Raidījums (no lat. tulkojums- translācija) ir termins bioloģijā, kas apzīmē tādas reakcijas, kuru rezultātā ribosomās tiek veikta polipeptīdu ķēdes sintēze, izmantojot mRNS kā veidni.
Sintēzes procesā polipeptīdu ķēde tiek pagarināta, secīgi pievienojot atsevišķus aminoskābju atlikumus. Lai saprastu, kā notiek peptīdu saišu veidošanās starp attiecīgajām aminoskābēm, ir jāņem vērā translācijas procesā iesaistīto ribosomu un pārneses RNS (tRNS) struktūra.

Katra ribosoma sastāv no 2 apakšvienībām: lielas un mazas, kuras var atdalīt vienu no otras. Katra no šīm apakšvienībām satur ribosomu RNS un proteīnu. Daži ribosomu proteīni ir fermenti, t.i. veic katalītiskās funkcijas. Mazās apakšvienības galvenā funkcija ir “atšifrēt” ģenētisko informāciju. Tas saistās ar mRNS un tRNS, kas nes aminoskābes. Lielās apakšvienības funkcija ir peptīdu saites veidošanās starp aminoskābēm, kuras ribosomā ienes divas blakus esošās tRNS molekulas.

Pārnest RNS.

Transfer RNS molekulas ir mazas, satur 70-90 nukleotīdus. tRNS funkcija ir pārnest noteiktas aminoskābes uz ribosomām polipeptīdu ķēdes sintēzes laikā, katru aminoskābi pārnesot ar atbilstošo tRNS. Visas tRNS molekulas var veidot raksturīgu konformāciju (atomu telpisko izvietojumu molekulā) – āboliņa lapu konformāciju. Šī tRNS molekulas konformācija notiek tāpēc, ka tās struktūra satur ievērojamu skaitu nukleotīdu (4-7 vienā sadaļā), kas ir komplementāri viens otram. Šādu nukleotīdu intramolekulāra savienošana pārī ūdeņraža saišu veidošanās dēļ starp komplementārām bāzēm noved pie šādas struktūras veidošanās. Āboliņa augšpusē ir nukleotīdu triplets, kas ir komplementārs mRNS kodonam, kas kodē aminoskābi. Šis triplets atšķiras no tRNS, kas satur dažādas aminoskābes, tas kodē konkrētu aminoskābi, tieši to, ko pārnēsā šī tRNS. Viņi viņu sauc antikodons .

tRNS molekulas antikodons un mRNS molekulas kodons

Āboliņa lapas pamatnē ir vieta, kur saistās aminoskābe. Tādējādi izrādās, ka tRNS molekula ne tikai pārnes noteiktu aminoskābi, bet tās struktūrā ir ieraksts, ka tā nes šo konkrēto aminoskābi, un šis ieraksts tiek veikts ģenētiskā koda valodā.

Kā jau teikts, ribosomas spēj saistīt mRNS, kas satur informāciju par sintezējamā proteīna aminoskābju secību, tRNS, kas satur aminoskābes, un, visbeidzot, sintezēto polipeptīdu ķēdi. Ribosomas mazā apakšvienība saistās ar mRNS un tRNS, kas nes polipeptīdu ķēdes pirmo aminoskābi (parasti metionīnu), pēc tam lielā apakšvienība saistās, veidojot funkcionējošu (strādājošu) ribosomu. Ribosomas aktīvais centrs, kurā veidojas peptīdu saite starp divām blakus esošām aminoskābēm, ir veidots tā, lai tajā vienlaikus varētu būt divi blakus esošie mRNS kodoni (triplets). Pirmajā posmā kodona un antikodona mijiedarbības dēļ tRNS saistās ar mRNS. Jo Antikodons, kas atrodas uz tRNS, un kodons, kas atrodas uz mRNS, ir komplementāri starp to sastāvā esošajām slāpekļa bāzēm. Otrajā posmā saistīšanās ar otrās tRNS molekulas blakus kodonu tiek veikta līdzīgi. tRNS molekulas ribosomas aktīvajā centrā šajā stadijā atrodas tā, ka pirmās aminoskābes atlikuma -C=O grupa, kas saistīta ar pirmo tRNS, ir tuvu brīvajai aminogrupai (- NH 2) no aminoskābju atlikuma, kas iekļauts otrajā transporta tRNS. Tādējādi, pateicoties kodonu un antikodonu mijiedarbībai starp secīgi izvietotiem mRNS kodoniem un tiem atbilstošajiem tRNS antikodoniem, tuvumā atrodas tieši tās aminoskābes, kuras secīgi tiek kodētas mRNS.

Ribosomas aktīvais centrs, kurā notiek peptīdu saites veidošanās starp divām blakus esošām aminoskābēm

Nākamajā posmā, kad brīvā aminogrupa, kas ir daļa no tikko ievestās tRNS aminoskābju atlikuma, mijiedarbojas ar pirmās aminoskābes aminoskābju atlikuma karboksilgrupu, starp abām pievienotajām aminoskābēm veidojas peptīdu saite. uz atbilstošo tRNS. Reakciju veic ar aizstāšanu, un atstājošā grupa ir pirmā tRNS molekula. Šīs aizvietošanas rezultātā iegarenā tRNS, kas jau satur dipeptīdu, tiek saistīta ar ribosomu. Lai pabeigtu šo reakciju, ir nepieciešams ferments, kas ir daļa no ribosomas lielās apakšvienības.

Ieslēgts pēdējais posms peptīds, kas saistīts ar otro tRNS molekulu, pārvietojas no vietas, kur cikla sākumā saistījās aminoskābi saturošā tRNS, uz vietu, kur tRNS saistās ar iegūto peptīdu. Vienlaikus ar sintezētās peptīdu ķēdes kustību ribosoma pārvietojas pa mRNS, un tās (ribosomas) aktīvajā centrā parādās nākamais mRNS kodons, pēc kura atkārtojas iepriekš aprakstītie notikumi. Olbaltumvielu sintēze notiek ļoti lielā ātrumā. Peptīds, kas sastāv no 100 aminoskābēm, tiek sintezēts aptuveni 1 minūtē.

Ribosoma pārvietojas pa pavedienu mRNS molekulu, kad tiek samontēta polipeptīdu ķēde. Viena mRNS molekula vienlaikus var saturēt vairākas ribosomas, un katra no tām sintezē polipeptīdu ķēdi, ko kodē šī tRNS, kā rezultātā veidojas polisomas : ribosomas, kas savērtas uz mRNS virknes. Jo tālāk ribosoma virzās pa mRNS ķēdi, jo ilgāk tiks sintezēts proteīna molekulas fragments. Olbaltumvielu sintēze beidzas, kad ribosoma sasniedz mRNS molekulas galu, pēc tam ribosoma ar tikko sintezēto proteīnu atstāj mRNS molekulu (skat. attēlu zemāk). Signālu, ka polipeptīdu ķēdes sintēze ir pabeigta, dod trīs īpaši kodoni, no kuriem viens atrodas mRNS molekulas gala daļā. Informācijas nolasīšana no mRNS molekulas ir iespējama tikai vienā virzienā.

Olbaltumvielu sintēzes process

Jaunizveidotais polipeptīdu ķēdes gals sintēzes laikā var saistīties ar īpašiem proteīniem pavadoņi kurš to nodrošinās pareizs stils, un pēc tam nonāk Golgi aparātā, no kurienes proteīns tiek transportēts uz vietu, kur tas darbosies. Ribosoma, kas ir atbrīvota no mRNS un sintezētās polipeptīdu ķēdes, sadalās apakšvienībās, pēc kurām lielā apakšvienība atkal var kontaktēties ar mazo un izveidot aktīvu ribosomu, kas spēj sintezēt jaunu (vai to pašu) proteīnu.

Kā jau teicu iepriekš, visi sintēzes procesi, kuru rezultātā no vienkāršākām molekulām veidojas sarežģītāki, tiek veikti ar enerģijas patēriņu. Olbaltumvielu biosintēze ir vesela reakciju ķēde, kam nepieciešama enerģija. Piemēram, vienas aminoskābes saistīšanai ar tRNS ir nepieciešama divu ATP molekulas augstas enerģijas saišu enerģija. Turklāt vienas peptīdu saites veidošanā tiek izmantota citas augstas enerģijas saites enerģija. Tādējādi, kad proteīna molekulā veidojas viena peptīda saite, tiek patērēts enerģijas daudzums, kas uzkrāts trīs ATP molekulu augstas enerģijas saitēs.

(1) un (2) veidojas dipeptīds (divu aminoskābju ķēde) un ūdens molekula. Saskaņā ar to pašu shēmu ribosoma ģenerē garākas aminoskābju ķēdes: polipeptīdus un proteīnus. Dažādas aminoskābes, kas ir " celtniecības bloki"olbaltumvielām atšķiras ar radikāli R.

Peptīdu saites īpašības

Tāpat kā jebkura amīda gadījumā, peptīdu saitē kanonisko struktūru rezonanses dēļ C-N saite starp karbonilgrupas oglekli un slāpekļa atomu ir daļēji dubulta:

Tas jo īpaši izpaužas kā tā garuma samazināšanās līdz 1,33 angstremiem:

Tā rezultātā tiek iegūtas šādas īpašības:

• 4 saites atomi (C, N, O un H) un 2 α-oglekli atrodas vienā plaknē. Aminoskābju R-grupas un ūdeņraži pie α-oglekļa ir ārpus šīs plaknes.
• H Un O peptīdu saitē, kā arī divu aminoskābju α-oglekli ir transorientēti (trans izomērs ir stabilāks). L-aminoskābju gadījumā, kas ir visos dabiskajos proteīnos un peptīdos, arī R-grupas ir transorientētas.
• Griešanās apkārt C-N savienojumi grūti, ir iespējama rotācija ap C-C saiti.

Saites

Wikimedia fonds.

2010. gads.

Skatiet, kas ir “peptīdu saite” citās vārdnīcās: - (CO NH) ķīmiska saite, kas savieno vienas aminoskābes aminogrupu ar citas aminoskābes karboksilgrupu peptīdu un olbaltumvielu molekulās ...

Lielā enciklopēdiskā vārdnīca peptīdu saite - - amīda saite (NH CO), kas veidojas starp aminoskābju aminoskābju un karboksilgrupām dehidratācijas reakcijas rezultātā ...

Lielā enciklopēdiskā vārdnīcaĪsa bioķīmisko terminu vārdnīca - Kovalentā saite starp vienas aminoskābes alfa aminogrupu un citas aminoskābes alfa karboksilgrupu Biotehnoloģijas tēmas EN peptīdu saite ...

Tehniskā tulkotāja rokasgrāmata- * peptīdu saite * peptīdu saite kovalentā saite starp divām aminoskābēm, kas rodas, savienojot vienas molekulas α aminogrupu ar citas molekulas α karboksilgrupu, vienlaikus atdalot ūdeni ... Ģenētika. Enciklopēdiskā vārdnīca

PEPTĪDU SAITE- ķīmija. CO NH saite, kas raksturīga aminoskābēm olbaltumvielu un peptīdu molekulās. P.S. atrasts kādā citā organiskie savienojumi. Tā hidrolīzes laikā veidojas brīvā karboksilgrupa un aminogrupa... Lielā Politehniskā enciklopēdija

amīda saites veids; rodas vienas aminoskābes aminogrupas (NH2) mijiedarbības rezultātā ar? citas aminoskābes karboksilgrupa (COOH). C(O)NH grupa olbaltumvielās un peptīdos ir keto-enola tautomerisma stāvoklī (esam... ... Bioloģiskā enciklopēdiskā vārdnīca

- (CO NH), ķīmiska saite, kas savieno vienas aminoskābes aminogrupu ar citas aminoskābes karboksilgrupu peptīdu un olbaltumvielu molekulās. * * * PEPTĪDU SAITE PEPTĪDU SAITE (CO NH), ķīmiska saite, kas savieno vienas aminoskābes aminogrupu... ... Enciklopēdiskā vārdnīca

Peptīdu saites peptīdu saite. Amīda saites veids, kas veidojas starp divu aminoskābju α karboksilgrupām un α aminogrupām. (

Olbaltumvielu primārā struktūra veidojas L-a-aminoskābju savienojuma rezultātā ar peptīdu saitēm. Par to liecina daudzi dažādi dati, bet pārliecinošākie pierādījumi bija insulīna un ribonukleāzes ķīmiskā sintēze, ko veica seriālais savienojums aminoskābes ar peptīdu saitēm.

Lielākajai daļai olbaltumvielu struktūru stabilizē divas stipro saišu klases (peptīds un disulfīds) un trīs vājo saišu klases (ūdeņraža, hidrofobās un elektrostatiskās, t.i., sāls).

Peptīdu saites stingrība

Peptīdu strukturālajās formulās saite starp karbonilgrupu un a-slāpekļa atomu ir attēlota kā vienota saite, bet faktiski šī saite starp oglekļa un slāpekļa atomiem ir daļēji dubultsaite (5.1. att.). Brīva rotācija ap to nav iespējama, un visi četri atomi attēlā.

Rīsi. 5.1. Peptīdu saites rezonanses stabilizācija piešķir tai daļējas dubultās saites raksturu; tas izskaidro savienojuma stingrību.

5.1 atrodas vienā plaknē (kopplanāri). Gluži pretēji, rotācija ap atlikušajām polipeptīda mugurkaula saitēm ir diezgan brīva. Šī situācija ir parādīta attēlā. 5.2, kur saites, ap kurām iespējama brīva rotācija, ir pārklātas ar apļveida bultiņām, un kopplanāru atomu grupas ir noēnotas. Šī daļēji stingrība rada svarīgas sekas, kas ietekmē vairāk augstu līmeni proteīna strukturālā organizācija.

Starpķēžu un iekšķēžu disulfīda šķērssaites

Disulfīda saite veidojas starp diviem cisteīna atlikumiem un “šķērssaiti” abas polipeptīdu ķēdes (vai ķēdes), kurām šīs atliekas pieder.

Rīsi. 5.2. Pilnībā paplašinātas polipeptīdu ķēdes parametri. Četri atomi, kas atrodas iekrāsotajos apgabalos, ir koplanāri un veido peptīdu saiti. Neēnotie apgabali satur a-oglekļa atomu, a-ūdeņraža atomu un atbilstošās aminoskābes R-grupu. Ir iespējama brīva rotācija ap saitēm, kas savieno a-oglekli ar a-slāpekli un a-karbonilu (parādīts ar bultiņām). Tādējādi iegarena polipeptīdu ķēde ir puscieta struktūra, kurā divas trešdaļas no mugurkaula atomiem (ja ņemam vērā atomus grupās, kas veido peptīdu saiti) ieņem fiksētu pozīciju viens pret otru un atrodas vienā plaknē. Attālums starp blakus esošajiem a-oglekļa atomiem ir 0,36 nm. Tiek parādīti arī citi starpatomu attālumi un saites leņķi (tie nav līdzvērtīgi). (Ar atļauju no Pauling L., Corey R. B, Branson H. R.: The structure of proteins. Two ar ūdeņradi saistītās spirālveida konfigurācijas polipeptīdu ķēdē. Proc. Natl. Acad. Sci. USA .1951:37 :205.)

Šī saite paliek stabila apstākļos, kādos proteīns parasti denaturējas. Olbaltumvielu apstrāde ar skudrskābi (oksidējošā saite) vai merkaptoetanolu (saišu reducēšana ar divu cisteīna atlikumu reģenerāciju) noved pie polipeptīdu ķēžu atdalīšanas, kas savienotas ar disulfīda saitēm; to primārā struktūra netiek ietekmēta (sk. 4.10. att.).

Polipeptīdu stabilizācija ar starpķēžu un iekšķēžu ūdeņraža saitēm

Ūdeņraža saites veidojas 1) starp grupām, kas ir daļa no sānu ķēdēm un spēj veidot ūdeņraža saites; 2) starp slāpekļa un skābekļa atomiem, kas pieder pie mugurkaula peptīdu grupām; 3) starp polāriem atlikumiem, kas atrodas uz proteīna molekulas virsmas un ūdens molekulām. Viņiem visiem ir svarīga loma sekundārā, terciārā utt. olbaltumvielu struktūras (skatīt sadaļu “a-spirāle” un “salocīts P slānis”).

Hidrofobās mijiedarbības

Proteīnu neitrālu aminoskābju nepolārās sānu ķēdes mēdz asociēties. Šajā gadījumā stehiometriskās attiecības netiek novērotas, tāpēc nerodas nekādi savienojumi parastajā nozīmē. Tomēr šīm mijiedarbībām ir svarīga loma olbaltumvielu struktūras uzturēšanā.

Ūdeņraža saite proteīna molekulā notiek starp daļēji pozitīvs lādiņš vienas grupas ūdeņraža atoms un atoms (skābeklis, slāpeklis) ar daļēji negatīvu lādiņu un citas grupas vientuļš elektronu pāris. Ir divu veidu ūdeņraža saites veidošanās olbaltumvielās: starp peptīdu grupām

un starp polāro aminoskābju sānu radikāļiem. Piemēram, apsveriet ūdeņraža saites veidošanos starp aminoskābju atlikumu radikāļiem, kas satur hidroksilgrupas:

Van der Vālsa spēki ir elektrostatiskas dabas. Tie rodas starp dipola pretējiem poliem. Olbaltumvielu molekulā ir pozitīvi un negatīvi lādēti apgabali, starp kuriem notiek elektrostatiskā pievilcība.

Iepriekš apskatītās ķīmiskās saites piedalās olbaltumvielu molekulu struktūras veidošanā. Pateicoties peptīdu saitēm, veidojas polipeptīdu ķēdes un līdz ar to arī veidošanās primārā struktūra vāvere. Olbaltumvielu molekulas telpisko organizāciju galvenokārt nosaka ūdeņradis, jonu saites, van der Vālsa spēki un hidrofobās mijiedarbības. Ūdeņraža saites, kas rodas starp peptīdu grupām, nosaka sekundārais olbaltumvielu struktūra. Veidošanās terciārā un kvartārā struktūra ko veic ūdeņraža saites, kas veidojas starp polārajiem aminoskābju radikāļiem, jonu saitēm, van der Vāla spēkiem un hidrofobām mijiedarbībām. Disulfīda saites piedalās terciārās struktūras stabilizēšanā.

Aminoskābes – salīdzinoši mazmolekulāri amfotēriski savienojumi, kas papildus ogleklim, skābeklim un ūdeņradim satur slāpekli. Aminoskābju amfoteriskums izpaužas kā karboksilgrupas (-COOH) spēja ziedot H +, kas darbojas kā skābe, un amīnu grupa (-NH 2) - spēj pieņemt protonu, kam piemīt bāzu īpašības, kuru dēļ tie šūnā pilda bufersistēmu lomu.

Lielākā daļa aminoskābju ir neitrālas: tās satur vienu aminogrupu un vienu karboksilgrupu. Bāzes aminoskābes satur vairāk nekā vienu aminogrupu, un skābās aminoskābes satur vairāk nekā vienu karboksilgrupu.

Apmēram 200 aminoskābes ir atrodamas dzīvos organismos, bet tikai 20 no tām ir daļa no olbaltumvielām - tas olbaltumvielas veidojošas (bāzes, proteogēnas) aminoskābes (2. tabula), kuras atkarībā no radikāļa īpašībām iedala trīs grupās:

1) nepolāri(alanīns, metionīns, valīns, prolīns, leicīns, izoleicīns, triptofāns, fenilalanīns);

2) polārais neuzlādēts(asparagīns, glutamīns, serīns, glicīns, tirozīns, treonīns, cisteīns);

3) polāri uzlādēts(arginīns, histidīns, lizīns ir pozitīvi uzlādēti; asparagīnskābe un glutamīnskābe ir negatīvi uzlādētas).

2. tabula. Divdesmit proteīnus veidojošas aminoskābes

Aminoskābju sānu ķēdes (radikāļi) ir hidrofobas vai hidrofilas un piešķir olbaltumvielām atbilstošas ​​īpašības. Šīm radikāļu īpašībām ir izšķiroša nozīme telpiskās struktūras veidošanā ( uzbūve) vāvere.

Vienas aminoskābes aminogrupa spēj reaģēt ar citas aminoskābes karboksilgrupu peptīdu saite(СО-NH), veidojot dipeptīds. Dipeptīda molekulas vienā galā ir brīva aminogrupa, bet otrā - brīva karboksilgrupa. Pateicoties tam, dipeptīds var piesaistīt sev citas aminoskābes, veidojot oligopeptīdi(līdz 10 aminoskābēm). Ja šādā veidā tiek apvienotas 11 - 50 aminoskābes, tad polipeptīds.

Peptīdiem un oligopeptīdiem ir svarīga loma organismā:

Oligopeptīdi: hormoni (oksitocīns, vazopresīns), antibiotikas (gramicidīns S); dažas ļoti toksiskas indīgas vielas (amanitīna sēnes);

Polipeptīdi: bradikinīns (sāpju peptīds); daži opiāti (cilvēka “dabīgās narkotikas”, kas veic sāpju remdēšanas funkciju) (narkotiku lietošana izjauc organisma opiātu sistēmu, tāpēc narkomāns piedzīvo stipras sāpes – “atstāšanos”, ko parasti mazina opiāti); homoni (insulīns, AKTH utt.); antibiotikas (gramicidīns A), toksīni (difterijas toksīns).

Olbaltumvielas veido ievērojami lielāks monomēru skaits - no 51 līdz vairākiem tūkstošiem ar radinieku molekulmasa vairāk nekā 6000. Dažādu proteīnu molekulas atšķiras viena no otras pēc molekulmasas, skaita, sastāva un aminoskābju secības polipeptīdu ķēdē. Tas izskaidro milzīgo olbaltumvielu daudzveidību; to skaits visu veidu dzīvajos organismos ir 10 10 – 10 12.

Savienojot viena ar otru, izmantojot peptīdu saites, aminoskābes veido ķēdi, ko sauc primārā proteīna struktūra. Primārā struktūra ir raksturīga katram proteīnam, un to nosaka ģenētiskā informācija (DNS nukleotīdu secība). Olbaltumvielu galīgā uzbūve un bioloģiskās īpašības ir atkarīgas no primārās struktūras. Tāpēc pat vienas aminoskābes aizstāšana polipeptīdu ķēdē vai aminoskābju atlikumu izkārtojuma maiņa parasti noved pie proteīna struktūras izmaiņām un tā bioloģiskās aktivitātes samazināšanās vai zuduma.

Rīsi. Olbaltumvielu molekulas uzbūve: 1 - primārā; 2 - sekundārais; 3 - terciārais; 4 - kvartāra struktūra.

Sekundārā struktūra rodas ūdeņraža saišu veidošanās rezultātā vienā polipeptīdu ķēdē (spirālveida konfigurācija, alfa spirāle) vai starp divām polipeptīdu ķēdēm (salocītas, beta loksnes). Spiralizācijas pakāpe ir no 11 līdz 100%. Šajā līmenī bioloģiski aktīvi ir audu proteīni ar zemu vielmaiņas procesu līmeni: keratīns - matu, vilnas, spīļu, spalvu un ragu strukturālais proteīns, mugurkaulnieku ādas raga slānis, asins fibrīns, hialīns (spirālveida struktūra); zīda fibroīns (salocīta struktūra). Fibrilārus proteīnus var veidot, savijot kopā vairākas spirāles (3 kolagēnā, 7 keratīnā) vai savienojot salocītu struktūru sānu ķēdes.

Rīsi. Ūdeņraža saites.

terciārā struktūra lodveida)- raksturīgs lielākajai daļai olbaltumvielu - trīsdimensiju sfērisks veidojums, kurā ir salocītas polipeptīdu ķēdes spirālveida un nespirālveida posmi. Saites, kas stabilizē terciāro struktūru:

1) elektrostatiskie pievilkšanās spēki starp R-grupām, kurās ir pretēji lādētas jonogēnas grupas (jonu saites);

2) ūdeņraža saites starp polārajām (hidrofilajām) R-grupām;

3) hidrofobās mijiedarbības starp nepolārajām (hidrofobajām) R-grupām;

4) disulfīda saites starp divu cisteīna molekulu radikāļiem. Šīs saites ir kovalentas. Tie palielina terciārās struktūras stabilitāti, bet ne vienmēr ir nepieciešami pareizai molekulas savīšanai. Vairākos proteīnos to var nebūt.

Kvartāra struktūra- apvienošanas rezultāts hidrofobās mijiedarbības dēļ, izmantojot vairāku polipeptīdu ķēžu ūdeņraža un jonu saites. Hemoglobīna globulārā proteīna molekula sastāv no četrām (2 alfa un 2 beta) atsevišķām polipeptīdu apakšvienībām (protomeri) un neolbaltumvielu daļa ( protēžu grupa) – heme. Tikai pateicoties šai struktūrai, hemoglobīns var veikt savu transporta funkciju.

Autors ķīmiskais sastāvs olbaltumvielas ir sadalītas vienkārši(olbaltumvielas) un komplekss(proteīdi). Vienkāršās olbaltumvielas sastāv tikai no aminoskābēm (albumīniem, globulīniem, protamīniem, histoniem, glutelīniem, prolamīniem). Kompleksi savā sastāvā papildus aminoskābēm (olbaltumvielu daļai) satur arī neolbaltumvielu daļu – nukleīnskābes (nukleoproteīnus), ogļhidrātus (glikoproteīnus), lipīdus (lipoproteīnus), metālus (metalloproteīnus), fosforu (fosfoproteīnus).

Rīsi. Obligācijas, kas stabilizē terciāro struktūru

Olbaltumvielām ir īpašība atgriezeniski mainīt savu struktūru, reaģējot uz fizisko (augsta temperatūra, apstarošana, augsts spiediens utt.) un ķīmisko (alkohols, acetons, skābes, sārmi utt.) faktoru iedarbību, kas ir aizkaitināmības pamatā un rodas denaturācija un renaturācija:

- denaturācija– proteīna dabiskās (dabīgās) struktūras izjaukšanas process; var būt atgriezeniska, ja tiek saglabāta primārā struktūra.

- renaturācija– proteīna struktūras spontānas atjaunošanas process, kad atgriežas normāli vides apstākļi.

Rīsi. Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija: 1 - terciārās struktūras proteīna molekula; 2 - denaturēts proteīns; 3 - terciārās struktūras atjaunošana renaturācijas procesā.

Olbaltumvielu funkcijas:

1) strukturāli(būvniecība):

A ) ir daļa no bioloģiskajām membrānām, veido šūnu citoskeletu;

b) ir organellu (piemēram, ribosomas, šūnu centrs utt.), hromosomu (histona proteīnu) sastāvdaļas;

c) veido citoskeletu (tubulīna proteīnu - sastāvdaļa mikrotubulas);

d) ķermeņa atbalsta struktūru galvenā sastāvdaļa (ādas, skrimšļu, cīpslu kolagēns; ādas elastīns; matu, naglu, spīļu, nagu, ragu, spalvu keratīns);

e) zirnekļu tīkli.

2) transports: saista un transportē specifiskas molekulas, jonus (hemoglobīns nes skābekli; asins albumīni transportē taukskābes, globulīni metālu jonus un hormonus); membrānas proteīni piedalās vielu transportēšanā uz šūnu un no tās).

3) saraušanās(motors):

a) aktīns un miozīns piedalās muskuļu audu miofibrilu kontrakcijā, nodrošinot kustību;

b) proteīna tubulīns kā daļa no mikrotubuliem veido vārpstu, kas nodrošina hromosomu kustību mitozes un meiozes laikā;

c) proteīna tubulīns sastāvā undulipodium – skropstas un flagellas, nodrošina protistu un specializēto šūnu (spermatozoīdu) kustību

4) fermentatīvs(katalītisks): vairāk nekā 2000 enzīmu katalizē visas bioķīmiskās reakcijas šūnā (superoksīda dismutāze neitralizē brīvos radikāļus, amilāze sadala cieti glikozē, citohromi piedalās fotosintēzē);

5) regulējošas: daži proteīni ir hormoni, kas regulē vielmaiņu šūnā un organismā (insulīns regulē glikozes saturu asinīs, glikagons – glikogēna sadalīšanos līdz glikozei, histoni – gēnu aktivitāti utt.);

6) receptoru(signāls): membrānas satur receptoru proteīnus (integrāli), kas var mijiedarboties ar hormoniem un citām bioloģiski aktīvām vielām; tie maina savu uzbūvi (telpisko struktūru) un tādējādi pārraida signālus (informāciju) no tikšanās ar šādām vielām šūnā; pēdējais, kā rezultātā, pārkārto vielmaiņas bioķīmiskās reakcijas; daži membrānas proteīni maina arī savu struktūru, reaģējot uz vides faktoriem (piemēram, gaismas jutīgais proteīns fitohroms regulē augu fotoperiodiskās reakcijas; opsīns ir tīklenes rodopsīna pigmenta sastāvdaļa);

7) aizsargājošs: pasargā organismu no citu organismu invāzijas un no bojājumiem (antivielas – imūnglobulīni bloķē svešos antigēnus, fibrinogēns, tromboplastīns un trombīns aizsargā organismu no asins zuduma, proteīns – interferons aizsargā pret vīrusu infekcijām);

8) toksisks: toksīnu proteīni veidojas daudzu čūsku, varžu, kukaiņu, koelenterātu, sēnīšu, augu un baktēriju organismā;

9) enerģiju: pilnībā oksidējoties 1 g proteīna, atbrīvojas 17,6 kJ enerģijas; tomēr olbaltumvielas kļūst par enerģijas avotu tikai pēc tam, kad ogļhidrātu un tauku rezerves ir izsmeltas;

10) uzglabāšanu: olu albumīns– rezerves būvmateriāls un enerģētiskais materiāls putnu embriju attīstībai; Piena kazeīns šīs funkcijas veic arī tad, kad mazuļi tiek baroti ar pienu.

A) Neaizvietojams aminoskābes, tās sauc arī par “būtiskām”. Tos nevar sintezēt cilvēka organismā, un tie ir jāapgādā ar pārtiku. Ir 8 no tām un vēl 2 aminoskābes, kas ir klasificētas kā daļēji neaizstājamas.

Būtiski: metionīns, treonīns, lizīns, leicīns, izoleicīns, valīns, triptofāns, fenilalanīns.

Daļēji būtiski: arginīns, histidīns.

A) Nomaināms(var sintezēt cilvēka organismā). No tiem ir 10: glutamīnskābe, glutamīns, prolīns, alanīns, asparagīnskābe, asparagīns, tirozīns, cisteīns, serīns un glicīns.

III. Ķīmiskā klasifikācija - atbilstoši aminoskābju radikāļa ķīmiskajai struktūrai (alifātiska, aromātiska).

Olbaltumvielas tiek sintezētas uz ribosomām, nevis no brīvajām aminoskābēm, bet gan no to savienojumiem ar pārneses RNS (tRNS).

Šo kompleksu sauc par aminoacil-tRNS.

Saišu veidi starp aminoskābēm proteīna molekulā

1. KOVALENTĀS SAITES - parastās stiprās ķīmiskās saites.

a) peptīdu saite

b) disulfīda saite

2. NEKOVALENTIE (VĀJI) SAITU VEIDI - radniecīgu struktūru fizikālās un ķīmiskās mijiedarbības. Desmitiem reižu vājāka nekā parastā ķīmiskā saite. Ļoti jutīgs pret fizikāliem un ķīmiskiem vides apstākļiem. Tās ir nespecifiskas, tas ir, nav stingri noteiktas ķīmiskās grupas, kas ir savienotas viena ar otru, bet gan ļoti dažādas ķīmiskās grupas, kas atbilst noteiktām prasībām.

a) Ūdeņraža saite

b) jonu saite

c) Hidrofobā mijiedarbība

PEPTĪDU SAITE.

Tas veidojas vienas aminoskābes COOH grupas un blakus esošās aminoskābes NH 2 grupas dēļ. Peptīda nosaukumā visu aminoskābju, izņemot pēdējo, nosaukumu galotnes, kas atrodas molekulas “C” galā, mainās uz “silt”.

Tetrapeptīds: valil-asparagil-lizil-serīns

PEPTĪDU SAITE veidojas TIKAI ALFA AMINO GRUPAS UN VISĀM AMINOSKĀBĒM KOPĪGAS MOLEKULAS FRAGMENTA BLAKUSNIECĪBAS COOH GRUPAS !!! Ja karboksilgrupas un aminogrupas ir daļa no radikāļa, tad tās nekad (!) nepiedalās peptīdu saites veidošanā proteīna molekulā.

Jebkurš proteīns ir gara nesazarota polipeptīdu ķēde, kas satur desmitiem, simtiem un dažreiz vairāk nekā tūkstoti aminoskābju atlikumu. Bet neatkarīgi no tā, cik gara ir polipeptīdu ķēde, tās pamatā vienmēr ir molekulas kodols, kas visiem proteīniem ir absolūti vienāds. Katrai polipeptīda ķēdei ir N-gals, kas satur brīvu terminālu aminogrupu, un C-gals, ko veido gala brīvā karboksilgrupa. Aminoskābju radikāļi atrodas uz šī stieņa kā sānu zari. Šo radikāļu skaits, attiecība un maiņa atšķir vienu proteīnu no cita. Pati peptīdu saite ir daļēji dubulta laktāma-laktāma tautomerisma dēļ. Tāpēc rotācija ap to nav iespējama, un tās stiprums ir pusotru reizi lielāks nekā parastajai kovalentajai saitei. Attēlā parādīts, ka no katrām trim kovalentajām saitēm peptīda vai proteīna molekulas stienī, divas ir vienkāršas un ļauj griezties, tāpēc stienis (visa polipeptīda ķēde) var saliekties telpā.

Lai gan peptīdu saite ir diezgan spēcīga, to var salīdzinoši viegli iznīcināt ķīmiski – 1-3 dienas vārot proteīnu stiprā skābes vai sārma šķīdumā.

Papildus peptīdu saitei proteīna molekulā ietilpst arī kovalentās saites DISULFĪDA SAITE.

Cisteīns ir aminoskābe, kuras radikālā ir SH grupa, kuras dēļ veidojas disulfīda saites.