Нэвтрүүлэг (лат. орчуулга- орчуулга) гэдэг нь биологид ийм урвалыг илэрхийлдэг нэр томъёо бөгөөд үүний үр дүнд полипептидийн гинжин хэлхээний нийлэгжилт нь мРНХ-ийг загвар болгон ашиглан рибосомуудад явагддаг.
Синтезийн явцад бие даасан амин хүчлийн үлдэгдлийг дараалан хавсаргасны үр дүнд полипептидийн гинж уртасдаг. Харгалзах амин хүчлүүдийн хооронд пептидийн холбоо үүсэх нь хэрхэн явагддагийг ойлгохын тулд орчуулгын процесст оролцдог рибосом ба тээврийн РНХ (tRNA) бүтцийг авч үзэх шаардлагатай.

Рибосом бүр нь бие биенээсээ салж болох том ба жижиг гэсэн 2 дэд нэгжийг агуулдаг. Эдгээр дэд нэгж бүр нь рибосомын РНХ ба уураг агуулдаг. Зарим рибосомын уураг нь ферментүүд, i.e. катализаторын функцийг гүйцэтгэдэг. Жижиг дэд нэгжийн гол үүрэг бол генетикийн мэдээллийг "декодлох" явдал юм. Энэ нь амин хүчлийг агуулсан мРНХ ба тРНХ-г холбодог. Том дэд нэгжийн үүрэг нь хоёр зэргэлдээ тРНХ молекулуудаар рибосом руу орж ирдэг амин хүчлүүдийн хооронд пептидийн холбоо үүсэх явдал юм.

РНХ тээвэрлэх.

Тээврийн РНХ молекулууд нь жижиг хэмжээтэй, 70-90 нуклеотид агуулдаг. tRNA-ийн үүрэг нь полипептидийн гинжин хэлхээний нийлэгжилтийн явцад тодорхой амин хүчлийг рибосом руу шилжүүлэх, харин амин хүчил бүрийг харгалзах тРНХ руу шилжүүлэх явдал юм. Бүх тРНХ молекулууд нь өвөрмөц конформацийг (молекул дахь атомуудын орон зайн зохион байгуулалт) үүсгэж чаддаг - хошоонгор навчны хэлбэр. tRNA молекулын ийм бүтэц нь бие биенээ нөхдөг олон тооны нуклеотид (нэг бүсэд 4-7) агуулдаг тул үүсдэг. Нэмэлт суурийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний улмаас ийм нуклеотидын молекул доторх хосолсон байдал нь ийм бүтэц үүсэхэд хүргэдэг. Гэрийн хошоонгор навчны дээд хэсэгт амин хүчлийг кодлодог мРНХ кодонтой хавсарсан гурвалсан нуклеотид байдаг. Энэхүү тРНХ нь өөр өөр амин хүчлийг тээдэг тРНХ-д ялгаатай бөгөөд тодорхой нэг амин хүчлийг кодлодог бөгөөд яг өгөгдсөн тРНХ-ийн тээж явдагтай ижил байдаг. Түүнийг дууддаг антикодон .

Антикодон тРНХ молекул ба кодон мРНХ молекул

Хошоонгор навчны ёроолд амин хүчлийг холбодог хэсэг байдаг. Тиймээс тРНХ молекул нь зөвхөн тодорхой нэг амин хүчлийг дамжуулаад зогсохгүй түүний бүтэц нь тухайн амин хүчлийг дамжуулдаг гэсэн бичлэгийг агуулдаг бөгөөд энэ бичлэгийг генетикийн кодын хэлээр хийсэн байдаг.

Өмнө дурьдсанчлан, рибосомууд нийлэгжүүлсэн уургийн амин хүчлийн дараалал, амин хүчлийг тээдэг тРНХ, эцэст нь нийлэгжсэн полипептидийн гинжин хэлхээний талаарх мэдээллийг агуулсан мРНХ-ийг холбох чадвартай. Рибосомын жижиг дэд хэсэг нь полипептидийн гинжин хэлхээний эхний амин хүчлийг (ихэвчлэн метионин) авч явдаг мРНХ ба тРНХ-ийг холбодог бөгөөд үүний дараа том дэд хэсэг нь үйл ажиллагаа явуулж буй (ажилладаг) рибосомыг үүсгэдэг. Хоёр зэргэлдээх амин хүчлүүдийн хооронд пептидийн холбоо үүсдэг рибосомын идэвхтэй төв нь мРНХ-ийн хоёр зэргэлдээ кодон (гурвалсан) нэгэн зэрэг байрлах боломжтой байхаар зохион бүтээгдсэн. Эхний шатанд тРНХ нь кодон ба антикодон хоорондын харилцан үйлчлэлийн улмаас мРНХ-тэй холбогддог. Учир нь тРНХ дээр байрлах антикодон ба мРНХ дээр байрлах кодон нь нэмэлт бөгөөд тэдгээрийн найрлагад орсон азотын суурийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг. Хоёр дахь шатанд хоёр дахь тРНХ молекулын зэргэлдээх кодонтой холбогдох нь ижил төстэй байдлаар явагддаг. Энэ үе шатанд рибосомын идэвхтэй төвд байрлах тРНХ молекулууд нь эхний тРНХ-тэй холбогдож байгаа эхний амин хүчлийн үлдэгдлийн -C = O бүлэг чөлөөт амин бүлэгтэй (-NH 2) ойрхон байхаар байрласан байдаг. ) хоёр дахь тээврийн тРНХ-ийн нэг хэсэг болох амин хүчлийн үлдэгдэл. Иймд дараалсан байрласан мРНХ кодонууд болон харгалзах тРНХ антикодонуудын хоорондын кодон-антикодоны харилцан үйлчлэлийн улмаас мРНХ-д дараалан кодлогдсон амин хүчлүүд нь бие биенийхээ хажууд байрладаг.

Хоёр зэргэлдээх амин хүчлийн хооронд пептидийн холбоо үүсэх рибосомын идэвхтэй төв.

Дараагийн шатанд шинээр ирсэн тРНХ-ийн амин хүчлийн үлдэгдлийн нэг хэсэг болох чөлөөт амин бүлэг нь эхний амин хүчлийн амин хүчлийн үлдэгдлийн карбоксил бүлэгтэй харилцан үйлчлэхэд хоёр амин хүчлийн хооронд пептидийн холбоо үүснэ. харгалзах тРНХ-д хавсарсан хүчил. Урвал нь орлуулах замаар явагддаг бөгөөд орхисон бүлэг нь анхны тРНХ молекул юм. Энэхүү орлуулалтын үр дүнд дипептидийг аль хэдийн авч явдаг сунасан тРНХ нь рибосомтой холбогддог. Энэ урвалд орохын тулд рибосомын том дэд нэгжийн нэг хэсэг болох фермент шаардлагатай.

Дээр сүүлчийн шатХоёр дахь тРНХ молекултай холбогдсон пептид нь мөчлөгийн эхэнд амин хүчлийг агуулсан тРНХ холбогдож байсан газраас тРНХ үүссэн пептидтэй холбогддог газар руу шилждэг. Синтезжсэн пептидийн гинжин хэлхээний хөдөлгөөнтэй зэрэгцэн рибосом нь мРНХ-ийн дагуу хөдөлж, дараагийн мРНХ кодон нь түүний (рибосом) идэвхтэй төвд гарч ирсний дараа дээр дурдсан үйл явдлууд давтагдана. Уургийн нийлэгжилт нь маш өндөр хурдтай явагддаг бөгөөд 100 амин хүчлээс бүрдэх пептидийг 1 минутын дотор нийлэгжүүлдэг.

Рибосом нь полипептидийн гинжийг угсрах үед утаслаг мРНХ молекулын дагуу хөдөлдөг. Хэд хэдэн рибосомууд нэг мРНХ молекул дээр нэгэн зэрэг байрлаж болох ба тэдгээр нь тус бүр нь энэхүү тРНХ-ээр кодлогдсон полипептидийн гинжийг нэгтгэдэг бөгөөд үүний үр дүнд полисомууд : рибосомууд мРНХ-ийн хэлхээнд бэхлэгдсэн. Рибосом нь мРНХ-ийн гинжин хэлхээний дагуу цааш явах тусам уургийн молекулын фрагмент удаан хугацаанд нийлэгдэнэ. Рибосом нь мРНХ молекулын төгсгөлд хүрэхэд уургийн нийлэгжилт дуусч, дараа нь шинээр нийлэгжсэн уураг бүхий рибосом нь мРНХ молекулаас гардаг (доорх зургийг үз). Полипептидийн гинжин хэлхээний нийлэгжилт дууссан гэсэн дохиог гурван тусгай кодон өгдөг бөгөөд тэдгээрийн нэг нь мРНХ молекулын төгсгөлийн хэсэгт байдаг. mRNA молекулаас мэдээлэл унших нь зөвхөн нэг чиглэлд боломжтой.

Уургийн синтезийн үйл явц

Полипептидийн гинжин хэлхээний шинээр үүссэн төгсгөл нь синтезийн үед ч тусгай уурагтай холбогдож чаддаг. харгалзагч нар энэ нь түүнийг хангах болно зөв хэв маяг, дараа нь Гольги аппарат руу очдог бөгөөд тэндээс уураг нь ажиллах газар руу зөөгддөг. МРНХ болон нийлэгжсэн полипептидийн гинжин хэлхээнээс чөлөөлөгдсөн рибосом нь дэд хэсгүүдэд задардаг бөгөөд үүний дараа том дэд хэсэг нь жижиг хэсэгтэй дахин холбогдож, шинэ (эсвэл ижил) уураг нийлэгжүүлэх чадвартай идэвхтэй рибосом үүсгэдэг.

Өмнө дурьдсанчлан, энгийн молекулуудаас илүү нарийн төвөгтэй бодисууд үүсдэг аливаа синтезийн үйл явц нь эрчим хүчний зарцуулалтаар явагддаг. Уургийн биосинтез нь эрчим хүчний зарцуулалтаар явагддаг бүхэл бүтэн гинжин урвал юм. Жишээлбэл, нэг амин хүчлийг tRNA-тай холбоход ATP молекулын хоёр өндөр энергийн бондын энерги шаардагдана. Үүнээс гадна нэг пептидийн холбоо үүсэх үед өөр нэг өндөр энергитэй бондын энерги зарцуулагддаг. Ийнхүү уургийн молекул дахь нэг пептидийн холбоо үүсэх үед ATP молекулын гурван өндөр энергийн холбоонд хуримтлагдсан энергийн хэмжээг зарцуулдаг.

(1) ба (2) дипептид (хоёр амин хүчлийн гинж) ба усны молекул үүсдэг. Үүнтэй ижил схемийн дагуу рибосом нь амин хүчлүүдийн урт гинжийг үүсгэдэг: полипептид ба уураг. Уургийн "барилгын материал" болох өөр өөр амин хүчлүүд нь R радикалаар ялгагдана.

Пептидийн бондын шинж чанар

Аливаа амидын нэгэн адил пептидийн холбоонд каноник бүтцийн резонансын улмаас карбонил бүлгийн нүүрстөрөгч ба азотын атомын хоорондох C-N холбоо хэсэгчлэн давхар шинж чанартай байдаг.

Энэ нь ялангуяа урт нь 1.33 ангстром болж буурсанаар илэрдэг.

Энэ нь дараахь шинж чанаруудад хүргэдэг.

• 4 бондын атом (C, N, O ба H) ба 2 α-нүүрстөрөгч нь нэг хавтгайд байна. R-бүлэг амин хүчлүүд ба устөрөгч ба α-нүүрстөрөгч нь энэ хавтгайгаас гадуур байдаг.
• Хболон Опептидийн холбоо, түүнчлэн хоёр амин хүчлийн α-нүүрстөрөгч нь дамждаг (транс изомер нь илүү тогтвортой байдаг). Бүх байгалийн уураг, пептидүүдэд агуулагддаг L-амин хүчлүүдийн хувьд R-бүлэгүүд нь мөн чиглэгддэг.
• Эргэн тойрон эргэлдэж байна харилцаа холбоо C-Nхэцүү, C-C холболтыг тойрон эргэх боломжтой.

Холбоосууд

Викимедиа сан. 2010 он.

Бусад толь бичгүүдээс "Пептидийн холбоо" гэж юу болохыг харна уу.

- (CO NH) нь пептид ба уургийн молекул дахь нэг амин хүчлийн амин бүлгийг нөгөөгийн карбоксил бүлэгтэй холбодог химийн холбоо ... Том нэвтэрхий толь бичиг

пептидийн холбоо- - шингэн алдалтын урвалын үр дүнд амин хүчлүүдийн амин ба карбоксил бүлгийн хооронд үүссэн амид холбоо (NH CO) ... Биохимийн нэр томъёоны товч толь бичиг

пептидийн холбоо- Нэг амин хүчлийн альфа амин бүлэг ба өөр нэг амин хүчлийн альфа карбоксил бүлгийн хоорондох ковалент холбоо Биотехнологийн сэдвүүд EN пептидийн холбоо ... Техникийн орчуулагчийн гарын авлага

Пептидийн холбоо- * пептидийн холбоо * нэг молекулын α амин бүлэг өөр молекулын α карбоксил бүлэгтэй нийлсний үр дүнд үүссэн хоёр амин хүчлийн пептидийн бонд ковалент холбоо, усыг нэгэн зэрэг зайлуулж ... Генетик. нэвтэрхий толь бичиг

ПЕПТИД БОНД- хим. Уураг ба пептидийн молекул дахь амин хүчлүүдийн шинж чанар бүхий CO NH холбоо. P. s. бусад зарим органик нэгдлүүдэд бас байдаг. Гидролизийн явцад чөлөөт карбоксил бүлэг ба амин бүлэг үүсдэг ... Том Политехникийн нэвтэрхий толь бичиг

Амидын холболтын төрөл; Нэг амин хүчлийн амин бүлэг (NH2) харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүсдэг вэ? карбоксил бүлэг (COOH) бусад амин хүчлүүд. Уураг ба пептид дэх C (O) NH бүлэг нь кето-энол таутомеризмын төлөвт (орших ... ...) байдаг. Биологийн нэвтэрхий толь бичиг

- (CO NH), пептид ба уургийн молекул дахь нэг амин хүчлийн амин бүлгийг нөгөөгийн карбоксил бүлэгтэй холбодог химийн холбоо. * * * ПЕПТИД БОНД (CO NH) нь нэг амин хүчлийн амин бүлгийг холбодог химийн холбоо ... ... нэвтэрхий толь бичиг

Пептидийн холбоо пептидийн холбоо. Хоёр амин хүчлийн α карбоксил ба α амин бүлгийн хооронд үүссэн амидын холбоо. (

Уургийн анхдагч бүтэц нь L-a-амин хүчлийг пептидийн холбоогоор холбосны үр дүнд үүсдэг. Үүнийг олон янзын тоо баримт нотолж байгаа боловч хамгийн үнэмшилтэй нотолгоо нь инсулин ба рибонуклеазын химийн нийлэгжилт байв. цуваа холболтпептидийн холбоогоор амин хүчлүүд.

Ихэнх уургийн бүтцийг хоёр ангиллын хүчтэй холбоо (пептид ба дисульфид), гурван ангиллын сул холбоо (устөрөгч, гидрофобик, электростатик, өөрөөр хэлбэл давс) тогтворжуулдаг.

Пептидийн бондын хөшүүн байдал

Пептидийн бүтцийн томъёонд карбонилийн бүлэг ба а-азотын атомын хоорондын холбоог нэг холбоо хэлбэрээр дүрсэлсэн боловч үнэн хэрэгтээ нүүрстөрөгч ба азотын атомуудын хоорондох энэ холбоо нь хэсэгчлэн давхар холбоо юм (Зураг 5.1). Түүний эргэн тойронд чөлөөтэй эргэлт хийх боломжгүй бөгөөд бүх дөрвөн атомыг Зураг дээр үзүүлэв.

Цагаан будаа. 5.1. Пептидийн бондын резонансын тогтворжилт нь хэсэгчилсэн давхар бондын шинж чанарыг өгдөг; Энэ нь холболтын хатуу байдлыг тайлбарладаг.

5.1 нэг хавтгайд (coplanar) хэвтэж байна. Үүний эсрэгээр, полипептидийн нурууны бусад холбоосыг тойрон эргэх нь нэлээд чөлөөтэй байдаг. Энэ нөхцөл байдлыг Зураг дээр үзүүлэв. 5.2-т чөлөөт эргэлт хийх боломжтой холбоосууд нь дугуй сумаар хүрээлэгдсэн бөгөөд нэгдмэл атомуудын бүлгүүдийг сүүдэрлэдэг. Энэхүү хагас хатуу байдал нь илүү их нөлөөлж буй чухал үр дагаварт хүргэдэг өндөр түвшинуургийн бүтцийн зохион байгуулалт.

Гинжин хоорондын болон гинжин хэлхээний хөндлөн холбоос бүхий дисульфидын холбоо

Цистеины хоёр үлдэгдэл хооронд дисульфидын холбоо үүсч, эдгээр үлдэгдэл хамаарах полипептидийн гинжин хэлхээний (эсвэл гинж) хоёр хэсгийг "оёдог".

Цагаан будаа. 5.2. Бүрэн өргөтгөсөн полипептидийн гинжин хэлхээний параметрүүд. Сүүдэрлэсэн хэсгүүдэд байрлах дөрвөн атом нь хоорондоо уялдаатай бөгөөд пептидийн холбоо үүсгэдэг. Сүүдэргүй хэсгүүдэд a-нүүрстөрөгчийн атом, а-устөрөгчийн атом болон холбогдох амин хүчлийн R-бүлэг байдаг. А-нүүрстөрөгчийг a-азот ба а-карбонилтай холбосон холбоосыг тойрон чөлөөтэй эргэлт хийх боломжтой (сумаар харуулсан). Тиймээс сунасан полипептидийн гинж нь хагас хатуу бүтэц бөгөөд үндсэн атомуудын гуравны хоёр нь (хэрэв бид пептидийн холбоог бүрдүүлдэг бүлгүүдийн дагуу атомуудыг авч үзвэл) бие биенээсээ харьцангуй тогтмол байрлалыг эзэлдэг бөгөөд нэг хавтгайд байрладаг. . Зэргэлдээ орших a-нүүрстөрөгчийн атомуудын хоорондох зай 0.36 нм байна. Бусад атом хоорондын зай ба холболтын өнцгийг мөн үзүүлэв (тэдгээр нь тэнцүү биш). (Полинг Л., Кори Р.Б, Брэнсон Х.Р.: Уургийн бүтэц. Полипептидийн гинжин хэлхээний устөрөгчийн холбоо бүхий хоёр мушгиа хэлбэр. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1951: 37 : 205 .)

Энэ холбоо нь уураг ихэвчлэн денатурат байдалд ордог нөхцөлд тогтвортой хэвээр байна. Уургийг гүйцэтгэх хүчил (исэлдүүлэгч холбоо) эсвэл β-меркаптоэтанолоор (хоёр цистеины үлдэгдлийг нөхөн сэргээх замаар холбоог багасгах) эмчлэх нь дисульфидын бондоор холбогдсон полипептидийн гинжийг салгахад хүргэдэг; тэдгээрийн үндсэн бүтцэд нөлөөлөхгүй (Зураг 4.10-ыг үз).

Гинжин хоорондын болон гинжин доторх устөрөгчийн холбоогоор полипептидийг тогтворжуулах

Устөрөгчийн холбоо үүсдэг 1) хажуугийн гинжин хэлхээний нэг хэсэг болох бүлгүүдийн хооронд устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадвартай; 2) нурууны пептидийн бүлэгт хамаарах азот ба хүчилтөрөгчийн атомуудын хооронд; 3) уургийн молекулын гадаргуу дээр байрлах туйлын үлдэгдэл ба усны молекулуудын хооронд. Тэд бүгд хоёрдогч, гуравдагч шатлалыг тогтворжуулахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг. уургийн бүтэц ("a-Helix" ба "Эвхэгдсэн P-давхарга" хэсгийг үзнэ үү).

Гидрофобик харилцан үйлчлэл

Уургууд дахь төвийг сахисан амин хүчлүүдийн туйл биш хажуугийн гинж нь холбогдох хандлагатай байдаг. Энэ тохиолдолд стехиометрийн харилцаа ажиглагддаггүй тул ердийн утгаараа бонд үүсэхгүй. Гэсэн хэдий ч эдгээр харилцан үйлчлэл нь уургийн бүтцийг хадгалахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.

Уургийн молекул дахь устөрөгчийн холбоо нь хэсэгчилсэн эерэг цэнэгтэй нэг бүлгийн устөрөгчийн атом ба хэсэгчлэн сөрөг цэнэгтэй атом (хүчилтөрөгч, азот) ба өөр бүлгийн хуваагдаагүй электрон хосын хооронд явагддаг. Уургийн хувьд устөрөгчийн холбоо үүсэх хоёр хувилбарыг ялгадаг: пептидийн бүлгүүдийн хооронд.

ба туйлын амин хүчлүүдийн хажуугийн радикалуудын хооронд. Жишээлбэл, гидроксил бүлэг агуулсан амин хүчлийн үлдэгдэл радикалуудын хооронд устөрөгчийн холбоо үүсэхийг авч үзье.

Ван дер Ваалсын хүчиннь электростатик шинж чанартай байдаг. Тэд диполийн эсрэг туйлуудын хооронд үүсдэг. Уургийн молекулд эерэг ба сөрөг цэнэгтэй хэсгүүд байдаг бөгөөд тэдгээрийн хооронд электростатик таталцал үүсдэг.

Дээр дурдсан химийн холбоо нь уургийн молекулын бүтцийг бүрдүүлэхэд оролцдог. Пептидийн бондын улмаас полипептидийн гинж үүсдэг бөгөөд ингэснээр анхдагч бүтэцхэрэм. Уургийн молекулын орон зайн зохион байгуулалтыг голчлон устөрөгч, ионы холбоо, ван дер Ваалсын хүч, гидрофобик харилцан үйлчлэлээр тодорхойлдог. Пептидийн бүлгүүдийн хооронд үүссэн устөрөгчийн холбоог тодорхойлно хоёрдогчуургийн бүтэц. Бүрэлдэхүүн гуравдагч ба дөрөвдөгч бүтэцтуйлын амин хүчлүүдийн радикалуудын хооронд үүссэн устөрөгчийн холбоо, ионы холбоо, ван дер Ваалсын хүч, гидрофобик харилцан үйлчлэлээр явагддаг. Дисульфидын холбоо нь гуравдагч бүтцийг тогтворжуулахад оролцдог.

Амин хүчлүүд – харьцангуй бага молекул жинтэй амфотерийн нэгдлүүд бөгөөд үүнд нүүрстөрөгч, хүчилтөрөгч, устөрөгчөөс гадна азот орно.Амин хүчлүүдийн амфотер чанар нь карбоксил бүлэг (-COOH) нь хүчиллэг үүрэг гүйцэтгэдэг H +, амин бүлэг (-NH 2) -ийг өгөх, суурийн шинж чанарыг харуулдаг протоныг хүлээн авах чадвараар илэрдэг. Үүний улмаас тэд эс дэх буфер системийн үүрэг гүйцэтгэдэг.

Ихэнх амин хүчлүүд нь төвийг сахисан байдаг: тэдгээр нь нэг амин, нэг карбоксил бүлэг агуулдаг. Үндсэн амин хүчлүүд нь нэгээс илүү амин бүлэг, хүчиллэг нь нэгээс олон карбоксил бүлэг агуулдаг.

Амьд организмд 200 орчим амин хүчил байдаг боловч тэдгээрийн зөвхөн 20 нь уургийн нэг хэсэг юм - энэ нь уураг үүсгэгч (үндсэн, уураг үүсгэгч)амин хүчлүүд (Хүснэгт 2) нь радикал шинж чанараас хамааран гурван бүлэгт хуваагддаг.

1) туйлшралгүй(аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2) туйлын цэнэггүй(аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3) туйлын цэнэгтэй(аргинин, гистидин, лизин эерэг цэнэгтэй; аспартик ба глютамины хүчил сөрөг цэнэгтэй).

Хүснэгт 2. Уураг үүсгэгч 20 амин хүчил

Амин хүчлүүдийн хажуугийн гинж (радикалууд) нь гидрофобик эсвэл гидрофилик шинж чанартай бөгөөд уурагуудад тохирох шинж чанарыг өгдөг. Радикалуудын эдгээр шинж чанарууд нь орон зайн бүтцийг бий болгоход шийдвэрлэх үүрэг гүйцэтгэдэг ( зохицол) хэрэм.

Нэг амин хүчлийн амин бүлэг нь нөгөө амин хүчлийн карбоксил бүлэгтэй харилцан үйлчлэлцэх чадвартай. пептидийн холбоо(CO-NH), бүрдүүлэх дипептид... Дипептидийн молекулын нэг төгсгөлд чөлөөт амин бүлэг, нөгөө төгсгөлд чөлөөт карбоксил бүлэг байдаг. Үүний ачаар дипептид нь бусад амин хүчлийг өөртөө холбож, үүсгэдэг олигопептид(10 хүртэл амин хүчил). Хэрэв энэ аргаар 11-50 амин хүчлийг нэгтгэсэн бол полипептид.

Пептид ба олигопептид нь бие махбодид чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.

Олигопептидүүд: даавар (окситоцин, вазопрессин), антибиотик (грамицидин S); зарим маш хортой хортой бодисууд (аманитин мөөг);

Полипептид: брадикинин (өвдөлт пептид); зарим опиатууд (хүний ​​"байгалийн эм") мэдээ алдуулах функцийг гүйцэтгэдэг (эм уух нь биеийн опиатын системийг тасалдуулж, улмаар Комиссар хүчтэй өвдөлтийг мэдэрдэг - "таатгал", ихэвчлэн опиатаар арилдаг); hubbubs (инсулин, ACTH гэх мэт); антибиотик (грамицидин А), хорт бодис (сахуугийн хор).

Уургууд нь нэлээд олон тооны мономеруудаас үүсдэг - харьцангуй молекул жинтэй 51-ээс хэдэн мянга хүртэл 6000-аас дээш янз бүрийн уургийн молекулууд нь бие биенээсээ молекул жин, тоо, найрлага, полипептидийн гинжин хэлхээнд амин хүчлүүдийн дарааллаар ялгаатай байдаг. Энэ нь маш олон төрлийн уургийг тайлбарладаг зүйл юм; бүх төрлийн амьд организмд тэдний тоо 10 10 - 10 12 байна.

Пептидийн холбоогоор бие биетэйгээ холбогдож амин хүчлүүд нь гинжийг үүсгэдэг анхдагч уургийн бүтэц... Анхдагч бүтэц нь уураг бүрт өвөрмөц бөгөөд генетикийн мэдээллээр (ДНХ нуклеотидын дараалал) тодорхойлогддог. Уургийн эцсийн хэлбэр, биологийн шинж чанар нь анхдагч бүтцээс хамаарна. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээнд нэг ч гэсэн амин хүчлийг солих, эсвэл амин хүчлийн үлдэгдлийн зохион байгуулалтыг өөрчлөх нь ихэвчлэн уургийн бүтэц, түүний биологийн идэвхжил буурах эсвэл алдагдахад хүргэдэг.

Цагаан будаа. Уургийн молекулын бүтэц: 1 - анхдагч; 2 - хоёрдогч; 3 - гуравдагч; 4 - Дөрөвдөгчийн бүтэц.

Хоёрдогч бүтэцнэг полипептидийн гинжин хэлхээнд (мушгиа хэлбэртэй, альфа-спираль) эсвэл хоёр полипептидийн гинжин хэлхээний (атираат, бета давхарга) хооронд устөрөгчийн холбоо үүссэний үр дүнд үүсдэг. Спиральжилтын зэрэг нь 11-100% байна. Энэ түвшинд бодисын солилцооны үйл явц багатай эд эсийн уураг нь биологийн хувьд идэвхтэй байдаг: кератин - үс, ноос, хумс, өд, эвэрний бүтцийн уураг, сээр нуруутан амьтдын арьсны эвэрлэг давхарга, цусны фибрин, гиалин (спираль бүтэц). ); торго фиброин (атираат бүтэц). Фибрилляр уураг нь хэд хэдэн мушгиа мушгих (коллаген 3, кератины хувьд 7) эсвэл атираат бүтцийг хажуугийн гинжээр холбох замаар үүсдэг.

Цагаан будаа. Устөрөгчийн холбоо.

Гуравдагч бүтэц нь бөмбөрцөг хэлбэртэй)- ихэнх уургийн хувьд ердийн зүйл - полипептидийн гинжин хэлхээний мушгиа ба мушгиа бус хэсгүүд нь нугалж буй бөмбөрцөг хэлбэрийн гурван хэмжээст формаци. Гуравдагч бүтцийг тогтворжуулах бондууд:

1) эсрэг цэнэгтэй ионоген бүлгүүдийг (ионы холбоо) агуулсан R бүлгүүдийн хоорондох электростатик таталцлын хүч;

2) туйлширсан (гидрофиль) R-бүлэг хоорондын устөрөгчийн холбоо;

3) туйлшралгүй (гидрофобик) R бүлгүүдийн хоорондох гидрофобик харилцан үйлчлэл;

4) хоёр цистеины молекулын радикалуудын хоорондох дисульфидын холбоо. Эдгээр холбоо нь ковалент юм. Эдгээр нь гуравдагч бүтцийн тогтвортой байдлыг нэмэгдүүлдэг боловч молекулыг зөв мушгихад үргэлж шаардлагатай байдаггүй. Хэд хэдэн уургийн хувьд тэдгээр нь огт байхгүй байж болно.

Дөрөвдөгчийн бүтэц- хэд хэдэн полипептидийн гинжин хэлхээний устөрөгч ба ионы холбоог ашиглан гидрофобик харилцан үйлчлэлийн улмаас нэгдэх үр дүн. Гемоглобины бөмбөрцөг уургийн молекул нь дөрвөн (2 альфа ба 2 бета) тусдаа полипептидийн дэд нэгжээс бүрдэнэ. (протомерууд)ба уургийн бус хэсэг ( протезийн бүлэг) – гемэ... Зөвхөн энэ бүтцийн ачаар гемоглобин нь тээвэрлэх үүргээ гүйцэтгэж чаддаг.

By химийн найрлагауураг гэж хуваагддаг энгийн(уураг) ба цогцолбор(уураг). Энгийн уургууд нь зөвхөн амин хүчлүүдээс бүрддэг (альбумин, глобулин, протамин, гистон, глютелин, проламин). Тэдний найрлага дахь цогцолбор нь амин хүчлээс (уургийн хэсэг) гадна уургийн бус хэсгийг агуулдаг - нуклейн хүчил (нуклеопротейн), нүүрс ус (гликопротейн), липид (липопротейн), металл (металлопротейн), фосфор (фосфопротейн).

Цагаан будаа. Гуравдагч бүтцийг тогтворжуулах бонд

Уургууд нь цочромтгой байдлын суурь болох физик (өндөр температур, цацраг туяа, өндөр даралт гэх мэт) болон химийн (архи, ацетон, хүчил, шүлт гэх мэт) хүчин зүйлийн нөлөөгөөр бүтцээ буцаах шинж чанартай байдаг. денатураци ба нөхөн төлжилтөөр:

- денатураци- уургийн байгалийн (уугуул) бүтцийг зөрчих үйл явц; анхдагч бүтэц хадгалагдсан тохиолдолд буцаах боломжтой.

- нөхөн сэргээх- хүрээлэн буй орчны хэвийн нөхцөл байдал буцаж ирэхэд уургийн бүтцийг аяндаа сэргээх үйл явц.

Цагаан будаа. Уургийн денатураци ба нөхөн төлжилт: 1 - гуравдагч уургийн молекул; 2 - денатурат уураг; 3 - нөхөн сэргээх явцад гуравдагч бүтцийг сэргээх.

Уургийн үйл ажиллагаа:

1) бүтцийн(барилга):

а ) биологийн мембраны нэг хэсэг бөгөөд эсийн эсийн араг ясыг бүрдүүлдэг;

б) органеллуудын бүрэлдэхүүн хэсэг (жишээлбэл, рибосом, эсийн төв гэх мэт), хромосом (гистоны уураг);

в) эсийн араг яс (уургийн тубулин) үүсгэдэг. бүрэлдэхүүн хэсэгбичил гуурсан хоолой);

г) биеийн тулгуур бүтцийн үндсэн бүрэлдэхүүн хэсэг (арьс, мөгөөрс, шөрмөсний коллаген; арьсны эластин; үс, хумс, хумс, туурай, эвэр, өдний кератин);

e) аалзны тор утаснууд.

2) тээвэрлэлт: тодорхой молекулууд, ионуудыг холбож, шилжүүлэх (гемоглобин нь хүчилтөрөгч тээвэрлэдэг; цусан дахь альбуминууд нь өөх тосны хүчлүүд, глобулинууд - металлын ионууд ба гормонуудыг тээвэрлэдэг); мембраны уураг нь эс рүү болон эсээс гадагш бодис тээвэрлэхэд оролцдог).

3) агшилттай(мотор):

а) актин ба миозин нь булчингийн эд эсийн миофибрилүүдийн агшилтанд оролцож, хөдөлгөөнийг хангадаг;

б) микротубулин дахь уургийн тубулин нь митоз ба мейозын үед хромосомын хөдөлгөөнийг баталгаажуулдаг хуваагдлын ээрмэлийг үүсгэдэг;

в) найрлага дахь уургийн тубулин ундулиподиум – cilia болон flagella, протист болон тусгай эсүүдийн (эр бэлгийн эс) хөдөлгөөнийг хангадаг.

4) ферментатив(каталитик): 2000 гаруй ферментүүд нь эсийн бүх биохимийн урвалыг катализатор болгодог (супероксид дисмутаза нь чөлөөт радикалуудыг саармагжуулдаг, амилаза нь цардуулыг глюкоз болгон задалдаг, цитохромууд фотосинтезд оролцдог);

5) зохицуулалт: зарим уураг нь эс болон бие махбод дахь бодисын солилцоог зохицуулдаг даавар (инсулин нь цусан дахь глюкоз, глюкагон - гликогенийг глюкоз болгон задлах, гистонууд - генийн идэвхжил гэх мэт);

6) рецептор(дохио): мембрануудад гормон болон бусад биологийн идэвхт бодисуудтай харилцан үйлчлэх рецепторын уураг (интеграл) байдаг; тэдгээр нь конформацийг (орон зайн бүтэц) өөрчилж, эс дэх ийм бодисуудтай уулзах дохио (мэдээлэл) дамжуулдаг; Сүүлийнх нь бодисын солилцооны биохимийн урвалыг сэргээдэг; зарим мембраны уургууд нь хүрээлэн буй орчны хүчин зүйлийн нөлөөгөөр бүтцээ өөрчилдөг (жишээлбэл, гэрэлд мэдрэмтгий уураг фитохром нь ургамлын фотопериодын урвалыг зохицуулдаг; опсин нь торлог бүрхэвч дэх родопсин пигментийн салшгүй хэсэг юм);

7) хамгаалах: бие махбодийг бусад организмын халдлага, гэмтлээс хамгаалах (эсрэгбие - иммуноглобулин нь гадны эсрэгтөрөгчийг блоклодог, фибриноген, тромбопластин ба тромбин нь биеийг цус алдахаас хамгаалдаг, уураг - интерферон нь вирусын халдвараас хамгаалдаг);

8) хортой: хорт уураг нь олон могой, мэлхий, шавж, коелентерат, мөөгөнцөр, ургамал, бактерийн биед үүсдэг;

9) эрч хүчтэй: 1 г уургийг бүрэн исэлдүүлснээр 17.6 кЖ энерги ялгардаг; харин уураг нь нүүрс ус, өөх тос дууссаны дараа л эрчим хүчний эх үүсвэр болдог;

10) хадгалах: өндөгний альбумин- шувууны үр хөврөлийг хөгжүүлэхэд шаардлагатай барилгын нөөц, эрчим хүчний материал; Сүүний казеин нь бага насны хүүхдэд сүү өгөх үед эдгээр үүргийг гүйцэтгэдэг.

а) Орлуулж боломгүйамин хүчлүүд, тэдгээрийг бас "чухал" гэж нэрлэдэг. Тэдгээр нь хүний ​​биед нийлэгжих боломжгүй тул хоол хүнсээр хангагдах ёстой. Тэдгээрийн 8 нь байдаг ба өөр 2 амин хүчил нь хэсэгчлэн зайлшгүй шаардлагатай байдаг.

Зайлшгүй шаардлагатай: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Хэсэгчилсэн орлуулшгүй: аргинин, гистидин.

а) Солих боломжтой(хүний ​​биед нийлэгжих боломжтой). Тэдгээрийн 10 нь байдаг: глутамины хүчил, глутамин, пролин, аланин, аспарагин, аспарагин, тирозин, цистеин, серин, глицин.

III. Химийн ангилал - амин хүчлийн радикал (алифатик, үнэрт) химийн бүтцийн дагуу.

Уургууд нь чөлөөт амин хүчлүүдээс бус харин тэдгээрийн тээвэрлэлтийн РНХ (т-РНХ) бүхий нэгдлүүдээс рибосом дээр нийлэгждэг.

Энэ цогцолборыг "aminoacyl-t-RNA" гэж нэрлэдэг.

Уургийн молекул дахь амин хүчлүүдийн хоорондын холболтын төрлүүд

1. КОВАЛЕНТИЙН БОНД - ердийн хүчтэй химийн холбоо.

a) пептидийн холбоо

б) дисульфидын холбоо

2. КОВАЛЕНТ БУС (СУЛ) ТӨРЛҮҮД – холбогдох бүтцийн физик, химийн харилцан үйлчлэл. Энэ нь ердийн химийн холбооноос хэдэн арван дахин сул юм. Тэд хүрээлэн буй орчны физик, химийн нөхцөл байдалд маш мэдрэмтгий байдаг. Эдгээр нь өвөрмөц бус, өөрөөр хэлбэл нарийн тодорхойлогддоггүй химийн бүлгүүд хоорондоо холбогддог боловч олон төрлийн химийн бүлгүүд байдаг боловч тодорхой шаардлагыг хангадаг.

a) Устөрөгчийн холбоо

б) Ионы холбоо

в) Гидрофобик харилцан үйлчлэл

ПЕПТИД БОНД.

Энэ нь нэг амин хүчлийн COOH бүлэг ба хөрш амин хүчлийн NH 2 бүлгээс үүсдэг. Пептидийн нэрээр молекулын "С" төгсгөлд байрлах сүүлчийнхээс бусад бүх амин хүчлүүдийн нэрсийн төгсгөлүүд "лаг" болж өөрчлөгддөг.

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДИЙН БОНД ЗӨВХӨН АЛФА АМИНО БҮЛЭГ, БҮХ АМИНО ХҮЧЛҮҮДЭД нийлдэг молекулын фрагментийн зэргэлдээх COOH бүлгийн зардлаар үүснэ !!! Хэрэв карбоксил ба амин бүлгүүд нь радикалын нэг хэсэг бол тэдгээр нь хэзээ ч(!)уургийн молекул дахь пептидийн холбоо үүсэхэд оролцохгүй.

Аливаа уураг нь хэдэн арван, хэдэн зуун, заримдаа мянга гаруй амин хүчлийн үлдэгдэл агуулсан салаалаагүй урт полипептидийн гинж юм. Гэхдээ полипептидийн гинж хичнээн урт байсан ч энэ нь үргэлж молекулын цөмд суурилдаг бөгөөд энэ нь бүх уургийн хувьд туйлын ижил байдаг. Полипептидийн гинжин хэлхээ бүр N төгсгөлтэй байдаг бөгөөд үүнд чөлөөт терминал амин бүлэг, төгсгөлийн чөлөөт карбоксил бүлгээс үүссэн C төгсгөл байдаг. Амин хүчлийн радикалууд нь энэ саваа дээр хажуугийн мөчрүүд шиг байрладаг. Нэг уураг нь эдгээр радикалуудын тоо, харьцаа, ээлжээр нөгөөгөөсөө ялгаатай байдаг. Пептидийн холбоо нь өөрөө лактим-лактам таутомеризмын улмаас хэсэгчлэн давхар болдог. Тиймээс түүний эргэн тойронд эргэлт хийх боломжгүй бөгөөд энэ нь өөрөө ердийн ковалент холбооноос нэг ба хагас дахин хүчтэй байдаг. Пептид эсвэл уургийн молекулын саваа дахь гурван ковалент холбоо бүрийн хоёр нь энгийн бөгөөд эргэлтийг зөвшөөрдөг тул саваа (полипептидийн гинж бүхэлдээ) орон зайд нугалж чаддаг болохыг зураг харуулж байна.

Хэдийгээр пептидийн холбоо нь нэлээд хүчтэй боловч химийн аргаар харьцангуй амархан устгаж болно - уургийг хүчил эсвэл шүлтийн хүчтэй уусмалд 1-3 хоног буцалгана.

Пептидийн бондоос гадна уургийн молекул дахь ковалент холбоонд мөн орно Дисульфидын холбоо.

Цистеин бол радикал дахь SH-бүлэгтэй амин хүчил бөгөөд үүнээс болж дисульфидын холбоо үүсдэг.