodveida proteīniem, pavedienveida struktūra fibrilāriem proteīniem; kvartārs - divu vai vairāku atsevišķu olbaltumvielu molekulu savienība.)

3. Kāda veida saite rodas starp aminoskābēm primārajā struktūrā? Kāds ir cits šī savienojuma nosaukums? ( Kovalentā saite.)

Amīda vai peptīdu saite. 4. Kādas saites galvenokārt nodrošina proteīna molekulas sekundāro struktūru? (.)

Ūdeņraža saites, disulfhidrila tilti 5. Kādi savienojumi nodrošina terciāro struktūru? (.)

Ūdeņraža saites, hidrofobā un jonu mijiedarbība 6. Kādas saites nodrošina proteīna molekulas kvartāro struktūru? (.)

Elektrostatiskā, hidrofobā un jonu mijiedarbība 7. Sniedziet jums zināma proteīna piemēru, kam ir kvartāra struktūra. (.)

ATPāze, hemoglobīns Tagad atrisināsim šādu problēmu ().
uzdevuma stāvoklis tiek projicēts caur kodoskopu, parādīts diapozitīvs ar asins uztriepes veselam cilvēkam un pacientam ar sirpjveida šūnu anēmiju Sirpjveida šūnu anēmijas slimību pavada aminoskābes atlikuma glutamīnskābes aizstāšana hemoglobīna molekulas polipeptīdu ķēdē ar valīna atlikumu. Normālā hemoglobīna ķēdes fragments: -–Sirpjveida šūnu anēmijas slimību pavada aminoskābes atlikuma glutamīnskābes aizstāšana hemoglobīna molekulas polipeptīdu ķēdē ar valīna atlikumu. Normālā hemoglobīna ķēdes fragments: -–glu Liza –.–Sirpjveida šūnu anēmijas slimību pavada aminoskābes atlikuma glutamīnskābes aizstāšana hemoglobīna molekulas polipeptīdu ķēdē ar valīna atlikumu. Normālā hemoglobīna ķēdes fragments: -–glu– (Sirpjveida šūnu anēmijas slimību pavada aminoskābes atlikuma glutamīnskābes aizstāšana hemoglobīna molekulas polipeptīdu ķēdē ar valīna atlikumu. Normālā hemoglobīna ķēdes fragments: - Nenormālas hemoglobīna ķēdes fragments: - glu vārpsta –.- glutamīnskābe;

- lizīns;.

- valīns). Uzzīmējiet šos fragmentus kā ķīmiskās formulas.

Risinājums

No iepriekš minētā piemēra izriet, ka proteīna molekulas primārā struktūra var noteikt visus turpmākos organizācijas līmeņus. Izmaiņas proteīna strukturālajā organizācijā var traucēt tā funkcijas, kas dažos gadījumos izraisa patoloģijas - slimības attīstību.
Olbaltumvielu struktūra nosaka tā fizikāli ķīmiskās īpašības, piemēram, šķīdību.

Ķīmijas skolotājs demonstrē koda filmu.

Olbaltumvielu klasifikācija pēc to šķīdības

Ķīmijas skolotājs. Lai saglabātu savu funkcionālo aktivitāti, proteīniem visos līmeņos ir jābūt dabiskai (vietējai) strukturālai organizācijai.
Traucējumus primārajā organizācijā, kas izraisa amīda saites pārrāvumu, pievienojot ūdens molekulu, sauc par olbaltumvielu hidrolīzi. Ar pilnīgu hidrolīzi olbaltumvielas sadalās tā sastāvā esošajās aminoskābēs.
Olbaltumvielu sekundārās un terciārās struktūras pārkāpums, t.i. tās dabiskās struktūras zudumu sauc par proteīna denaturāciju.
Olbaltumvielu denaturāciju izraisa dažādi faktori: būtiskas temperatūras izmaiņas, vides pH paaugstināšanās un pazemināšanās, smago metālu jonu un noteiktu ķīmisko savienojumu, piemēram, fenolu, iedarbība.

Ķīmijas skolotājs demonstrē eksperimentus.

Pieredze 1. Olbaltumvielas + siltums -->

Pieredze 2. Olbaltumvielas + fenols --> denaturācija (izgulsnēšanās).

Pieredze 3. Olbaltumvielas + Pb vai CH 3 COOH --> denaturācija (izgulsnēšana).

Pieredze 4. Olbaltumvielas + CuSO4 --> denaturācija (izgulsnēšana).

Bioloģijas skolotājs. Denaturācija notiek ūdeņraža un disulfīda kovalento saišu (bet ne peptīdu saišu, jonu un hidrofobās mijiedarbības) iznīcināšanas rezultātā, kas nodrošina proteīna sekundāro un terciāro struktūru veidošanos un uzturēšanu. Šajā gadījumā proteīns zaudē savas bioloģiskās īpašības.
Reakcijas, ko izmanto, lai noteiktu vielas sastāvu, sauc par kvalitatīvām.
Kādas reakcijas ir kvalitatīvas pret olbaltumvielām?

Ķīmijas skolotājs demonstrē šādus eksperimentus.

Pieredze 1. Ksantoproteīna reakcija (olbaltumvielu aromātisko aminoskābju benzola gredzenu nitrēšana):

proteīns (atdzesēts) + HNO 3 (konc.) + siltums --> dzeltena krāsa

Pieredze 2. Biureta reakcija (ļauj noteikt peptīdu saišu skaitu):

proteīns + CuSO 4 + NaOH --> violeta krāsa (šo reakciju dod urīnviela);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 +Na 2 SO 4 ;
proteīns + Cu(OH) 2 --> violeta krāsa.

Vai ir iespējams atpazīt glicerīnu, proteīnu un glikozi, izmantojot vienu reaģentu? Var! Šis reaģents ir vara hidroksīds, kas piešķir dažādas krāsas šo vielu šķīdumiem:

a) glicerīns + Cu(OH) 2 --> spilgti zils šķīdums;
b) glikoze + Cu(OH) 2 + karsēšana --> sarkanas nogulsnes;
c) proteīns + Cu(OH) 2 --> violeta krāsa.

Bioloģijas skolotājs. Nosauciet zināmās polipeptīdu funkcijas. ( Būvniecība. Polipeptīdi ir daļa no sēnīšu un mikroorganismu šūnu sienām un ir iesaistīti membrānu veidošanā. Mati, nagi un spīles ir izgatavoti no keratīna proteīna. Kolagēna proteīns ir cīpslu un saišu pamats. Vēl viena svarīga proteīna funkcija ir fermentatīvā, katalītiskā.)
Olbaltumvielas nodrošina arī visu veidu bioloģisko mobilitāti. Turklāt olbaltumvielas veic transportēšanas, hormonālās vai regulējošās, receptoru, hemostatiskās, toksikogēnās, aizsardzības un enerģijas funkcijas. Definējiet fermentus. (.)
Fermenti ir proteīni, kuriem ir katalītiska aktivitāte, t.i. paātrinātas reakcijas Visi fermenti ir ļoti specifiski savam substrātam un, kā likums, katalizē tikai vienu ļoti specifisku reakciju. Apskatiet fermenta struktūras diagrammu. (
Bioloģijas skolotājs demonstrē koda filmu ar shematisku fermenta attēlojumu. 6 ) Katram fermentam ir aktīvā vieta, kurā notiek reakcijas substrāta ķīmiskā transformācija. Dažreiz var būt vairākas substrāta saistīšanās vietas. Saistīšanās vietas struktūra ir komplementāra substrāta struktūrai, t.i. tie sader kopā "kā atslēga der slēdzenei". 12 ).

Fermentu darbu ietekmē daudzi faktori: pH, temperatūra, barotnes jonu sastāvs, nelielu organisko molekulu klātbūtne, kas saistās ar fermentu vai ir daļa no tā struktūras un citādi tiek sauktas par kofaktoriem (koenzīmiem). Daži vitamīni, piemēram, piridoksīns (B.

) un kobalamīns (B

Bioloģijas skolotājs iepazīstina skolēnus ar enzīmu praktisko izmantošanu

Fermentu klīniskā nozīme

1. Enzīmu deficīta izraisītas slimības ir plaši zināmas.

4. Fermentus izmanto noteiktu slimību ārstēšanai. Dažu uz enzīmu balstītu zāļu piemēri: pankreatīns, festāls, lidāze.

Fermentu izmantošana rūpniecībā

1. Pārtikas rūpniecībā fermentus izmanto bezalkoholisko dzērienu, sieru, konservu, desu, kūpinājumu gatavošanā.

2. Lopkopībā barības gatavošanā izmanto fermentus.

3. Fotomateriālu ražošanā izmanto fermentus.

4. Fermentus izmanto linu un kaņepju apstrādē.

5. Enzīmus izmanto ādas mīkstināšanai ādas rūpniecībā.

6. Fermenti ir daļa no veļas pulveriem.

Bioloģijas skolotājs. Apskatīsim citas olbaltumvielu funkcijas. Motora funkcijas veic īpaši kontraktilie proteīni, kas ietver, piemēram, aktīnu un miozīnu, kas ir daļa no muskuļu šķiedrām.
Vēl viena svarīga olbaltumvielu funkcija ir transportēšana.

Piemēram, olbaltumvielas pārnēsā kālija jonus, aminoskābes, cukurus un citus savienojumus cauri šūnas membrānai šūnā. Proteīni ir arī intersticiālie nesēji.
Regulējot vielmaiņu šūnās un starp visa ķermeņa šūnām un audiem, olbaltumvielas veic hormonālo jeb regulējošo funkciju. Piemēram, hormons insulīns ir iesaistīts gan olbaltumvielu, gan tauku metabolisma regulēšanā.
Uz šūnu membrānu virsmas ir proteīnu receptori, kas selektīvi saista hormonus un mediatorus, tādējādi veicot receptoru funkciju.
Olbaltumvielu homeostatiskā funkcija ir veidot trombu, apturot asiņošanu.
Daži proteīni un peptīdi, ko izdala organismi, piemēram, patogēni vai daži indīgi dzīvnieki, ir toksiski citiem dzīviem organismiem – tā ir olbaltumvielu toksikogēnā funkcija.
Ļoti svarīga ir proteīnu aizsargfunkcija. Antivielas ir olbaltumvielas, ko ražo ķermeņa imūnsistēma, kad to iekļūst svešs proteīns, baktērijas vai vīruss. Viņi identificē "svešinieku" un piedalās viņa iznīcināšanā.

Proteīni, kas kalpo kā enerģijas rezerve, ietver, piemēram, kazeīnu, galveno piena proteīnu.

Atbildiet uz sekojošiem jautājumiem. 2. Kas izraisa transplantēto orgānu un audu atgrūšanu pacientiem? ()

Antivielas, pildot aizsargfunkciju, atpazīst transplantēto orgānu svešo proteīnu un izraisa tā atgrūšanas reakcijas. 3. Kāpēc no vārītām olām nekad nerodas vistas? (.)

4. Kāpēc pēc vārīšanas samazinās gaļas un zivju svars? ( Termiskās apstrādes laikā notiek gaļas vai zivju olbaltumvielu denaturācija. Olbaltumvielas kļūst praktiski nešķīstošas ​​ūdenī un atmet ievērojamu daļu no tajos esošā ūdens, savukārt gaļas svars samazinās par 20–40%..)

5. Par ko, gatavojot gaļu, liecina buljona “pārslu” veidošanās jeb duļķainība? ( Ja gaļu iegremdē aukstā ūdenī un karsē, šķīstošās olbaltumvielas no gaļas ārējiem slāņiem tiek pārnestas ūdenī. Gatavošanas laikā tie denaturējas, kā rezultātā veidojas pārslas, putas, kas peld uz ūdens virsmas, vai smalka suspensija, kas padara šķīdumu duļķainu..)

Visām olbaltumvielu molekulām ir ierobežots dzīves ilgums – tās laika gaitā sadalās.

Tāpēc olbaltumvielas organismā pastāvīgi atjaunojas. Šajā sakarā atcerēsimies olbaltumvielu biosintēzes pamatus. Atbildiet uz šādiem jautājumiem. 1. Kur šūnā notiek proteīnu sintēze?.)

( Uz ribosomām.)

2. Kurā šūnu organellā tiek glabāta informācija par proteīna primāro struktūru? ( Hromosomās informācijas nesējs ir DNS.)

3. Ko nozīmē termins “gēns”? ( Nukleotīdu secība, kas kodē viena proteīna sintēzi.)

4. Kā sauc galvenos olbaltumvielu biosintēzes posmus? ( Transkripcija, pārraide.)

5. No kā sastāv transkripcija? ( Tā ir informācijas nolasīšana no DNS, sintezējot ziņojuma RNS, kas papildina nolasāmo DNS reģionu.)

6. Kurā šūnas daļā notiek transkripcija? ( Kodolā.)

7. No kā sastāv raidījums? ( Šī ir olbaltumvielu sintēze no aminoskābēm secībā, kas reģistrēta mRNS; tas notiek, piedaloties transporta tRNS, kas nogādā atbilstošās aminoskābes ribosomā.)

8. Kurā šūnas daļā notiek tulkošana?
(

Citozolā, uz ribosomām, mitohondrijās

Mūsdienu rosīgo dzīves ritmu pavada slimību skaita pieaugums, piemēram, infarkts, hipertensija, aptaukošanās un visa veida alerģijas. Alerģija ir ķermeņa pārmērīga jutība pret specifiskiem ārējiem kairinātājiem. Visas šīs slimības raksturo paaugstināts histamīna līmenis asinīs. Histamīni ir vielas, kas veidojas, dekarboksilējot aminoskābi histidīnu. Antihistamīni traucē šo reakciju, un histamīna līmenis samazinās.

Interferons

Evolūcijas procesā, cīņā pret vīrusiem, dzīvnieki ir izstrādājuši aizsargproteīna interferona sintēzes mehānismu. Interferona veidošanās programma, tāpat kā jebkura olbaltumviela, ir kodēta DNS šūnas kodolā un tiek ieslēgta pēc tam, kad šūnas ir inficētas ar vīrusu. Atdzišana, nervu šoks un vitamīnu trūkums pārtikā samazina spēju ražot interferonu. Pašlaik interferona preparātus medicīniskiem nolūkiem gatavo no leikocītiem no donoru asinīm vai izmantojot gēnu inženieriju. Interferonu lieto vīrusu infekciju - gripas, herpes, kā arī ļaundabīgu audzēju profilaksei un ārstēšanai.

Insulīns

Insulīns ir proteīns, kas sastāv no 51 aminoskābes. Tas tiek atbrīvots, reaģējot uz paaugstinātu glikozes līmeni asinīs. Insulīns kontrolē ogļhidrātu metabolismu un izraisa šādus efektus:

– palielināt glikozes pārvēršanas ātrumu glikogēnā;
– glikozes pārneses paātrinājums caur šūnu membrānām muskuļos un taukaudos;
- palielināta olbaltumvielu un lipīdu sintēze;
– ATP, DNS un RNS sintēzes ātruma palielināšana.

Insulīns ir nepieciešams dzīvībai, jo tas ir vienīgais hormons, kas samazina glikozes koncentrāciju asinīs. Nepietiekama insulīna sekrēcija izraisa vielmaiņas traucējumus, kas pazīstami kā cukura diabēts. Insulīna preparātus iegūst no liellopu aizkuņģa dziedzera vai gēnu inženierijas ceļā.

Ķīmijas skolotājs. Insulīns bija pirmais proteīns, kura primārā struktūra tika atšifrēta. Bija nepieciešami gandrīz 10 gadi, lai noteiktu aminoskābju secību insulīnā. Pašlaik ir atšifrēta ļoti liela skaita olbaltumvielu primārā struktūra, tostarp daudz sarežģītāka struktūra.
Olbaltumvielu sintēze vispirms tika veikta, izmantojot divu hipofīzes hormonu (vazopresīna un oksitocīna) piemēru.
Visbeidzot skolotāji piešķir skolēniem atzīmes par darbu ķīmijas un bioloģijas stundā.

Olbaltumvielu denaturācija.

Eksperimentu demonstrācija no prezentācijas “Vāveres”:

Olbaltumvielu koagulācija karsējot Olbaltumvielu izgulsnēšana ar smago metālu sāļiem

Olbaltumvielu izgulsnēšana ar spirtu

Skolotājs. Olbaltumvielām ir raksturīgas reakcijas, kuru rezultātā veidojas nogulsnes. Bet dažos gadījumos iegūtās nogulsnes izšķīst ar lieko ūdeni, un citos notiek neatgriezeniska olbaltumvielu koagulācija, t.i. denaturācija. Renaturācija- Tas ir apgrieztais denaturācijas process.

Pie kā var novest denaturācija?

Proteīna antigēnu jutības traucējumi;

Vairāku imunoloģisko reakciju bloķēšana;

Vielmaiņas traucējumi;

Vairāku gremošanas orgānu gļotādas iekaisums (gastrīts, kolīts);

Akmeņu veidošanās (akmeņiem ir olbaltumvielu bāze).

Secinājums: proteīnu denaturācija- sarežģīts process, kurā ārējo faktoru ietekmē: temperatūra, ķīmisko reaģentu darbība, mehāniskais spriegums un virkne citu, notiek izmaiņas proteīna makromolekulas sekundārajā, terciārajā un ceturtajā struktūrā. Proteīna primārā struktūra un līdz ar to ķīmiskais sastāvs nemainās. Denaturācijas laikā mainās proteīna fizikālās īpašības, samazinās šķīdība, zūd bioloģiskā aktivitāte, mainās proteīna makromolekulas forma un notiek agregācija.

Olbaltumvielu hidrolīze (no nodaļas " 8. Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības").

Skolotājs. Olbaltumvielu hidrolīze– tā, pirmkārt, ir viena no svarīgākajiem proteīna molekulas organizācijas līmeņiem iznīcināšana. Olbaltumvielu hidrolīze- proteīna primārās struktūras iznīcināšana skābju, sārmu vai enzīmu ietekmē, kā rezultātā veidojas α-aminoskābes, no kurām tas sastāv.

Krāsu reakcijas uz olbaltumvielām (biureta)

Biureta reakcija

Skolotājs. Biureta reakcija- reakcija uz peptīdu saitēm.

Proteīns + Cu(OH) 2 → šķīduma violeta krāsa

Papildus biureta reakcijai ir vairākas krāsu reakcijas, kas ļauj pierādīt atsevišķu proteīna molekulas fragmentu, piemēram, ksantoproteīna, klātbūtni.

Pieredzes demonstrējums no prezentācijas “Vāveres”:

Ksantoproteīna reakcija

Skolotājs. Ksantoproteīna reakcija- reakcija uz aromātiskajiem cikliem.

Olbaltumvielas + HNO 3 (k) → baltas nogulsnes → dzeltena krāsa → oranža krāsa

Olbaltumvielas sadedzina, veidojot slāpekli, oglekļa dioksīdu un ūdeni, kā arī dažas citas vielas. Degšanu pavada raksturīgā apdegušām spalvām smarža.

Olbaltumvielas sadalās (pūšanas baktēriju ietekmē), kas rada metānu (CH 4), sērūdeņradi (H 2 S), amonjaku (NH 3), ūdeni un citus zemas molekulmasas produktus.

SECINĀJUMS:

PROTEĪNI– neregulāras struktūras biopolimēri, kuru monomēri ir 20 dažāda veida aminoskābes. Aminoskābju ķīmiskais sastāvs ietver: C, O, H, N, S. Olbaltumvielu molekulas var veidot četras telpiskas struktūras un veikt virkni funkciju šūnā un ķermenī: konstruēšanas, katalītiskās, regulējošās, motoriskās, transporta u.c.

Vāveres- dzīvības pamats uz Zemes, tie ir daļa no ādas, muskuļu un nervu audiem, matiem, cīpslām un dzīvnieku un cilvēku asinsvadu sieniņām; tas ir šūnas celtniecības materiāls. Diez vai var pārvērtēt olbaltumvielu lomu, t.i. dzīvi uz mūsu planētas tiešām var uzskatīt par proteīnu ķermeņu pastāvēšanas veidu, kas apmainās ar vielām un enerģiju ar ārējo vidi.

Tā kā proteīns satur dažādas funkcionālās grupas, to nevar klasificēt nevienā no iepriekš pētītajām savienojumu klasēm. Tas, tāpat kā fokusa punkts, apvieno dažādu klašu savienojumu īpašības. Tas apvienojumā ar tās struktūras īpatnībām raksturo proteīnu kā augstāko matērijas attīstības formu.

Varat citēt L. Paulinga vārdus: "Mēs varam teikt, ka olbaltumvielas ir vissvarīgākās no visām vielām, kas veido dzīvnieku un augu organismus."

Prezentācijas demonstrācija "Vāveres"-SECINĀJUMI Paziņojumi par slavenu cilvēku dzīvi un olbaltumvielām

cilvēkiem

"Visur, kur atrodam dzīvību, mēs atrodam, ka tā ir saistīta ar kādu olbaltumvielu ķermeni."

1. Atbilstoši identificējamām vielām ir jānorāda zināmās kvalitatīvās reakcijas, reaģenti un identifikācijas pazīmes.

Mūsu gadījumā mēs varam izmantot šādas reakcijas:

2. Diagrammas veidā piedāvājiet visefektīvāko secību šo savienojumu noteikšanai.

3. Norādiet reakcijas norisi, apstākļus un uzrakstiet reakcijas vienādojumu, norādot raksturīgo identifikācijas pazīmi.

Kā iepriekšēju šķīstošo olbaltumvielu testu varat izmantot reaģentus, kas izraisa denaturāciju (locīšanu): termisku vai ķīmisku.

Risinot šo problēmu, ir iespējamas analīzes iespējas.

1. iespēja. Pudeļu satura noteikšanas secība var būt šāda:

1. Mēs veicam iepriekšēju proteīnu klātbūtnes pārbaudi. Mēs karsējam katras no 4 pudelēm paraugus spirta lampas liesmā. Mēģenēs ar olbaltumvielu šķīdumiem tiek novērota denaturācija (olbaltumviela koagulējas un zaudē šķīdību). Mēģenēs ar citu vielu paraugiem izmaiņas netiek novērotas.

2. Mēs identificējam olbaltumvielas, izmantojot to atšķirības aminoskābju sastāvā. Mēs veicam ksantoproteīna reakciju ar olbaltumvielu paraugiem. Mēģenē ar olu baltuma šķīdumu sākotnēji izveidojušās dzeltenās nogulsnes izšķīst un parādās oranža krāsa, jo olu baltums satur aromātiskās skābes (tyr, fen, tri). Želatīns nesatur aromātiskās aminoskābes, to klātbūtnes tests būs negatīvs.

3. Mēs identificējam pudeļu saturu ar glikozi un aminoskābi, izmantojot reakciju ar ninhidrīnu. Mēģenē, kurā ir glicīns, parādās raksturīga violeta krāsa.

4. Apstipriniet glikozes klātbūtni atlikušajā pudelē. Glikoze ir reducējošs monosaharīds, tāpēc, lai to identificētu, var izmantot vai nu “sudraba spoguļa” reakciju (karsējot ūdens vannā, mēģenes sieniņās parādās raksturīgs sudraba spoguļa pārklājums) vai “vara spoguļa” reakciju. (karsējot spirta lampas liesmā, parādās raksturīgas oksīda nogulsnes vara (I) ķieģeļsarkanā krāsā).

2. iespēja.

1. Mēs nosakām, vai savienojums pieder proteīnu grupai, izmantojot biureta reakciju ar svaigi nogulsnētu vara (II) hidroksīdu. Mēģenēs, kurās ir olbaltumvielu šķīdumu paraugi, parādās raksturīgs purpursarkans gredzens. Mēģenē ar glikozi tiek novērota arī vara (II) hidroksīda zilu nogulšņu izšķīšana un rudzupuķu zilas krāsas parādīšanās, jo veidojas komplekss savienojums — vara saharoze; skābe, veidojas tumši zila krāsa, jo veidojas komplekss savienojums — vara glicināts.

2. Apstipriniet glikozes klātbūtni. Abas mēģenes karsējam spirta lampas liesmā. Mēģenē ar glikozi veidojas raksturīgas ķieģeļsarkanas vara (II) oksīda nogulsnes, jo glikoze pieder pie reducējošo monosaharīdu grupas.

3. Mēs identificējam olbaltumvielas, izmantojot to atšķirības aminoskābju sastāvā. Mēs veicam ksantoproteīna reakciju ar jauniem proteīna šķīdumu paraugiem (sk. 1. versiju).

Lai precīzāk noteiktu aminoskābi, varat ņemt jaunu paraugu un veikt reakciju ar ninhidrīna šķīdumu.

Citas iespējas, kas atšķiras pēc reakciju un reaģentu secības, nevar izslēgt.