Anyag a Wikipédiából - a szabad enciklopédiából

Az eukarióták citoszkeletonja. Az aktin mikrofilamentumok vörös színűek, a mikrotubulusok zöld színűek, a sejtmagok kék színűek.

Citoszkeleton egy sejtváz vagy váz, amely egy élő sejt citoplazmájában található. Minden eukarióta sejtben jelen van, és az összes eukarióta citoszkeletális fehérje homológja megtalálható a prokarióta sejtekben. A citoszkeleton egy dinamikus, változó struktúra, melynek funkciói közé tartozik a sejt alakjának megtartása és hozzáigazítása a külső hatásokhoz, exo- és endocitózis, a sejt egészének mozgásának biztosítása, az aktív intracelluláris transzport és sejtosztódás.

Keratin közbenső filamentumok a sejtben.

A citoszkeletont fehérjék alkotják, több fő rendszert különböztetnek meg, amelyeket vagy az elektronmikroszkópos vizsgálatok során látható fő szerkezeti elemek (mikrofilamentumok, köztes filamentumok, mikrotubulusok), vagy az ezeket felépítő fő fehérjék (aktin-miozin rendszer, keratinok) alapján neveznek el. , tubulin - dynein rendszer).

Az eukarióták citoszkeletonja

Aktin filamentumok (mikrofilamentumok)

A körülbelül 7 nm átmérőjű mikrofilamentumok két aktin monomer lánc, amelyek spirálba csavarodnak. Főleg a sejt külső membránja közelében koncentrálódnak, mivel felelősek a sejt alakjáért, és képesek a sejtfelszínen kiemelkedéseket (pszeudopodiákat és mikrobolyhokat) kialakítani. Részt vesznek az intercelluláris interakcióban (tapadó kontaktusok kialakítása), a jelátvitelben és a miozinnal együtt az izomösszehúzódásban is. A citoplazmatikus miozinok segítségével mikrofilamentumok mentén vezikuláris transzport valósítható meg.

Köztes szálak

Prokarióták citoszkeletonja

Sokáig azt hitték, hogy csak az eukarióták rendelkeznek citoszkeletonnal. Jones és társai 2001-es cikkének megjelenésével azonban. (PMID 11290328), amely leírja a bakteriális aktin homológok szerepét a sejtekben Bacillus subtilis, megkezdődött a bakteriális citoszkeleton elemeinek aktív tanulmányozásának időszaka. A mai napig mindhárom típusú eukarióta citoszkeletális elem – a tubulin, az aktin és a köztes filamentumok – bakteriális homológjait megtalálták. Azt is megállapították, hogy a bakteriális citoszkeletális fehérjék legalább egy csoportja, a MinD/ParA, nem rendelkezik eukarióta megfelelőkkel.

Az aktin bakteriális homológjai

A legtöbbet vizsgált aktinszerű citoszkeletális komponensek közé tartozik az MreB, a ParM és a MamK.

MreB és homológjai

Az MreB fehérjék és homológjai a bakteriális citoszkeleton aktinszerű komponensei, amelyek fontos szerepet játszanak a sejtalak fenntartásában, a kromoszóma szegregációban és a membránszerkezetek szerveződésében. Egyes baktériumfajták, mint pl Escherichia coli, csak egy MreB fehérjét tartalmaznak, míg másokban 2 vagy több MreB-szerű fehérje található. Ez utóbbira példa a baktérium Bacillus subtilis, amelyben az MreB, Mbl ( Mújra B-l ike) és MreBH ( MreB h omolog).

A genomokban E. coliÉs B. subtilis az MreB szintéziséért felelős gén ugyanabban az operonban található, mint az MreC és MreD fehérjék génjei. Az ezen operon expresszióját elnyomó mutációk csökkent életképességű gömbsejtek kialakulásához vezetnek.

Az MreB fehérje alegységei filamentumokat alkotnak, amelyek a pálcika alakú baktériumsejt köré tekerednek. A citoplazma membrán belső felületén helyezkednek el. Az MreB által alkotott filamentumok dinamikusak, folyamatosan polimerizálódnak és depolimerizálódnak. Közvetlenül a sejtosztódás előtt az MreB abban a régióban koncentrálódik, ahol a szűkület kialakul. Úgy gondolják, hogy az MreB a murein, egy sejtfal polimer szintézisének koordinálásában is szerepet játszik.

Az MreB homológok szintéziséért felelős géneket csak pálcika alakú baktériumokban találták meg, coccusokban nem.

ParM

A ParM fehérje alacsony kópiaszámú plazmidokat tartalmazó sejtekben van jelen. Feladata a plazmidok szaporítása a sejtpólusokra. Ebben az esetben a fehérje alegységei a rúd alakú sejt főtengelye mentén megnyúlt filamentumokat alkotnak.

Az izzószál szerkezete kettős spirál. A ParM által alkotott filamentumok növekedése mindkét végről lehetséges, ellentétben az aktin filamentumokkal, amelyek csak a ± póluson nőnek.

MamK

A MamK egy aktinszerű fehérje Magnetospirillum magneticum, felelős a magnetoszómák helyes elhelyezkedéséért. A magnetoszómák a vasrészecskéket körülvevő citoplazma membrán invaginációi. A MamK filamentum vezetőként működik, amely mentén egymás után helyezkednek el a magnetoszómák. MamK fehérje hiányában a magnetoszómák véletlenszerűen oszlanak el a sejtfelszínen.

-Cérnaszerű fehérjeszerkezetek halmaza - mikrotubulusok és mikrofilamentumok, amelyek a sejt mozgásszervi rendszerét alkotják.

A citoszkeleton egy rendkívül dinamikus citoplazmatikus rendszer. Számos citoszkeletális struktúra könnyen elpusztulhat és újra megjelenhet, megváltoztatva elhelyezkedését vagy morfológiáját. Ezek a citoszkeletális jellemzők a fő szerkezeti citoszkeletális fehérjék polimerizációs-depolimerizációs reakcióin és más, mind szerkezeti, mind szabályozó fehérjékkel való kölcsönhatásukon alapulnak.

Csak az eukarióta sejteknek van citoszkeletonja, a prokarióta (bakteriális) sejteknek nincs, ami fontos különbség e két sejttípus között. A citoszkeleton merev sejtfal hiányában is bizonyos formát ad a sejtnek. Megszervezi az organellumok mozgását a citoplazmában (az úgynevezett protoplazma áramlását), amely az amőboid mozgás alapja. A citoszkeleton könnyen újraépíthető, szükség esetén sejtalakváltozást biztosítva. A sejtek alakváltoztató képessége meghatározza a sejtrétegek mozgását az embrionális fejlődés korai szakaszában. A sejtosztódás (mitózis) során a citoszkeleton „szétbomlik” (disszociál), a leánysejtekben pedig újra megtörténik az önszerveződése.

A citoszkeleton funkciói sokrétűek. Segít megőrizni a sejtek alakját, és mindenféle sejtmozgást végrehajt. Ezenkívül a citoszkeleton részt vehet a sejt metabolikus aktivitásának szabályozásában.

A citoszkeletont fehérjék alkotják. A citoszkeletonban több fő rendszert különböztetnek meg, amelyeket vagy az elektronmikroszkópos vizsgálatok során látható fő szerkezeti elemek (Mikrofilamentumok, intermedier filamentumok, mikrotubulusok), vagy az összetételükben szereplő főbb fehérjék (aktin-miozin rendszer, keratinok, tubulin- dynein rendszer).

Köztes szálak a citoszkeleton fő alkotóelemei közül a legkevésbé ismert szerkezetek összeállításukat, dinamikájukat és funkciójukat tekintve. Tulajdonságaik és dinamikájuk nagyon eltér mind a mikrotubulusokétól, mind az aktinszálakétól. A köztes filamentumok funkciói továbbra is a hipotézisek körébe tartoznak.

A citoplazma intermedier filamentumok az ukarióta sejtek túlnyomó többségében megtalálhatók, mind a gerincesekben, mind a gerinctelenekben, mind a magasabb rendű növényekben. Az olyan állati sejtek ritka példái, amelyekben nem találhatók köztes filamentumok, nem tekinthetők véglegesnek, mivel a köztes filamentum fehérjék szokatlan szerkezeteket alkothatnak.

Morfológiai mikrotubulusoküreges hengerek, amelyek átmérője körülbelül 25 nm, falvastagsága körülbelül 5 nm. A henger fala protofilamentekből áll - lineáris tubulin polimerekből hosszirányban orientált heterodimerekkel. A mikrotubulusok részeként a protofilamentumok a hosszú tengelyük mentén, egymáshoz képest enyhe eltolódással futnak, így a tubulin alegységei három kiinduló hélixet alkotnak. A legtöbb állat mikrotubulusai 13 protofilamentumot tartalmaznak.

Aktin filamentumok kulcsszerepet játszanak az izom és nem izomsejtek összehúzódási apparátusában, és részt vesznek számos más sejtfolyamatban is, mint például a mozgékonyság, a sejtforma fenntartása, a citokinézis

Az aktin filamentumok vagy fibrilláris aktin (F-aktin) 6-8 nm átmérőjű vékony fibrillák. Ezek a globuláris aktin - G-aktin polimerizációjának eredményei. Egy sejtben az aktin filamentumok más fehérjék segítségével sokféle szerkezetet alkothatnak.

Terv:

Bevezetés

• 1 Az eukarióták citoszkeletonja
  • 1.1 Aktin filamentumok (mikrofilamentumok)
  • 1.2 Köztes szálak
  • 1.3 Mikrotubulusok
• 2 Prokarióták citoszkeletonja
  • 2.1 Az aktin bakteriális homológjai
    • 2.1.1 MreB és homológjai
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Tubulin homológok
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, a köztes filamentum fehérjék homológja
  • 2.4 MindD és parA
Megjegyzések

Bevezetés

Az eukarióták citoszkeletonja. Az aktin mikrofilamentumok vörös színűek, a mikrotubulusok zöld színűek, a sejtmagok kék színűek.

Citoszkeleton egy sejtváz vagy váz, amely egy élő sejt citoplazmájában található. Mind az eukarióták, mind a prokarióták minden sejtjében jelen van. Ez egy dinamikus, változó struktúra, melynek funkciói közé tartozik a sejt alakjának megtartása és hozzáigazítása a külső hatásokhoz, exo- és endocitózis, a sejt egészének mozgásának biztosítása, aktív intracelluláris transzport és sejtosztódás.

Keratin közbenső filamentumok a sejtben.

A citoszkeletont fehérjék alkotják. A citoszkeletonban több fő rendszert különböztetnek meg, amelyeket vagy az elektronmikroszkópos vizsgálatok során látható fő szerkezeti elemek (mikrofilamentumok, intermedier filamentumok, mikrotubulusok), vagy az összetételükben szereplő főbb fehérjék (aktin-miozin rendszer, keratinok, tubulin- dynein rendszer).

1. Eukarióták citoszkeletonja

Az eukarióta sejtek háromféle úgynevezett filamentumot tartalmaznak. Ezek szupramolekuláris, kiterjesztett szerkezetek, amelyek azonos típusú, a polimerekhez hasonló fehérjékből állnak. A különbség az, hogy a polimerekben a monomerek közötti kapcsolat kovalens, a filamentumokban viszont a gyenge, nem kovalens kölcsönhatás miatt biztosított az alkotóelemek közötti kapcsolat.

1.1. Aktin filamentumok (mikrofilamentumok)

A körülbelül 7 nm átmérőjű mikrofilamentumok két aktin monomer lánc, amelyek spirálba csavarodnak. Főleg a sejt külső membránja közelében koncentrálódnak, mivel felelősek a sejt alakjáért, és képesek a sejtfelszínen kiemelkedéseket (pszeudopodiákat és mikrobolyhokat) kialakítani. Részt vesznek az intercelluláris interakcióban (tapadó kontaktusok kialakítása), a jelátvitelben és a miozinnal együtt az izomösszehúzódásban is. A citoplazmatikus miozinok segítségével mikrofilamentumok mentén vezikuláris transzport valósítható meg.

1.2. Köztes szálak

A közbenső szálak átmérője 8-11 nanométer. Különféle alegységekből állnak, és a citoszkeleton legkevésbé dinamikus részét képezik.

Diagram, amely a citoplazmát mutatja komponenseivel együtt (vagy sejtszervecskék), egy tipikus állati sejtben. Sejtszervecskék:
(1) Nucleolus
(2) Mag
(3) riboszóma (kis pontok)
(4) Hólyagos
(5) durva endoplazmatikus retikulum (ER)
(6) Golgi-készülék
(7) Citoszkeleton
(8) Sima endoplazmatikus retikulum
(9) Mitokondriumok
(10) Vacuole
(11) Citoplazma
(12) Lizoszóma
(13) Centriole és Centrosome

1.3. Mikrotubulusok

A mikrotubulusok körülbelül 25 nm átmérőjű üreges hengerek, amelyek fala 13 protofilamentumból áll, amelyek mindegyike egy tubulin fehérje dimer lineáris polimerje. A dimer két alegységből áll - a tubulin alfa és béta formáiból. A mikrotubulusok rendkívül dinamikus struktúrák, amelyek a polimerizáció során GTP-t fogyasztanak. Kulcsszerepet játszanak az intracelluláris transzportban ("sínként" szolgálnak, amelyen a molekuláris motorok - kinezin és dynein mozognak), a mitózis és a meiózis során az undilipodium axoném és az orsó alapját képezik.

2. Prokarióták citoszkeletonja

Sokáig azt hitték, hogy csak az eukariótáknak van citoszkeletonja. Jones és társai 2001-es cikkének megjelenésével azonban. (PMID: 11290328), amely leírja a bakteriális aktin homológok szerepét a sejtekben Bacillus subtilis, megkezdődött a bakteriális citoszkeleton elemeinek aktív tanulmányozásának időszaka. A mai napig mindhárom típusú eukarióta citoszkeletális elem – a tubulin, az aktin és a köztes filamentumok – bakteriális homológjait megtalálták. Azt is megállapították, hogy a bakteriális citoszkeletális fehérjék legalább egy csoportja, a MinD/ParA, nem rendelkezik eukarióta megfelelőkkel.

2.1. Az aktin bakteriális homológjai

A legtöbbet vizsgált aktinszerű citoszkeletális komponensek közé tartozik az MreB, a ParM és a MamK.

2.1.1. MreB és homológjai

Az MreB fehérjék és homológjai a bakteriális citoszkeleton aktinszerű komponensei, amelyek fontos szerepet játszanak a sejtalak fenntartásában, a kromoszóma szegregációban és a membránszerkezetek szerveződésében. Egyes baktériumfajták, mint pl Escherichia coli, csak egy MreB fehérjét tartalmaznak, míg másokban 2 vagy több MreB-szerű fehérje található. Ez utóbbira példa a baktérium Bacillus subtilis, amelyben az MreB, Mbl ( Mújra B-l ike) és MreBH ( MreB h omolog).

A genomokban E. coliÉs B. subtilis az MreB szintéziséért felelős gén ugyanabban az operonban található, mint az MreC és MreD fehérjék génjei. Az ezen operon expresszióját elnyomó mutációk csökkent életképességű gömbsejtek kialakulásához vezetnek.

Az MreB fehérje alegységei filamentumokat alkotnak, amelyek a pálcika alakú baktériumsejt köré tekerednek. A citoplazma membrán belső felületén helyezkednek el. Az MreB által alkotott filamentumok dinamikusak, folyamatosan polimerizálódnak és depolimerizálódnak. Közvetlenül a sejtosztódás előtt az MreB abban a régióban koncentrálódik, ahol a szűkület kialakul. Úgy gondolják, hogy az MreB a murein, egy sejtfal polimer szintézisének koordinálásában is szerepet játszik.

Az MreB homológok szintéziséért felelős géneket csak pálcika alakú baktériumokban találták meg, coccusokban nem.

2.1.2. ParM

A ParM fehérje alacsony kópiaszámú plazmidokat tartalmazó sejtekben van jelen. Feladata a plazmidok szaporítása a sejtpólusokra. Ebben az esetben a fehérje alegységei a rúd alakú sejt főtengelye mentén megnyúlt filamentumokat alkotnak.

Az izzószál szerkezete kettős spirál. A ParM által alkotott filamentumok növekedése mindkét végről lehetséges, ellentétben az aktin filamentumokkal, amelyek csak a ± póluson nőnek.

2.1.3. MamK

A MamK egy aktinszerű fehérje Magnetospirillum magneticum, felelős a magnetoszómák helyes elhelyezkedéséért. A magnetoszómák a vasrészecskéket körülvevő citoplazma membrán invaginációi. A MamK filamentum vezetőként működik, amely mentén egymás után helyezkednek el a magnetoszómák. MamK fehérje hiányában a magnetoszómák véletlenszerűen oszlanak el a sejtfelszínen.

2.2. Tubulin homológok

Jelenleg két tubulin homológot találtak prokariótákban: FtsZ és BtubA/B. Az eukarióta tubulinhoz hasonlóan ezek a fehérjék GTPáz aktivitással rendelkeznek.

2.2.1. FtsZ

Az FtsZ fehérje rendkívül fontos a baktériumsejtek osztódásában, szinte minden eubaktériumban és archaeában megtalálható. E fehérje homológjait találták eukarióta plasztidokban is, ami szimbiotikus eredetük újabb megerősítése.

Az FtsZ úgynevezett Z-gyűrűt képez, amely további sejtosztódási fehérjék vázaként működik. Együtt képviselik a szűkület (septum) kialakulásáért felelős szerkezetet.

2.2.2. BtubA/B

A széles körben elterjedt FtsZ-vel ellentétben ezek a fehérjék csak a nemzetséghez tartozó baktériumokban találhatók meg Prosthecobacter. Szerkezetükben közelebb állnak a tubulinhoz, mint az FtsZ.

2.3. Crescentin, a köztes filamentum fehérjék homológja

A fehérjét a sejtekben találták meg Caulobacter crescentus. Feladata sejteket adni C. crescentus vibrio formák. A crescentin gén expressziójának hiányában a sejtek C. crescentus felveszi a bot formáját. Érdekes módon a kettős mutánsok, a crescentin - és MreB - sejtjei gömb alakúak.

2.4. MinD és ParA

Ezeknek a fehérjéknek nincs homológja az eukarióták között.

A MinD felelős a baktériumok és plasztidok osztódási helyének helyzetéért. A ParA részt vesz a DNS leánysejtekké történő felosztásában.

Megjegyzések

1. Shih Y.-L., Rothfield L. A bakteriális citoszkeleton. // Mikrobiológiai és molekuláris biológiai áttekintések. - 2006. - V. 70., sz. 3 - pp. 729-754. PMID: 16959967 - www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967

Az eukarióták citoszkeletonának kulcsfontosságú fehérjéi, de olyan fehérjék is, amelyeknek nincs analógja az eukariótákban. A citoszkeletális elemek fontos szerepet játszanak a sejtosztódásban, a védekezésben, az alak fenntartásában és a polaritás meghatározásában különböző prokariótákban.

A prokarióták elsőként leírt citoszkeletális eleme, a sejt közepén Z-gyűrűként ismert gyűrűs szerkezetet alkot, amely a sejtosztódás során összehúzódik, hasonlóan az eukarióták aktin-miozin kontraktilis gyűrűjéhez. A Z-gyűrű egy rendkívül dinamikus szerkezet, amely számos protofilamentum-kötegből áll, és a Z-gyűrűs tömörítés mechanizmusai, valamint a protofilamentumok száma ismeretlen. Az FtsZ szervező fehérjeként működik, és szükséges a sejtosztódáshoz, az osztódáshoz szükséges összes ismert fehérjét az osztódási helyre toborozva.

Annak ellenére, hogy funkcionálisan közel van az aktinhoz, az FtsZ homológ az eukarióta mikrotubulus-képző fehérje tubulinnal. Bár az FtsZ és a tubulin elsődleges szerkezetének (azaz aminosavszekvenciájának) összehasonlítása csak laza hasonlóságot jelez, háromdimenziós szerkezetük rendkívül hasonló. Sőt, a tubulinhoz hasonlóan a monomer FtsZ is GTP-hez kapcsolódik, más FtsZ monomerekkel való polimerizációja pedig GTP energia ráfordításával megy végbe, hasonlóan a tubulin dimerizációjához. Mivel az FtsZ szükséges a bakteriális sejtosztódáshoz, az antibiotikumok célpontjaként szolgálhat.

A plazmidmásolatok divergenciájának mechanizmusa, amely a ParM filamentumok részvételével történik

A ParM egy citoszkeletális elem, amely szerkezetileg hasonló az aktinhoz, de tubulinként funkcionál. Ezenkívül kétirányú polimerizációt mutat, és dinamikus instabilitást mutat, amint az a tubulin polimerizációra jellemző. Rendszert alkot a ParR és parC, amely az R1 plazmidok elválasztásához szükséges. A ParM a ParR-hez kapcsolódik, amely specifikusan 10 közvetlen ismétlődéshez kötődik a régióban parC R1 plazmidok. A ParM az izzószál két végén kapcsolódik a ParR-hez. Ezután a filament megnyúlik, és az R1 plazmid két másolatát különböző irányokba húzza. Ennek a rendszernek a működése hasonló a kromoszómák elválasztásához az eukarióta sejtosztódás során, és a ParM úgy működik, mint a tubulin az orsóban, a ParR pedig kinetochoreként, ill. parC- mint egy kromoszóma centroméra. Az F plazmidok szétválása hasonló módon történik: a SopA fehérje citoszkeletális filamentumként működik, a SopB fehérje pedig a régióhoz kötődik. sopC F-plazmidok, például kinetokorok és centromerek. A ParM aktinszerű homológját egy gram-pozitív baktériumban is megtalálták Bacillus thuringiensis. Mikrotubulus-szerű szerkezetekké áll össze, és részt vesz a replikált plazmidok elválasztásában.

A MinCDE rendszer egy izzószálas rendszer, amely a septumot szigorúan a cella közepére helyezi Escherichia coli. A MinC megakadályozza a septum kialakulását azáltal, hogy megzavarja az FtsZ polimerizációt. A MinC, MinD és MinE egy spirális szerkezetet alkot, amely a sejt köré tekered, és a MinD fehérjével kapcsolódik a membrán belsejéhez. A MinCDE hélix elfoglalja a pólusokat, és lezárja az E-gyűrű néven ismert fonalas szerkezetet, amely a MinE fehérjéből áll és a poláris régió középső részén található. Az E-gyűrű összehúzódik, amikor közeledik a pólushoz, és szétszereli a MinCDE-spirált, ahogy mozog. Ebben az esetben az E-gyűrű szétválasztott alkatrészeit az ellenkező póluson szerelik össze, és a MinCDE hélix szétszerelése a másik végétől kezdődik. A folyamat megismétlődik, és a MinCDE hélix a sejt két pólusán lévő pozíciók között oszcillál. Ez az oszcilláció a sejtciklus során végig folytatódik, így a septumképződést gátló MinC fehérje koncentrációja alacsonyabb a sejt közepén, mint a pólusokon. A Min fehérjék dinamikus viselkedését rekonstruálták in vitro, ahol a mesterséges lipid kettős réteg a membrán analógjaként működött.

A baktofilin egy citoszkeletális fehérje, amely az egész sejtben filamentumokat képez

Bevezetés

A különböző sejtek citoplazmájának citoszkeletonjának vagy csontváz-komponenseinek fogalmát N.K. Kolcov, a XX. század elejének kiemelkedő orosz citológusa. Sajnos feledésbe merültek, és csak az 1950-es évek végén, egy elektronmikroszkóp segítségével fedezték fel újra ezt a csontrendszert.

A citoszkeleton vizsgálatához óriási hozzájárulást jelentett az immunfluoreszcencia módszere, amely segített megérteni a sejt e rendkívül fontos alkotóelemének kémiáját és dinamikáját. A citoszkeletális komponenseket fonalszerű, nem elágazó fehérjekomplexek vagy filamentumok (vékony szálak) képviselik.

Három izzószálrendszer létezik, amelyek kémiai összetételükben, ultrastruktúrájukban és funkcionális tulajdonságaikban különböznek egymástól. A legvékonyabb szálak a mikroszálak; átmérőjük körülbelül 6 nm, és főként aktin fehérjéből állnak. A fonalas szerkezetek másik csoportjába tartoznak a mikrotubulusok, amelyek átmérője 25 nm, és főként tubulin fehérjéből áll. A harmadik csoportot a körülbelül 10 nm átmérőjű (köztes 6 és 25 nm-hez képest köztes) filamentumok képviselik, amelyek különböző, de rokon fehérjékből képződnek.

1. fejezet Citoszkeleton

A citoszkeleton egy sejtváz vagy váz, amely egy élő sejt citoplazmájában található. Minden sejtben jelen van, eukariótákban és prokariótákban egyaránt. Ez egy dinamikus, változó struktúra, melynek funkciói közé tartozik a sejt alakjának megtartása és hozzáigazítása a külső hatásokhoz, exo- és endocitózis, a sejt egészének mozgásának biztosítása, aktív intracelluláris transzport és sejtosztódás.

Az eukarióták citoszkeletonja

Az eukarióta sejtek háromféle úgynevezett filamentumot tartalmaznak. Ezek szupramolekuláris, kiterjesztett szerkezetek, amelyek azonos típusú, a polimerekhez hasonló fehérjékből állnak. A különbség az, hogy a polimerekben a monomerek közötti kapcsolat kovalens, a filamentumokban viszont a gyenge, nem kovalens kölcsönhatás miatt biztosított az alkotóelemek közötti kapcsolat.

Aktin filamentumok (mikrofilamentumok)

A körülbelül 7 nm átmérőjű mikrofilamentumok két aktin monomer lánc, amelyek spirálba csavarodnak. Főleg a sejt külső membránja közelében koncentrálódnak, mivel felelősek a sejt alakjáért, és képesek a sejtfelszínen kiemelkedéseket (pszeudopodiákat és mikrobolyhokat) kialakítani. Részt vesznek az intercelluláris interakcióban (tapadó kontaktusok kialakítása), a jelátvitelben és a miozinnal együtt az izomösszehúzódásban is. A citoplazmatikus miozinok segítségével mikrofilamentumok mentén vezikuláris transzport valósítható meg.

Köztes szálak

A közbenső szálak átmérője 8-11 nanométer. Különféle alegységekből állnak, és a citoszkeleton legkevésbé dinamikus részét képezik.

Mikrotubulusok

A mikrotubulusok körülbelül 25 nm átmérőjű üreges hengerek, amelyek fala 13 protofilamentumból áll, amelyek mindegyike egy tubulin fehérje dimer lineáris polimerje. A dimer két alegységből áll - a tubulin alfa és béta formáiból. A mikrotubulusok rendkívül dinamikus struktúrák, amelyek a polimerizáció során GTP-t fogyasztanak. Kulcsszerepet játszanak az intracelluláris transzportban ("sínként" szolgálnak, amelyen a molekuláris motorok - kinezin és dynein mozognak), a mitózis és a meiózis során az undilipodium axoném és az orsó alapját képezik.

Prokarióták citoszkeletonja

Sokáig azt hitték, hogy csak az eukariótáknak van citoszkeletonja. Jones és munkatársai 2001-ben megjelent cikkével azonban, amely az aktin bakteriális homológjainak Bacillus subtilis sejtekben betöltött szerepét írja le, megkezdődött a bakteriális citoszkeleton elemeinek aktív tanulmányozásának időszaka. A mai napig mindhárom típusú eukarióta citoszkeletális elem – a tubulin, az aktin és a köztes filamentumok – bakteriális homológjait megtalálták. Azt is megállapították, hogy a bakteriális citoszkeletális fehérjék legalább egy csoportja, a MinD/ParA, nem rendelkezik eukarióta megfelelőkkel.

A citoszkeletont fehérjék alkotják. A citoszkeletonban több fő rendszert különböztetnek meg, amelyeket vagy az elektronmikroszkópos vizsgálatok során látható fő szerkezeti elemek (mikrofilamentumok, intermedier filamentumok, mikrotubulusok), vagy az összetételükben szereplő főbb fehérjék (aktin-miozin rendszer, keratinok, tubulin- dynein rendszer).

Az aktin bakteriális homológjai

MreB és homológjai

Az MreB fehérjék és homológjai a bakteriális citoszkeleton aktinszerű komponensei, amelyek fontos szerepet játszanak a sejtalak fenntartásában, a kromoszóma szegregációban és a membránszerkezetek szerveződésében. Egyes baktériumfajok, például az Escherichia coli, csak egy MreB fehérjét tartalmaznak, míg másoknak 2 vagy több MreB-szerű fehérje lehet. Ez utóbbira példa a Bacillus subtilis baktérium, amelyben az MreB, Mbl (MreB-szerű) és MreBH (MreB homológ) fehérjéket fedezték fel.

Az E. coli és a B. subtilis genomjában az MreB szintéziséért felelős gén ugyanabban az operonban található, mint az MreC és MreD fehérjék génjei. Az ezen operon expresszióját elnyomó mutációk csökkent életképességű gömbsejtek kialakulásához vezetnek.

Az MreB fehérje alegységei filamentumokat alkotnak, amelyek a pálcika alakú baktériumsejt köré tekerednek. A citoplazma membrán belső felületén helyezkednek el. Az MreB által alkotott filamentumok dinamikusak, folyamatosan polimerizálódnak és depolimerizálódnak. Közvetlenül a sejtosztódás előtt az MreB abban a régióban koncentrálódik, ahol a szűkület kialakul. Úgy gondolják, hogy az MreB a murein, egy sejtfal polimer szintézisének koordinálásában is szerepet játszik.

Az MreB homológok szintéziséért felelős géneket csak pálcika alakú baktériumokban találták meg, coccusokban nem.

A ParM fehérje alacsony kópiaszámú plazmidokat tartalmazó sejtekben van jelen. Feladata a plazmidok szaporítása a sejtpólusokra. Ebben az esetben a fehérje alegységei a rúd alakú sejt főtengelye mentén megnyúlt filamentumokat alkotnak.

Az izzószál szerkezete kettős spirál. A ParM által alkotott filamentumok növekedése mindkét végről lehetséges, ellentétben az aktin filamentumokkal, amelyek csak a ± póluson nőnek.

A MamK a Magnetospirillum magneticumból származó aktinszerű fehérje, amely a magnetoszómák helyes elhelyezéséért felelős. A magnetoszómák a vasrészecskéket körülvevő citoplazma membrán invaginációi. A MamK filamentum vezetőként működik, amely mentén egymás után helyezkednek el a magnetoszómák. MamK fehérje hiányában a magnetoszómák véletlenszerűen oszlanak el a sejtfelszínen.

Tubulin homológok

Jelenleg két tubulin homológot találtak prokariótákban: FtsZ és BtubA/B. Az eukarióta tubulinhoz hasonlóan ezek a fehérjék GTPáz aktivitással rendelkeznek.

Az FtsZ fehérje rendkívül fontos a baktériumsejtek osztódásában, szinte minden eubaktériumban és archaeában megtalálható. E fehérje homológjait találták eukarióta plasztidokban is, ami szimbiotikus eredetük újabb megerősítése.

Az FtsZ úgynevezett Z-gyűrűt képez, amely további sejtosztódási fehérjék vázaként működik. Együtt képviselik a szűkület (septum) kialakulásáért felelős szerkezetet.

A széles körben elterjedt FtsZ-vel ellentétben ezek a fehérjék csak a Prosthecobacter nemzetséghez tartozó baktériumokban találhatók meg. Szerkezetükben közelebb állnak a tubulinhoz, mint az FtsZ.

Crescentin

Crescentin, a köztes filamentum fehérjék homológja

A fehérjét Caulobacter crescentus sejtekben találták meg. Feladata, hogy a C. crescentus sejtjeit vibrio alakban adja. A crescentin gén expressziójának hiányában a C. crescentus sejtek rúd alakot vesznek fel. Érdekes módon a kettős mutánsok, a crescentin− és az MreB− sejtjei gömb alakúak.

MinD és ParA

Ezeknek a fehérjéknek nincs homológja az eukarióták között.

A MinD felelős a baktériumok és plasztidok osztódási helyének helyzetéért. A ParA részt vesz a DNS leánysejtekké történő felosztásában.

Az aktin bakteriális homológjai.

A legtöbbet vizsgált aktinszerű citoszkeletális komponensek közé tartozik az MreB, a ParM és a MamK.

2. fejezet Mikrotubulusok

A mikrotubulusok olyan fehérje intracelluláris struktúrák, amelyek a citoszkeleton részét képezik.

A mikrotubulusok üreges hengerek, amelyek átmérője 25 nm. Hosszúságuk néhány mikrométertől az idegsejtek axonjaiban valószínűleg több milliméterig terjedhet. Falukat tubulin dimerek alkotják. A mikrotubulusok az aktin mikrofilamentumokhoz hasonlóan polárisak: az egyik végén a mikrotubulusok önszerveződése, a másik végén pedig a szétválás következik be. A sejtekben a mikrotubulusok szerkezeti komponensként szolgálnak, és számos sejtfolyamatban vesznek részt, beleértve a mitózist, a citokinézist és a vezikuláris transzportot.

Szerkezet

A mikrotubulusok olyan szerkezetek, amelyekben 13 α- és β-tubulin heterodimerekből álló protofilamentum helyezkedik el egy üreges henger kerülete körül. A henger külső átmérője körülbelül 25 nm, a belső átmérője körülbelül 15 nm.

A mikrotubulus egyik vége, az úgynevezett plusz vég, tartósan magához köti a szabad tubulint. Az ellenkező végről - a mínusz végről - a tubulin egységek leválasztásra kerülnek.

A mikrotubulusok kialakulásának három fázisa van:

1. Késleltetett fázis vagy magképződés. Ez a mikrotubulusok magképződésének szakasza, amikor a tubulinmolekulák elkezdenek egyesülni nagyobb képződményekké. Ez a kapcsolat lassabban megy végbe, mint a tubulin hozzáadása egy már összeállított mikrotubulushoz, ezért a fázist lassúnak nevezik;

2. Polimerizációs fázis, vagy megnyúlás. Ha a szabad tubulin koncentrációja magas, polimerizációja gyorsabban megy végbe, mint a depolimerizáció a mínusz végén, ami a mikrotubulus megnyúlását okozza. Ahogy nő, a tubulinkoncentráció kritikus szintre csökken, és a növekedés üteme lelassul, amíg a következő fázisba nem lép;

3. Állandó állapotú fázis. A depolimerizáció egyensúlyba hozza a polimerizációt és megállítja a mikrotubulusok növekedését.

A laboratóriumi vizsgálatok azt mutatják, hogy a tubulinokból származó mikrotubulusok csak guanozin-trifoszfát és magnéziumionok jelenlétében jönnek létre.

Kapcsolódó információ.