Udhëzime për mësuesit

2. Pyetjet mbi kiminë për t'u përgatitur për seminarin duhet t'u jepen studentëve jo më vonë se dy javë përpara mësimit.

4. Mësuesi i kimisë jep motivim për mësimin, shqyrton përbërjen dhe vetitë e proteinave. Një mësues i biologjisë përgjithëson dhe përditëson njohuritë për strukturën e molekulave të proteinave, funksionet dhe aplikimet e tyre.

5. Në fund të orës së mësimit mësuesit vlerësojnë punën e nxënësve në këtë orë mësimi. Pajisjet: filma me kod, projektor lart, ekran, projektor lart, sllajde, kimikate, tabela demonstruese, tabela.

Plani i mësimit (i shkruar në tabelë)

1. Përbërja dhe struktura e proteinave.

2. Vetitë e proteinave (denatyrimi, rinatyrimi, hidroliza, reaksionet e ngjyrave).

3. Funksionet e proteinave dhe sinteza e saj në qelizë.

4. Aplikimi i proteinave, sinteza artificiale e peptideve.

Mësues i kimisë. Sot po zhvillojmë një mësim të pazakontë - ai mbulon problemet e kimisë dhe biologjisë në të njëjtën kohë. Qëllimi i mësimit tonë është të sistemojmë dhe thellojmë njohuritë mbi temën "Proteina". Ne i kushtojmë vëmendje të veçantë studimit të proteinave, sepse proteinat janë përbërësi kryesor i gjithë jetës në Tokë. Kujtoni thënien e F. Engels-it se çfarë është jeta: “Kudo që takojmë jetën, zbulojmë se ajo është e lidhur me një lloj trupi proteinik dhe kudo që gjejmë ndonjë trup proteinik që nuk është në proces dekompozimi, ne, pa përjashtim. , ndeshen me dukuritë e jetës. Jeta është një mënyrë e ekzistencës së trupave proteinikë.” Asnjë substancë nuk kryen funksione të tilla specifike dhe të ndryshme në trup si proteina.
Le të kujtojmë se cilat përbërës quhen proteina. ( Polimere natyrore, monomerët e të cilëve janë aminoacide.)
Studimi i cilit proces ndihmoi në vendosjen e strukturës së proteinave? ( Studimi i hidrolizës së proteinave.)

Cili proces quhet hidrolizë?

Cilat komponime formohen gjatë hidrolizës së proteinave?

Cilat komponime quhen aminoacide?

Sa aminoacide njihen në natyrë?

Sa aminoacide gjenden në proteina?

Një mësues kimie demonstron një film me kod.

Mësues i kimisë. Kushtojini vëmendje pozicionit të grupit amino në aminoacide. Në përputhje me pozicionin e grupit amino, aminoacidet që përbëjnë proteinat quhen a-aminoacide. Formula e përgjithshme e secilit prej këtyre aminoacideve mund të shkruhet si më poshtë:

Në filmin e kodit shihni dy aminoacide, njëri prej të cilëve përmban dy grupe karboksil - COOH, tjetri - dy grupe amino - NH2. Acidet e tilla quhen përkatësisht acide aminodikarboksilike ose diaminokarboksilike.
Nga kursi juaj i kimisë ju dini për izomerët optikë të komponimeve natyrore. Pothuajse të gjitha proteinat përmbajnë vetëm L-aminoacide.
Aminoacidet janë monomere të proteinave. Ata mund të lidhen me njëri-tjetrin përmes një lidhje amide (peptide), e cila formohet me lëshimin e ujit - ky është një reagim kondensimi.
Le të krijojmë një ekuacion për reaksionin midis aminoacideve glicinë dhe alaninë.
(Nxënësit punojnë në mënyrë të pavarur dhe më pas krahasojnë rezultatet e tyre me shkrimin në tabelë ose shirit.)

Struktura që rezulton quhet dipeptid. Një polimer i shumë aminoacideve quhet polipeptid.

mësuese e biologjisë. Le të vazhdojmë të studiojmë vetitë e proteinave, por së pari do t'u përgjigjemi pyetjeve të mëposhtme.

1. Si mund ta shpjegojmë shumëllojshmërinë e proteinave që ekziston në natyrë? ( Dallimet në përbërjen e aminoacideve dhe sekuencën e tyre të ndryshme në zinxhirin polipeptid.)

2. Cilat janë nivelet e organizimit të një molekule proteine? ( Sekuenca primare – aminoacide; dytësore - a -spiral ose b - struktura e palosur e seksioneve të zinxhirit; terciar - struktura hapësinore e proteinës, e formuar për shkak të ndërveprimit të mbetjeve të aminoacideve të seksioneve të largëta të zinxhirit: një rruzull për proteinat globulare, një strukturë filamentoze për proteinat fibrilare; kuaternare - bashkimi i dy ose më shumë molekulave të veçanta të proteinave.)

3. Çfarë lloj lidhjeje ndodh ndërmjet aminoacideve në strukturën parësore? Cili është emri tjetër për këtë lidhje? ( Lidhja kovalente.)

Lidhja amide ose peptide. 4. Cilat lidhje sigurojnë kryesisht strukturën dytësore të një molekule proteine? (.)

Lidhje hidrogjeni, ura disulfhidrile 5. Cilat lidhje ofrojnë strukturë terciare? (.)

Lidhjet hidrogjenore, ndërveprimet hidrofobike dhe jonike 6. Cilat lidhje sigurojnë strukturën kuaternare të një molekule proteine? (.)

Ndërveprimet elektrostatike, hidrofobike dhe jonike 7. Jepni një shembull të një proteine ​​të njohur për ju që ka një strukturë kuaternare. (.)

ATPaza, hemoglobina Tani le të zgjidhim problemin e mëposhtëm ().
gjendja e detyrës projektohet përmes një projektori sipër, tregohet një rrëshqitje me analizat e gjakut të një personi të shëndetshëm dhe një pacienti me anemi drapërocitare Sëmundja e anemisë drapërocitare shoqërohet me zëvendësimin e mbetjes së aminoacideve të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të molekulës së hemoglobinës me një mbetje valine. Fragmenti i zinxhirit të hemoglobinës normale: -–Sëmundja e anemisë drapërocitare shoqërohet me zëvendësimin e mbetjes së aminoacideve të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të molekulës së hemoglobinës me një mbetje valine. Fragmenti i zinxhirit të hemoglobinës normale: -–glu Liz –.–Sëmundja e anemisë drapërocitare shoqërohet me zëvendësimin e mbetjes së aminoacideve të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të molekulës së hemoglobinës me një mbetje valine. Fragmenti i zinxhirit të hemoglobinës normale: -–glu– (Sëmundja e anemisë drapërocitare shoqërohet me zëvendësimin e mbetjes së aminoacideve të acidit glutamik në zinxhirin polipeptid të molekulës së hemoglobinës me një mbetje valine. Fragmenti i zinxhirit të hemoglobinës normale: - Fragmenti i një zinxhiri jonormal të hemoglobinës: - glu bosht –.– acid glutamik;

– lizinë;.

– valinë). Vizatoni këto fragmente si formula kimike.

Zgjidhje

Nga shembulli i mësipërm rezulton se struktura primare e një molekule proteine ​​mund të përcaktojë të gjitha nivelet e saj të mëvonshme të organizimit. Ndryshimet në organizimin strukturor të një proteine ​​mund të prishin funksionet e saj, gjë që në disa raste çon në zhvillimin e patologjisë - sëmundjes.
Struktura e një proteine ​​përcakton vetitë e saj fiziko-kimike, siç është tretshmëria.

Një mësues kimie demonstron një film me kod.

Klasifikimi i proteinave sipas tretshmërisë së tyre

Mësues i kimisë. Për të ruajtur aktivitetin e tyre funksional, proteinat duhet të kenë një organizim strukturor natyror (vendas) në të gjitha nivelet.
Çrregullimet në organizimin parësor, që çojnë në këputjen e lidhjes amide me shtimin e një molekule uji, quhen hidrolizë proteinash. Me hidrolizë të plotë, proteina zbërthehet në aminoacide të saj përbërëse.
Shkelja e strukturës dytësore dhe terciare të proteinës, d.m.th. humbja e strukturës së saj amtare quhet denatyrim i proteinave.
Denatyrimi i proteinave shkaktohet nga faktorë të ndryshëm: ndryshime të rëndësishme në temperaturë, rritja dhe zvogëlimi i pH-së së mjedisit, ekspozimi ndaj joneve të metaleve të rënda dhe disa përbërjeve kimike, për shembull, fenoleve.

Një mësues i kimisë demonstron eksperimente.

Përvoja 1. Proteina + nxehtësi -->

Përvoja 2. Proteina + fenol --> denatyrim (precipitim).

Përvoja 3. Proteina + Pb ose CH 3 COOH --> denatyrim (precipitim).

Përvoja 4. Proteina + CuSO4 --> denatyrim (precipitim).

mësuese e biologjisë. Denatyrimi ndodh si rezultat i shkatërrimit të lidhjeve kovalente të hidrogjenit dhe disulfidit (por jo lidhjeve peptide, ndërveprimeve jonike dhe hidrofobike), të cilat sigurojnë formimin dhe mirëmbajtjen e strukturave dytësore dhe terciare të proteinës. Në këtë rast, proteina humbet vetitë e saj të qenësishme biologjike.
Reaksionet që përdoren për të përcaktuar përbërjen e një substance quhen cilësore.
Cilat reagime janë cilësore ndaj proteinave?

Një mësues i kimisë demonstron eksperimentet e mëposhtme.

Përvoja 1. Reaksioni i ksantoproteinës (nitrimi i unazave të benzenit të aminoacideve aromatike të proteinave):

proteina (e ftohur) + HNO 3 (konk.) + nxehtësi --> ngjyrë të verdhë

Përvoja 2. Reagimi i biuretit (ju lejon të përcaktoni numrin e lidhjeve peptide):

proteina + CuSO 4 + NaOH --> ngjyrë vjollce (urea jep këtë reaksion);
CuSO 4 + NaOH --> Cu(OH) 2 + Na 2 SO 4 ;
proteina + Cu (OH) 2 --> ngjyrosje vjollce.

A është e mundur të njihet glicerina, proteina dhe glukoza duke përdorur një reagent? Mund! Ky reagent është hidroksid bakri, i jep ngjyra të ndryshme tretësirave të këtyre substancave:

a) glicerinë + Cu(OH) 2 --> zgjidhje blu e ndritshme;
b) glukozë + Cu(OH) 2 + ngrohje --> precipitat i kuq;
c) proteina + Cu(OH) 2 --> ngjyrosje vjollce.

mësuese e biologjisë. Emërtoni funksionet e polipeptideve që njihni. ( Ndërtimi. Polipeptidet janë pjesë e mureve qelizore të kërpudhave dhe mikroorganizmave dhe janë të përfshirë në ndërtimin e membranave. Flokët, thonjtë dhe kthetrat përbëhen nga proteina e keratinës. Proteina e kolagjenit është baza e tendinave dhe ligamenteve. Një funksion tjetër i rëndësishëm i proteinës është enzimatik, katalitik.)
Proteinat gjithashtu ofrojnë të gjitha llojet e lëvizshmërisë biologjike. Përveç kësaj, proteinat kryejnë funksione transportuese, hormonale ose rregullatore, receptore, hemostatike, toksigjene, mbrojtëse dhe energjetike. Përcaktoni enzimat. (.)
Enzimat janë proteina që kanë aktivitet katalitik, d.m.th. reagimet përshpejtuese Të gjitha enzimat janë shumë specifike për substratin e tyre dhe, si rregull, katalizojnë vetëm një reagim shumë specifik. Shikoni paraqitjen diagramatike të strukturës së një enzime. (
Një mësues i biologjisë demonstron një film kodi me një paraqitje skematike të një enzime. 6 ) Çdo enzimë ka një vend aktiv në të cilin ndodh transformimi kimik i substratit të reaksionit. Ndonjëherë mund të ketë disa vende lidhëse të substratit. Struktura e vendit të lidhjes është plotësuese me strukturën e substratit, d.m.th. ata përshtaten së bashku "si një çelës që i përshtatet një blloku". 12 ).

Puna e enzimave ndikohet nga faktorë të shumtë: pH, temperatura, përbërja jonike e mediumit, prania e molekulave të vogla organike që lidhen me enzimën ose janë pjesë e strukturës së saj dhe quhen ndryshe kofaktorë (koenzima). Disa vitamina, si piridoksina (B.

) dhe kobalaminë (B

Një mësues i biologjisë i njeh studentët me përdorimin praktik të enzimave

Rëndësia klinike e enzimave

1. Janë të njohura sëmundjet e shkaktuara nga mungesa e enzimave.

4. Enzimat përdoren për të trajtuar disa sëmundje. Shembuj të disa barnave me bazë enzima: pankreatinë, festal, lidazë.

Përdorimi i enzimave në industri

1. Në industrinë ushqimore, enzimat përdoren në përgatitjen e pijeve joalkoolike, djathrave, ushqimeve të konservuara, salsiçeve dhe mishit të tymosur.

2. Në blegtori, enzimat përdoren në përgatitjen e ushqimit.

3. Enzimat përdoren në prodhimin e materialeve fotografike.

4. Enzimat përdoren në përpunimin e lirit dhe kërpit.

5. Enzimat përdoren për të zbutur lëkurën në industrinë e lëkurës.

6. Enzimat janë pjesë e pluhurave larës.

mësuese e biologjisë. Le të shohim funksionet e tjera të proteinave. Funksionet motorike kryhen nga proteina të veçanta kontraktuese, të cilat përfshijnë, për shembull, aktinën dhe miozinën, të cilat janë pjesë e fibrave të muskujve.
Një funksion tjetër i rëndësishëm i proteinave është transporti.

Proteinat, për shembull, bartin jonet e kaliumit, aminoacide, sheqerna dhe komponime të tjera nëpër membranën qelizore në qelizë. Proteinat janë gjithashtu bartës intersticialë.
Duke rregulluar metabolizmin brenda qelizave dhe midis qelizave dhe indeve të të gjithë trupit, proteinat kryejnë një funksion hormonal ose rregullues. Për shembull, hormoni insulinë është i përfshirë në rregullimin e metabolizmit të proteinave dhe yndyrave.
Në sipërfaqen e membranave qelizore ka receptorë proteinikë që lidhin në mënyrë selektive hormonet dhe ndërmjetësit, duke kryer kështu një funksion receptor.
Funksioni homeostatik i proteinave është të formojnë një mpiksje kur ndalojnë gjakderdhjen.
Disa proteina dhe peptide të çliruara nga organizmat, si patogjenët ose disa kafshë helmuese, janë toksike për organizmat e tjerë të gjallë - ky është funksioni toksikogjen i proteinave.
Funksioni mbrojtës i proteinave është shumë i rëndësishëm. Antitrupat janë proteina që prodhohen nga sistemi imunitar i trupit kur ai pushtohet nga një proteinë, baktere ose virus i huaj. Ata identifikojnë "të huajin" dhe marrin pjesë në shkatërrimin e tij.

Proteinat që shërbejnë si rezervë energjie përfshijnë, për shembull, kazeinë, proteinën kryesore në qumësht.

Përgjigjuni pyetjeve të mëposhtme. 2. Çfarë e shkakton refuzimin e organeve dhe indeve të transplantuara te pacientët? ()

Antitrupat, duke kryer një funksion mbrojtës, njohin proteinën e huaj të organeve të transplantuara dhe shkaktojnë reaksione të refuzimit të saj. 3. Pse vezët e ziera nuk prodhojnë kurrë një pulë? (.)

4. Pse ulet pesha e mishit dhe peshkut pas gatimit? ( Gjatë trajtimit termik, ndodh denatyrimi i proteinave të mishit ose peshkut. Proteinat bëhen praktikisht të patretshme në ujë dhe heqin dorë nga një pjesë e konsiderueshme e ujit që përmbajnë, ndërsa pesha e mishit zvogëlohet me 20-40%..)

5. Çfarë tregon formimi i “thekoneve” apo turbullira e lëngut të mishit gjatë gatimit të mishit? ( Nëse mishi zhytet në ujë të ftohtë dhe nxehet, proteinat e tretshme nga shtresat e jashtme të mishit transferohen në ujë. Gjatë gatimit, ato denatyrohen, duke rezultuar në formimin e thekoneve, shkumës që noton në sipërfaqen e ujit ose një pezullim të imët që e bën tretësirën të turbullt..)

Të gjitha molekulat e proteinave kanë një jetëgjatësi të kufizuar - ato shpërbëhen me kalimin e kohës.

Prandaj, proteinat rinovohen vazhdimisht në trup. Në këtë drejtim, le të kujtojmë bazat e biosintezës së proteinave. Përgjigjuni pyetjeve të mëposhtme. 1. Ku ndodh sinteza e proteinave në qelizë?.)

( Në ribozomet.)

2. Në cilën organelë qelizore ruhet informacioni për strukturën parësore të proteinës? ( Në kromozome, bartësi i informacionit është ADN.)

3. Çfarë nënkuptohet me termin “gjen”? ( Sekuenca nukleotide që kodon sintezën e një proteine.)

4. Si quhen fazat kryesore të biosintezës së proteinave? ( Transkriptimi, transmetimi.)

5. Nga se përbëhet transkriptimi? ( Ky është leximi i informacionit nga ADN-ja duke sintetizuar ARN-në e dërguar që është plotësuese me rajonin e ADN-së që lexohet.)

6. Në cilën pjesë të qelizës bëhet transkriptimi? ( Në thelb.)

7. Nga se përbëhet transmetimi? ( Kjo është sinteza e proteinave nga aminoacidet në sekuencën e regjistruar në mARN; ndodh me pjesëmarrjen e tARN-ve transportuese që dërgojnë aminoacidet përkatëse në ribozomë.)

8. Në cilën pjesë të qelizës bëhet përkthimi?
(

Në citosol, në ribozome, në mitokondri

Ritmi modern i zënë i jetës shoqërohet me një rritje të numrit të sëmundjeve, si sulmi në zemër, hipertensioni, obeziteti dhe të gjitha llojet e alergjive. Alergjia është ndjeshmëria e tepërt e trupit ndaj irrituesve të jashtëm specifik. Të gjitha këto sëmundje karakterizohen nga nivele të rritura të histaminës në gjak. Histaminat janë substanca të formuara nga dekarboksilimi i aminoacidit histidine. Antihistaminet ndërhyjnë në këtë reagim dhe nivelet e histaminës ulen.

Interferoni

Në procesin e evolucionit, në luftën kundër viruseve, kafshët kanë zhvilluar një mekanizëm për sintezën e proteinës mbrojtëse të interferonit. Programi për formimin e interferonit, si çdo proteinë, kodohet në ADN në bërthamën e qelizës dhe ndizet pasi qelizat infektohen me një virus. Ftohja, tronditja nervore dhe mungesa e vitaminave në ushqim çojnë në një ulje të aftësisë për të prodhuar interferon. Aktualisht, përgatitjet e interferonit për qëllime mjekësore bëhen nga leukocitet nga gjaku i donatorëve ose duke përdorur inxhinierinë gjenetike. Interferoni përdoret për parandalimin dhe trajtimin e infeksioneve virale - gripit, herpesit, si dhe për neoplazitë malinje.

Insulinë

Insulina është një proteinë e përbërë nga 51 aminoacide. Lirohet si përgjigje ndaj rritjes së nivelit të glukozës në gjak. Insulina kontrollon metabolizmin e karbohidrateve dhe shkakton efektet e mëposhtme:

– rritja e shkallës së shndërrimit të glukozës në glikogjen;
– përshpejtimi i transferimit të glukozës nëpër membranat qelizore në muskuj dhe indin dhjamor;
- rritje e sintezës së proteinave dhe lipideve;
– rritja e shkallës së sintezës së ATP, ADN dhe ARN.

Insulina është e nevojshme për jetën, sepse është i vetmi hormon që ul përqendrimin e glukozës në gjak. Sekretimi i pamjaftueshëm i insulinës çon në një çrregullim metabolik të njohur si diabeti mellitus. Përgatitjet e insulinës merren nga pankreasi i bagëtive ose përmes inxhinierisë gjenetike.

Mësues i kimisë. Insulina ishte proteina e parë, struktura primare e së cilës u deshifrua. U deshën pothuajse 10 vjet për të vendosur sekuencën e aminoacideve në insulinë. Aktualisht, struktura primare e një numri shumë të madh proteinash, duke përfshirë ato me një strukturë shumë më komplekse, është deshifruar.
Sinteza e substancave proteinike u krye fillimisht duke përdorur shembullin e dy hormoneve të hipofizës (vazopresina dhe oksitocina).
Më në fund, mësuesit u japin nxënësve nota për punën e tyre në klasën e kimisë dhe biologjisë.

Denatyrimi i proteinave.

Demonstrimi i eksperimenteve nga prezantimi "Ketrat":

Koagulimi i proteinave kur nxehet Precipitimi i proteinave nga kripërat e metaleve të rënda

Precipitimi i proteinave me alkool

Mësues. Proteinat karakterizohen nga reaksione që rezultojnë në formimin e një precipitati. Por në disa raste, precipitati që rezulton tretet me ujë të tepërt, dhe në të tjera, ndodh koagulimi i pakthyeshëm i proteinave, d.m.th. denatyrim. Rinaturimi- Ky është procesi i kundërt i denatyrimit.

Çfarë mund të çojë denatyrimi?

Dëmtimi i ndjeshmërisë antigjenike të proteinës;

Bllokimi i një numri reaksionesh imunologjike;

Çrregullime metabolike;

Inflamacion i mukozës së një numri organesh të tretjes (gastriti, koliti);

Formimi i gurëve (gurët kanë një bazë proteinike).

Përfundim: Denatyrimi i proteinave– një proces kompleks në të cilin, nën ndikimin e faktorëve të jashtëm: temperatura, veprimi i reagentëve kimikë, stresi mekanik dhe një sërë të tjerash, ndodh një ndryshim në strukturat dytësore, terciare dhe kuaternare të makromolekulës së proteinës. Struktura primare, dhe, rrjedhimisht, përbërja kimike e proteinës nuk ndryshon. Gjatë denatyrimit, vetitë fizike të proteinës ndryshojnë, tretshmëria zvogëlohet, aktiviteti biologjik humbet, forma e makromolekulës së proteinës ndryshon dhe ndodh grumbullimi.

Hidroliza e proteinave (nga kapitulli " 8. Vetitë kimike të proteinave").

Mësues. Hidroliza e proteinave- ky është, para së gjithash, shkatërrimi i një prej niveleve më të rëndësishme të organizimit të molekulës së proteinës. Hidroliza e proteinave- shkatërrimi i strukturës primare të një proteine ​​nën veprimin e acideve, alkaleve ose enzimave, duke çuar në formimin e α-aminoacideve nga të cilat ajo përbëhej.

Reagimet e ngjyrave ndaj proteinave (biuretë)

Reagimi i biuretit

Mësues. Reagimi i biuretit– reagimi ndaj lidhjeve peptide.

Proteina + Cu(OH) 2 → ngjyra vjollce e tretësirës

Përveç reaksionit të biuretit, ekzistojnë një sërë reaksionesh me ngjyra që bëjnë të mundur vërtetimin e pranisë së fragmenteve individuale të një molekule proteine, për shembull ksantoproteina.

Demonstrimi i përvojës nga prezantimi "Ketrat":

Reagimi i ksantoproteinës

Mësues. Reagimi i ksantoproteinës- reagimi ndaj cikleve aromatike.

Proteina + HNO 3 (k) → precipitat i bardhë → ngjyra e verdhë → portokalli

Proteinat digjen për të prodhuar azot, dioksid karboni dhe ujë, si dhe disa substanca të tjera. Djegia shoqërohet me erën karakteristike të puplave të djegura.

Proteinat pësojnë kalbje (nën ndikimin e baktereve putrefaktive), të cilat prodhojnë metan (CH 4), sulfid hidrogjeni (H 2 S), amoniak (NH 3), ujë dhe produkte të tjera me peshë molekulare të ulët.

KONKLUZION:

PROTEINAT– biopolimere me strukturë të çrregullt, monomerët e të cilëve janë 20 aminoacide të llojeve të ndryshme. Përbërja kimike e aminoacideve përfshin: C, O, H, N, S. Molekulat e proteinave mund të formojnë katër struktura hapësinore dhe të kryejnë një sërë funksionesh në qelizë dhe trup: ndërtimor, katalitik, rregullues, motorik, transportues etj.

ketrat– baza e jetës në Tokë, ato janë pjesë e lëkurës, muskujve dhe indeve nervore, flokëve, tendinave dhe mureve të enëve të gjakut tek kafshët dhe njerëzit; është materiali ndërtimor i qelizës. Roli i proteinave vështirë se mund të mbivlerësohet, d.m.th. jeta në planetin tonë mund të konsiderohet realisht si një mënyrë e ekzistencës së trupave proteinikë që shkëmbejnë substanca dhe energji me mjedisin e jashtëm.

Meqenëse proteina përmban një sërë grupesh funksionale, ajo nuk mund të klasifikohet në asnjë nga klasat e komponimeve të studiuara më parë. Ai kombinon, si një pikë qendrore, karakteristikat e përbërjeve që i përkasin klasave të ndryshme. Kjo, e kombinuar me veçoritë e strukturës së saj, e karakterizon proteinën si formën më të lartë të zhvillimit të materies.

Ju mund të citoni fjalët e L. Pauling: «Me arsye të mirë mund të themi se proteinat janë më të rëndësishmet nga të gjitha substancat që përbëjnë organizmat e kafshëve dhe bimëve.»

Demonstrimi i prezantimit "Ketrat"-KONKLUZIONE Deklarata për jetën dhe proteinat e njerëzve të famshëm

njerëzit

“Kudo që gjejmë jetë, e gjejmë të lidhur me një trup proteinik.”

1. Në përputhje me substancat që duhet të identifikohen, duhet të tregohen reaksionet cilësore të njohura, reagentët dhe veçoritë identifikuese.

Në rastin tonë, ne mund të përdorim reagimet e mëposhtme:

2. Propozoni në formën e një diagrami sekuencën më efektive për përcaktimin e këtyre përbërjeve.

3. Tregoni procedurën e reaksionit, kushtet dhe shkruani ekuacionin e reaksionit që tregon veçorinë karakteristike të identifikimit.

Si një test paraprak për proteinat e tretshme, mund të përdorni reagentë që shkaktojnë denatyrim (palosje): termike ose kimike.

Kur zgjidhet ky problem, opsionet e analizës janë të mundshme.

Opsioni 1. Sekuenca për identifikimin e përmbajtjes së shisheve mund të jetë si më poshtë:

1. Ne kryejmë një test paraprak për praninë e proteinave. Ne ngrohim mostrat e secilës prej 4 shisheve në flakën e një llambë alkooli. Në epruvetat me tretësirë ​​proteinike vërehet denatyrim (proteina koagulohet dhe humb tretshmërinë). Në epruvetat me mostra të substancave të tjera nuk vërehen ndryshime.

2. Ne identifikojmë proteinat duke përdorur ndryshimet e tyre në përbërjen e aminoacideve. Ne kryejmë një reaksion ksantoproteine ​​me mostra proteinash. Në një provëz me tretësirë ​​të bardhë veze, precipitati i verdhë i formuar fillimisht shpërndahet dhe shfaqet një ngjyrë portokalli, pasi e bardha e vezës përmban acide aromatike (tyr, fen, tri). Xhelatina nuk përmban aminoacide aromatike, testi për praninë e tyre do të jetë negativ.

3. Ne identifikojmë përmbajtjen e shisheve me glukozë dhe aminoacide duke përdorur reaksionin me ninhidrinë. Një ngjyrë vjollce karakteristike shfaqet në një epruvetë që përmban glicinë.

4. Konfirmoni praninë e glukozës në shishen e mbetur. Glukoza është një monosakarid reduktues, kështu që për ta identifikuar atë mund të përdorni ose reagimin "pasqyrë argjendi" (kur nxehet në një banjë uji, një shtresë karakteristike e pasqyrës prej argjendi shfaqet në muret e epruvetës) ose reagimin "pasqyrë bakri". (kur nxehet në flakën e një llambë alkooli, një precipitat karakteristik i oksidit shfaqet me ngjyrë bakri (I) në të kuqe tullë).

Opsioni 2.

1. Ne përcaktojmë nëse një përbërës i përket grupit të proteinave duke përdorur reaksionin biure me hidroksid bakri (II) të sapoprecipituar. Një unazë karakteristike e purpurt shfaqet në epruvetat që përmbajnë mostra të solucioneve proteinike. Në një provëz me glukozë, vërehet shpërbërja e një precipitati blu të hidroksidit të bakrit (II) dhe shfaqja e një ngjyre blu të lulediellit për shkak të formimit të një përbërje komplekse - saharozë bakri - në një epruvetë me një amino; acid, shfaqet një ngjyrë blu e errët për shkak të formimit të një përbërje komplekse - glicinat bakri.

2. Konfirmoni praninë e glukozës. Të dy epruvetat i ngrohim në flakën e një llambë alkooli. Në një epruvetë me glukozë, formohet një precipitat karakteristik i oksidit të bakrit (II) me ngjyrë të kuqe tulle, pasi glukoza i përket grupit të monosakarideve reduktuese.

3. Ne identifikojmë proteinat duke përdorur ndryshimet e tyre në përbërjen e aminoacideve. Ne kryejmë një reaksion xantoprotein me mostra të reja të solucioneve proteinike (shih versionin 1).

Për të identifikuar më saktë aminoacidin, mund të merrni një mostër të re dhe të kryeni një reagim me një zgjidhje të ninhidrinës.

Opsionet e tjera që ndryshojnë në sekuencën e reaksioneve dhe reagentëve nuk mund të përjashtohen.