Material aus Wikipedia – der freien Enzyklopädie

Zytoskelett von Eukaryoten. Aktin-Mikrofilamente sind rot gefärbt, Mikrotubuli sind grün gefärbt, Zellkerne sind blau gefärbt.

Zytoskelett ist ein zelluläres Gerüst oder Skelett, das sich im Zytoplasma einer lebenden Zelle befindet. Es kommt in allen eukaryotischen Zellen vor und Homologe aller eukaryotischen Zytoskelettproteine ​​finden sich in prokaryotischen Zellen. Das Zytoskelett ist eine dynamische, sich verändernde Struktur, zu deren Aufgaben die Aufrechterhaltung und Anpassung der Zellform an äußere Einflüsse, Exo- und Endozytose, die Sicherstellung der Bewegung der gesamten Zelle, der aktive intrazelluläre Transport und die Zellteilung gehören.

Keratin-Zwischenfilamente in der Zelle.

Das Zytoskelett besteht aus Proteinen; es werden mehrere Hauptsysteme unterschieden, die entweder nach den bei elektronenmikroskopischen Untersuchungen sichtbaren Hauptstrukturelementen (Mikrofilamente, Zwischenfilamente, Mikrotubuli) oder nach den Hauptproteinen, aus denen sie bestehen (Aktin-Myosin-System, Keratine), benannt werden , Tubulin-Dynein-System).

Zytoskelett von Eukaryoten

Aktinfilamente (Mikrofilamente)

Mikrofilamente haben einen Durchmesser von etwa 7 nm und sind zwei Ketten aus Aktinmonomeren, die zu einer Spirale verdreht sind. Sie konzentrieren sich hauptsächlich in der Nähe der äußeren Zellmembran, da sie für die Form der Zelle verantwortlich sind und in der Lage sind, Vorsprünge auf der Zelloberfläche (Pseudopodien und Mikrovilli) zu bilden. Sie sind außerdem an der interzellulären Interaktion (Bildung von Klebekontakten), der Signalübertragung und zusammen mit Myosin an der Muskelkontraktion beteiligt. Mit Hilfe zytoplasmatischer Myosine kann der vesikuläre Transport entlang von Mikrofilamenten erfolgen.

Zwischenfilamente

Zytoskelett von Prokaryoten

Lange Zeit glaubte man, dass nur Eukaryoten ein Zytoskelett besitzen. Doch mit der Veröffentlichung des Artikels von Jones et al. aus dem Jahr 2001. (PMID 11290328) beschreibt die Rolle bakterieller Aktin-Homologe in Zellen Bacillus subtilis begann eine Zeit der aktiven Erforschung der Elemente des bakteriellen Zytoskeletts. Bisher wurden bakterielle Homologe aller drei Arten eukaryotischer Zytoskelettelemente – Tubulin, Aktin und Zwischenfilamente – gefunden. Es wurde auch festgestellt, dass mindestens eine Gruppe bakterieller Zytoskelettproteine, MinD/ParA, keine eukaryotischen Gegenstücke hat.

Bakterielle Homologe von Aktin

Zu den am häufigsten untersuchten aktinähnlichen Zytoskelettkomponenten gehören MreB, ParM und MamK.

MreB und seine Homologen

MreB-Proteine ​​und ihre Homologen sind Aktin-ähnliche Bestandteile des bakteriellen Zytoskeletts, die eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Zellform, der Chromosomensegregation und der Organisation von Membranstrukturen spielen. Einige Arten von Bakterien wie z Escherichia coli haben nur ein MreB-Protein, während andere möglicherweise zwei oder mehr MreB-ähnliche Proteine ​​haben. Ein Beispiel für Letzteres ist das Bakterium Bacillus subtilis, in dem die Proteine ​​MreB, Mbl ( M Re B-l ike) und MreBH ( MreB H Omolog).

In Genomen E coli Und B. subtilis Das für die Synthese von MreB verantwortliche Gen befindet sich im selben Operon wie die Gene für die Proteine ​​MreC und MreD. Mutationen, die die Expression dieses Operons unterdrücken, führen zur Bildung kugelförmiger Zellen mit verminderter Lebensfähigkeit.

Untereinheiten des MreB-Proteins bilden Filamente, die sich um die stäbchenförmige Bakterienzelle winden. Sie befinden sich auf der Innenfläche der Zytoplasmamembran. Die von MreB gebildeten Filamente sind dynamisch und unterliegen einer ständigen Polymerisation und Depolymerisation. Unmittelbar vor der Zellteilung konzentriert sich MreB in der Region, in der sich die Verengung bilden wird. Es wird angenommen, dass MreB auch die Synthese von Murein, einem Zellwandpolymer, koordiniert.

Gene, die für die Synthese von MreB-Homologen verantwortlich sind, wurden nur in stäbchenförmigen Bakterien und nicht in Kokken gefunden.

ParM

Das ParM-Protein ist in Zellen vorhanden, die Plasmide mit geringer Kopienzahl enthalten. Seine Funktion besteht darin, Plasmide zu den Zellpolen zu vermehren. In diesem Fall bilden die Proteinuntereinheiten entlang der Hauptachse der stäbchenförmigen Zelle verlängerte Filamente.

Die Struktur des Filaments ist eine Doppelhelix. Das Wachstum der durch ParM gebildeten Filamente ist von beiden Enden aus möglich, im Gegensatz zu Aktinfilamenten, die nur am ±-Pol wachsen.

MamK

MamK ist ein Aktin-ähnliches Protein Magnetospirillum magnetum, verantwortlich für die korrekte Position der Magnetosomen. Magnetosomen sind Einstülpungen der Zytoplasmamembran, die Eisenpartikel umgeben. Das MamK-Filament dient als Führung, entlang derer sich die Magnetosomen nacheinander anordnen. In Abwesenheit des MamK-Proteins sind Magnetosomen zufällig über die Zelloberfläche verteilt.

-Eine Reihe fadenförmiger Proteinstrukturen – Mikrotubuli und Mikrofilamente, die das Bewegungsapparat der Zelle bilden.

Das Zytoskelett ist ein hochdynamisches Zytoplasmasystem. Viele Zytoskelettstrukturen können leicht zerstört werden und wieder auftauchen, wodurch sich ihre Lage oder Morphologie ändert. Diese Merkmale des Zytoskeletts basieren auf Polymerisations-Depolymerisationsreaktionen der wichtigsten Strukturproteine ​​des Zytoskeletts und ihrer Wechselwirkung mit anderen strukturellen und regulatorischen Proteinen.

Nur eukaryotische Zellen haben ein Zytoskelett; prokaryotische (bakterielle) Zellen haben es nicht, was einen wichtigen Unterschied zwischen diesen beiden Zelltypen darstellt. Das Zytoskelett verleiht der Zelle auch ohne starre Zellwand eine bestimmte Form. Es organisiert die Bewegung der Organellen im Zytoplasma (den sogenannten Protoplasmafluss), der der Amöbenbewegung zugrunde liegt. Das Zytoskelett lässt sich leicht wieder aufbauen und sorgt bei Bedarf für eine Veränderung der Zellform. Die Fähigkeit der Zellen, ihre Form zu verändern, bestimmt die Bewegung der Zellschichten in den frühen Stadien der Embryonalentwicklung. Während der Zellteilung (Mitose) „zerlegt“ (dissoziiert) das Zytoskelett und in Tochterzellen kommt es erneut zu einem Selbstzusammenbau.

Die Funktionen des Zytoskeletts sind vielfältig. Es trägt zur Aufrechterhaltung der Zellform bei und führt alle Arten von Zellbewegungen aus. Darüber hinaus kann das Zytoskelett an der Regulierung der Stoffwechselaktivität der Zelle beteiligt sein.

Das Zytoskelett wird von Proteinen gebildet. Im Zytoskelett werden mehrere Hauptsysteme unterschieden, die entweder nach den bei elektronenmikroskopischen Untersuchungen sichtbaren Hauptstrukturelementen (Mikrofilamente, Zwischenfilamente, Mikrotubuli) oder nach den in ihrer Zusammensetzung enthaltenen Hauptproteinen (Aktin-Myosin-System, Keratine, Tubulin) benannt werden. Dynein-System).

Zwischenfilamente sind hinsichtlich ihres Aufbaus, ihrer Dynamik und ihrer Funktion die am wenigsten verstandene Struktur unter den Hauptkomponenten des Zytoskeletts. Ihre Eigenschaften und Dynamik unterscheiden sich stark von denen der Mikrotubuli und der Aktinfilamente. Die Funktionen von Zwischenfilamenten bleiben immer noch im Bereich der Hypothesen.

Zytoplasmatische Zwischenfilamente kommen in der überwiegenden Mehrheit der ukaryontischen Zellen vor, sowohl bei Wirbeltieren und Wirbellosen als auch bei höheren Pflanzen. Seltene Beispiele tierischer Zellen, in denen keine Zwischenfilamente gefunden werden, können nicht als endgültig angesehen werden, da Zwischenfilamentproteine ​​ungewöhnliche Strukturen bilden können.

Morphologische Mikrotubuli sind Hohlzylinder mit einem Durchmesser von etwa 25 nm und einer Wandstärke von etwa 5 nm. Die Zylinderwand besteht aus Protofilamenten – linearen Tubulinpolymeren mit längsorientierten Heterodimeren. Als Teil von Mikrotubuli verlaufen Protofilamente entlang ihrer Längsachse mit einer leichten Verschiebung zueinander, sodass die Tubulin-Untereinheiten eine dreigängige Helix bilden. Die Mikrotubuli der meisten Tiere enthalten 13 Protofilamente.

Aktinfilamente spielen eine Schlüsselrolle im kontraktilen Apparat von Muskel- und Nichtmuskelzellen und sind auch an vielen anderen zellulären Prozessen beteiligt, wie z. B. Motilität, Aufrechterhaltung der Zellform und Zytokinese

Aktinfilamente oder fibrilläres Aktin (F-Aktin) sind dünne Fibrillen mit einem Durchmesser von 6–8 nm. Sie sind das Ergebnis der Polymerisation von globulärem Aktin – G-Aktin. In einer Zelle können Aktinfilamente mit Hilfe anderer Proteine ​​viele verschiedene Strukturen bilden.

Planen:

Einführung

• 1 Zytoskelett von Eukaryoten
  • 1.1 Aktinfilamente (Mikrofilamente)
  • 1.2 Zwischenfilamente
  • 1.3 Mikrotubuli
• 2 Zytoskelett von Prokaryoten
  • 2.1 Bakterielle Homologe von Aktin
    • 2.1.1 MreB und seine Homologen
    • 2.1.2 ParM
    • 2.1.3 MamK
  • 2.2 Tubulin-Homologe
    • 2.2.1 FtsZ
    • 2.2.2 BtubA/B
  • 2.3 Crescentin, ein Homolog intermediärer Filamentproteine
  • 2.4 MinD und ParA
Anmerkungen

Einführung

Zytoskelett von Eukaryoten. Aktin-Mikrofilamente sind rot gefärbt, Mikrotubuli sind grün gefärbt, Zellkerne sind blau gefärbt.

Zytoskelett ist ein zelluläres Gerüst oder Skelett, das sich im Zytoplasma einer lebenden Zelle befindet. Es ist in allen Zellen sowohl von Eukaryoten als auch von Prokaryoten vorhanden. Hierbei handelt es sich um eine dynamische, sich verändernde Struktur, zu deren Aufgaben die Aufrechterhaltung und Anpassung der Zellform an äußere Einflüsse, Exo- und Endozytose, Sicherstellung der Bewegung der gesamten Zelle, aktiver intrazellulärer Transport und Zellteilung gehören.

Keratin-Zwischenfilamente in der Zelle.

Das Zytoskelett wird von Proteinen gebildet. Im Zytoskelett werden mehrere Hauptsysteme unterschieden, die entweder nach den bei elektronenmikroskopischen Untersuchungen sichtbaren Hauptstrukturelementen (Mikrofilamente, Zwischenfilamente, Mikrotubuli) oder nach den in ihrer Zusammensetzung enthaltenen Hauptproteinen (Aktin-Myosin-System, Keratine, Tubulin) benannt werden. Dynein-System).

1. Zytoskelett von Eukaryoten

Eukaryontische Zellen enthalten drei Arten sogenannter Filamente. Dabei handelt es sich um supramolekulare, ausgedehnte Strukturen aus gleichartigen Proteinen, ähnlich Polymeren. Der Unterschied besteht darin, dass in Polymeren die Verbindung zwischen Monomeren kovalent ist, in Filamenten jedoch die Verbindung zwischen den konstituierenden Einheiten aufgrund einer schwachen nichtkovalenten Wechselwirkung gewährleistet ist.

1.1. Aktinfilamente (Mikrofilamente)

Mikrofilamente haben einen Durchmesser von etwa 7 nm und sind zwei Ketten aus Aktinmonomeren, die zu einer Spirale verdreht sind. Sie konzentrieren sich hauptsächlich in der Nähe der äußeren Zellmembran, da sie für die Form der Zelle verantwortlich sind und in der Lage sind, Vorsprünge auf der Zelloberfläche (Pseudopodien und Mikrovilli) zu bilden. Sie sind außerdem an der interzellulären Interaktion (Bildung von Klebekontakten), der Signalübertragung und zusammen mit Myosin an der Muskelkontraktion beteiligt. Mit Hilfe zytoplasmatischer Myosine kann der vesikuläre Transport entlang von Mikrofilamenten erfolgen.

1.2. Zwischenfilamente

Der Durchmesser der Zwischenfilamente liegt zwischen 8 und 11 Nanometern. Sie bestehen aus verschiedenen Arten von Untereinheiten und sind der am wenigsten dynamische Teil des Zytoskeletts.

Diagramm, das das Zytoplasma zusammen mit seinen Komponenten zeigt (oder Organellen), in einer typischen Tierzelle. Organellen:
(1) Nukleolus
(2) Kern
(3) Ribosom (kleine Punkte)
(4) Vesikel
(5) raues endoplasmatisches Retikulum (ER)
(6) Golgi-Apparat
(7) Zytoskelett
(8) Glattes endoplasmatisches Retikulum
(9) Mitochondrien
(10) Vakuole
(11) Zytoplasma
(12) Lysosom
(13) Zentriol und Zentrosom

1.3. Mikrotubuli

Mikrotubuli sind Hohlzylinder mit einem Durchmesser von etwa 25 nm, deren Wände aus 13 Protofilamenten bestehen, von denen jedes ein lineares Polymer eines Tubulin-Proteindimers ist. Das Dimer besteht aus zwei Untereinheiten – der Alpha- und Beta-Form von Tubulin. Mikrotubuli sind äußerst dynamische Strukturen, die während der Polymerisation GTP verbrauchen. Sie spielen eine Schlüsselrolle beim intrazellulären Transport (dienen als „Schienen“, entlang derer sich die molekularen Motoren Kinesin und Dynein bewegen) und bilden die Grundlage des Undilipodium-Axonems und der Spindel während der Mitose und Meiose.

2. Zytoskelett von Prokaryoten

Lange Zeit glaubte man, dass nur Eukaryoten über ein Zytoskelett verfügen. Doch mit der Veröffentlichung des Artikels von Jones et al. aus dem Jahr 2001. (PMID: 11290328) beschreibt die Rolle bakterieller Aktinhomologe in Zellen Bacillus subtilis begann eine Zeit der aktiven Erforschung der Elemente des bakteriellen Zytoskeletts. Bisher wurden bakterielle Homologe aller drei Arten eukaryotischer Zytoskelettelemente gefunden – Tubulin, Aktin und Zwischenfilamente. Es wurde auch festgestellt, dass mindestens eine Gruppe bakterieller Zytoskelettproteine, MinD/ParA, keine eukaryotischen Gegenstücke hat.

2.1. Bakterielle Homologe von Aktin

Zu den am häufigsten untersuchten aktinähnlichen Zytoskelettkomponenten gehören MreB, ParM und MamK.

2.1.1. MreB und seine Homologen

MreB-Proteine ​​und ihre Homologen sind Aktin-ähnliche Bestandteile des bakteriellen Zytoskeletts, die eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Zellform, der Chromosomensegregation und der Organisation von Membranstrukturen spielen. Einige Arten von Bakterien wie z Escherichia coli haben nur ein MreB-Protein, während andere möglicherweise zwei oder mehr MreB-ähnliche Proteine ​​haben. Ein Beispiel für Letzteres ist das Bakterium Bacillus subtilis, in dem die Proteine ​​MreB, Mbl ( M Re B-l ike) und MreBH ( MreB H Omolog).

In Genomen E coli Und B. subtilis Das für die Synthese von MreB verantwortliche Gen befindet sich im selben Operon wie die Gene für die Proteine ​​MreC und MreD. Mutationen, die die Expression dieses Operons unterdrücken, führen zur Bildung kugelförmiger Zellen mit verminderter Lebensfähigkeit.

Untereinheiten des MreB-Proteins bilden Filamente, die sich um die stäbchenförmige Bakterienzelle winden. Sie befinden sich auf der Innenfläche der Zytoplasmamembran. Die von MreB gebildeten Filamente sind dynamisch und unterliegen einer ständigen Polymerisation und Depolymerisation. Unmittelbar vor der Zellteilung konzentriert sich MreB in der Region, in der sich die Verengung bilden wird. Es wird angenommen, dass MreB auch die Synthese von Murein, einem Zellwandpolymer, koordiniert.

Gene, die für die Synthese von MreB-Homologen verantwortlich sind, wurden nur in stäbchenförmigen Bakterien und nicht in Kokken gefunden.

2.1.2. ParM

Das ParM-Protein ist in Zellen vorhanden, die Plasmide mit geringer Kopienzahl enthalten. Seine Funktion besteht darin, Plasmide zu den Zellpolen zu vermehren. In diesem Fall bilden die Proteinuntereinheiten entlang der Hauptachse der stäbchenförmigen Zelle verlängerte Filamente.

Die Struktur des Filaments ist eine Doppelhelix. Das Wachstum der durch ParM gebildeten Filamente ist von beiden Enden aus möglich, im Gegensatz zu Aktinfilamenten, die nur am ±-Pol wachsen.

2.1.3. MamK

MamK ist ein Aktin-ähnliches Protein Magnetospirillum magnetum, verantwortlich für die korrekte Position der Magnetosomen. Magnetosomen sind Einstülpungen der Zytoplasmamembran, die Eisenpartikel umgeben. Das MamK-Filament dient als Führung, entlang derer sich die Magnetosomen nacheinander anordnen. In Abwesenheit des MamK-Proteins sind Magnetosomen zufällig über die Zelloberfläche verteilt.

2.2. Tubulin-Homologe

Derzeit wurden zwei Tubulin-Homologe in Prokaryoten gefunden: FtsZ und BtubA/B. Wie eukaryotisches Tubulin verfügen diese Proteine ​​über GTPase-Aktivität.

2.2.1. FtsZ

Das FtsZ-Protein ist für die bakterielle Zellteilung äußerst wichtig und kommt in fast allen Eubakterien und Archaeen vor. Homologe dieses Proteins wurden auch in eukaryotischen Plastiden gefunden, was eine weitere Bestätigung ihres symbiotischen Ursprungs ist.

FtsZ bildet einen sogenannten Z-Ring, der als Gerüst für weitere Zellteilungsproteine ​​fungiert. Zusammen stellen sie die Struktur dar, die für die Bildung der Verengung (Septum) verantwortlich ist.

2.2.2. BtubA/B

Im Gegensatz zum weit verbreiteten FtsZ kommen diese Proteine ​​nur in Bakterien der Gattung vor Prosthecobacter. Ihre Struktur ähnelt eher Tubulin als FtsZ.

2.3. Crescentin, ein Homolog intermediärer Filamentproteine

Das Protein wurde in Zellen gefunden Caulobacter crescentus. Seine Funktion besteht darin, Zellen zu geben C. crescentus Vibrioformen. In Abwesenheit der Expression des Crescentin-Gens Zellen C. crescentus Nehmen Sie die Form eines Stocks an. Interessanterweise haben die Zellen der Doppelmutanten Crescentin − und MreB − eine Kugelform.

2.4. MinD und ParA

Diese Proteine ​​haben unter Eukaryoten keine Homologen.

MinD ist für die Position der Teilungsstelle in Bakterien und Plastiden verantwortlich. ParA ist an der Aufteilung der DNA in Tochterzellen beteiligt.

Anmerkungen

1. Shih Y.-L., Rothfield L. Das bakterielle Zytoskelett. // Rezensionen zu Mikrobiologie und Molekularbiologie. - 2006. - V. 70., Nr. 3 - S. 729-754. PMID: 16959967 – www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=AbstractPlus&list_uids=16959967

Schlüsselproteine ​​des Zytoskeletts von Eukaryoten, aber auch Proteine, die in Eukaryoten keine Analoga haben. Zytoskelettelemente spielen bei verschiedenen Prokaryoten eine wichtige Rolle bei der Zellteilung, der Abwehr, der Formerhaltung und der Polaritätsbestimmung.

Als erstes beschriebenes Zytoskelettelement von Prokaryoten bildet es eine Ringstruktur in der Mitte der Zelle, den sogenannten Z-Ring, der sich während der Zellteilung zusammenzieht, ähnlich dem kontraktilen Aktin-Myosin-Ring von Eukaryoten. Der Z-Ring ist eine hochdynamische Struktur, die aus zahlreichen Bündeln von Protofilamenten besteht, und die Mechanismen der Z-Ring-Kompression sowie die Anzahl der Protofilamente sind weiterhin unbekannt. FtsZ fungiert als organisierendes Protein und wird für die Zellteilung benötigt, indem es alle bekannten teilungsrelevanten Proteine ​​an die Teilungsstelle rekrutiert.

Trotz seiner funktionellen Nähe zu Aktin ist FtsZ homolog zum eukaryotischen Mikrotubuli-bildenden Protein Tubulin. Obwohl ein Vergleich der Primärstrukturen (d. h. Aminosäuresequenzen) von FtsZ und Tubulin nur eine lose Ähnlichkeit anzeigt, sind ihre dreidimensionalen Strukturen bemerkenswert ähnlich. Darüber hinaus ist monomeres FtsZ wie Tubulin mit GTP assoziiert, und seine Polymerisation mit anderen FtsZ-Monomeren erfolgt unter Aufwendung von GTP-Energie, ähnlich der Dimerisierung von Tubulin. Da FtsZ für die Zellteilung von Bakterien erforderlich ist, kann es als Angriffspunkt für Antibiotika dienen.

Der Mechanismus der Divergenz von Plasmidkopien, der unter Beteiligung von ParM-Filamenten auftritt

ParM ist ein Zytoskelettelement, das strukturell dem Aktin ähnelt, aber als Tubulin fungiert. Darüber hinaus polymerisiert es bidirektional und weist eine dynamische Instabilität auf, wie sie für die Tubulinpolymerisation charakteristisch ist. Es bildet ein System mit ParR und parC, was für die Trennung von R1-Plasmiden notwendig ist. ParM ist an ParR gebunden, das spezifisch an 10 direkte Wiederholungen in der Region bindet parC R1-Plasmide. ParM wird an den beiden Enden seines Filaments an ParR befestigt. Als nächstes verlängert sich das Filament und zieht zwei Kopien des Plasmids R1 in verschiedene Richtungen. Die Funktionsweise dieses Systems ähnelt der Trennung von Chromosomen während der eukaryontischen Zellteilung, und ParM funktioniert wie Tubulin in der Spindel, ParR funktioniert wie ein Kinetochor und parC- als Zentromer eines Chromosoms. Die Trennung von F-Plasmiden erfolgt auf ähnliche Weise: Das SopA-Protein fungiert als Zytoskelettfilament und das SopB-Protein bindet an die Region sopC F-Plasmide, wie Kinetochore bzw. Zentromere. Ein Aktin-ähnliches Homolog von ParM wurde auch in einem grampositiven Bakterium gefunden Bacillus thuringiensis. Es baut sich zu Mikrotubuli-ähnlichen Strukturen zusammen und ist an der Trennung replizierter Plasmide beteiligt.

Das MinCDE-System ist ein Filamentsystem, das das Septum genau in der Mitte der Zelle platziert Escherichia coli. MinC verhindert die Septumbildung, indem es die FtsZ-Polymerisation stört. MinC, MinD und MinE bilden eine helikale Struktur, die sich um die Zelle legt und durch das MinD-Protein mit der Innenseite der Membran verbunden ist. Die MinCDE-Helix besetzt die Pole und beendet eine filamentöse Struktur, den sogenannten E-Ring, der aus dem MinE-Protein besteht und sich im mittleren Teil der Polregion befindet. Der E-Ring zieht sich zusammen, wenn er sich dem Pol nähert, und zerlegt die MinCDE-Helix, während er sich bewegt. In diesem Fall werden die getrennten Komponenten des E-Rings am gegenüberliegenden Pol zusammengebaut und die Demontage der MinCDE-Helix beginnt am anderen Ende. Der Vorgang wird wiederholt und die MinCDE-Helix oszilliert zwischen Positionen an den beiden Polen der Zelle. Diese Schwingung setzt sich über den gesamten Zellzyklus fort und führt dazu, dass die Konzentration des Proteins MinC, das die Septumbildung hemmt, in der Mitte der Zelle geringer ist als an den Polen. Das dynamische Verhalten von Min-Proteinen wurde rekonstruiert in vitro, wo die künstliche Lipiddoppelschicht als Analogon der Membran fungierte.

Bactofilin ist ein Zytoskelettprotein, das in der gesamten Zelle Filamente bildet

Einführung

Das eigentliche Konzept des Zytoskeletts oder der Skelettkomponenten des Zytoplasmas verschiedener Zellen wurde von N.K. Koltsov, ein herausragender russischer Zytologe zu Beginn des 20. Jahrhunderts. Leider gerieten sie in Vergessenheit und erst Ende der 1950er Jahre wurde dieses Skelettsystem mit Hilfe eines Elektronenmikroskops wiederentdeckt.

Einen großen Beitrag zur Erforschung des Zytoskeletts leistete die Methode der Immunfluoreszenz, die dazu beitrug, die Chemie und Dynamik dieses äußerst wichtigen Bestandteils der Zelle zu verstehen. Zytoskelettkomponenten werden durch fadenförmige, nicht verzweigte Proteinkomplexe oder Filamente (dünne Fäden) dargestellt.

Es gibt drei Filamentsysteme, die sich in chemischer Zusammensetzung, Ultrastruktur und funktionellen Eigenschaften unterscheiden. Die dünnsten Fäden sind Mikrofilamente; Ihr Durchmesser beträgt etwa 6 nm und sie bestehen hauptsächlich aus dem Protein Aktin. Eine weitere Gruppe filamentöser Strukturen sind Mikrotubuli, die einen Durchmesser von 25 nm haben und hauptsächlich aus dem Protein Tubulin bestehen. Die dritte Gruppe besteht aus Zwischenfilamenten mit einem Durchmesser von etwa 10 nm (zwischen 6 und 25 nm), die aus unterschiedlichen, aber verwandten Proteinen bestehen.

Kapitel 1. Zytoskelett

Das Zytoskelett ist ein zelluläres Gerüst oder Skelett, das sich im Zytoplasma einer lebenden Zelle befindet. Es ist in allen Zellen vorhanden, sowohl in Eukaryoten als auch in Prokaryoten. Hierbei handelt es sich um eine dynamische, sich verändernde Struktur, zu deren Aufgaben die Aufrechterhaltung und Anpassung der Zellform an äußere Einflüsse, Exo- und Endozytose, Sicherstellung der Bewegung der gesamten Zelle, aktiver intrazellulärer Transport und Zellteilung gehören.

Zytoskelett von Eukaryoten

Eukaryontische Zellen enthalten drei Arten sogenannter Filamente. Dabei handelt es sich um supramolekulare, ausgedehnte Strukturen aus gleichartigen Proteinen, ähnlich Polymeren. Der Unterschied besteht darin, dass in Polymeren die Verbindung zwischen Monomeren kovalent ist, in Filamenten jedoch die Verbindung zwischen den konstituierenden Einheiten aufgrund einer schwachen nichtkovalenten Wechselwirkung gewährleistet ist.

Aktinfilamente (Mikrofilamente)

Mikrofilamente haben einen Durchmesser von etwa 7 nm und sind zwei Ketten aus Aktinmonomeren, die zu einer Spirale verdreht sind. Sie konzentrieren sich hauptsächlich in der Nähe der äußeren Zellmembran, da sie für die Form der Zelle verantwortlich sind und in der Lage sind, Vorsprünge auf der Zelloberfläche (Pseudopodien und Mikrovilli) zu bilden. Sie sind außerdem an der interzellulären Interaktion (Bildung von Klebekontakten), der Signalübertragung und zusammen mit Myosin an der Muskelkontraktion beteiligt. Mit Hilfe zytoplasmatischer Myosine kann der vesikuläre Transport entlang von Mikrofilamenten erfolgen.

Zwischenfilamente

Der Durchmesser der Zwischenfilamente liegt zwischen 8 und 11 Nanometern. Sie bestehen aus verschiedenen Arten von Untereinheiten und sind der am wenigsten dynamische Teil des Zytoskeletts.

Mikrotubuli

Mikrotubuli sind Hohlzylinder mit einem Durchmesser von etwa 25 nm, deren Wände aus 13 Protofilamenten bestehen, von denen jedes ein lineares Polymer eines Tubulin-Proteindimers ist. Das Dimer besteht aus zwei Untereinheiten – der Alpha- und Beta-Form von Tubulin. Mikrotubuli sind äußerst dynamische Strukturen, die während der Polymerisation GTP verbrauchen. Sie spielen eine Schlüsselrolle beim intrazellulären Transport (dienen als „Schienen“, entlang derer sich die molekularen Motoren Kinesin und Dynein bewegen) und bilden die Grundlage des Undilipodium-Axonems und der Spindel während der Mitose und Meiose.

Zytoskelett von Prokaryoten

Lange Zeit glaubte man, dass nur Eukaryoten über ein Zytoskelett verfügen. Mit der Veröffentlichung eines Artikels von Jones et al. im Jahr 2001, in dem die Rolle bakterieller Aktin-Homologe in Bacillus subtilis-Zellen beschrieben wurde, begann jedoch eine Phase der aktiven Erforschung der Elemente des bakteriellen Zytoskeletts. Bisher wurden bakterielle Homologe aller drei Arten eukaryotischer Zytoskelettelemente – Tubulin, Aktin und Zwischenfilamente – gefunden. Es wurde auch festgestellt, dass mindestens eine Gruppe bakterieller Zytoskelettproteine, MinD/ParA, keine eukaryotischen Gegenstücke hat.

Das Zytoskelett wird von Proteinen gebildet. Im Zytoskelett werden mehrere Hauptsysteme unterschieden, die entweder nach den bei elektronenmikroskopischen Untersuchungen sichtbaren Hauptstrukturelementen (Mikrofilamente, Zwischenfilamente, Mikrotubuli) oder nach den in ihrer Zusammensetzung enthaltenen Hauptproteinen (Aktin-Myosin-System, Keratine, Tubulin) benannt werden. Dynein-System).

Bakterielle Homologe von Aktin

MreB und seine Homologen

MreB-Proteine ​​und ihre Homologen sind Aktin-ähnliche Bestandteile des bakteriellen Zytoskeletts, die eine wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Zellform, der Chromosomensegregation und der Organisation von Membranstrukturen spielen. Einige Bakterienarten, wie zum Beispiel Escherichia coli, haben nur ein MreB-Protein, während andere möglicherweise zwei oder mehr MreB-ähnliche Proteine ​​haben. Ein Beispiel für Letzteres ist das Bakterium Bacillus subtilis, in dem die Proteine ​​MreB, Mbl (MreB-like) und MreBH (MreB-Homolog) entdeckt wurden.

In den Genomen von E. coli und B. subtilis befindet sich das für die Synthese von MreB verantwortliche Gen im selben Operon wie die Gene für die Proteine ​​MreC und MreD. Mutationen, die die Expression dieses Operons unterdrücken, führen zur Bildung kugelförmiger Zellen mit verminderter Lebensfähigkeit.

Untereinheiten des MreB-Proteins bilden Filamente, die sich um die stäbchenförmige Bakterienzelle winden. Sie befinden sich auf der Innenfläche der Zytoplasmamembran. Die von MreB gebildeten Filamente sind dynamisch und unterliegen einer ständigen Polymerisation und Depolymerisation. Unmittelbar vor der Zellteilung konzentriert sich MreB in der Region, in der sich die Verengung bilden wird. Es wird angenommen, dass MreB auch die Synthese von Murein, einem Zellwandpolymer, koordiniert.

Gene, die für die Synthese von MreB-Homologen verantwortlich sind, wurden nur in stäbchenförmigen Bakterien und nicht in Kokken gefunden.

Das ParM-Protein ist in Zellen vorhanden, die Plasmide mit geringer Kopienzahl enthalten. Seine Funktion besteht darin, Plasmide zu den Zellpolen zu vermehren. In diesem Fall bilden die Proteinuntereinheiten entlang der Hauptachse der stäbchenförmigen Zelle verlängerte Filamente.

Die Struktur des Filaments ist eine Doppelhelix. Das Wachstum der durch ParM gebildeten Filamente ist von beiden Enden aus möglich, im Gegensatz zu Aktinfilamenten, die nur am ±-Pol wachsen.

MamK ist ein Aktin-ähnliches Protein aus Magnetospirillum Magneticum, das für die korrekte Positionierung von Magnetosomen verantwortlich ist. Magnetosomen sind Einstülpungen der Zytoplasmamembran, die Eisenpartikel umgeben. Das MamK-Filament dient als Führung, entlang derer sich die Magnetosomen nacheinander anordnen. In Abwesenheit des MamK-Proteins sind Magnetosomen zufällig über die Zelloberfläche verteilt.

Tubulin-Homologe

Derzeit wurden zwei Tubulin-Homologe in Prokaryoten gefunden: FtsZ und BtubA/B. Wie eukaryotisches Tubulin verfügen diese Proteine ​​über GTPase-Aktivität.

Das FtsZ-Protein ist für die bakterielle Zellteilung äußerst wichtig und kommt in fast allen Eubakterien und Archaeen vor. Homologe dieses Proteins wurden auch in eukaryotischen Plastiden gefunden, was eine weitere Bestätigung ihres symbiotischen Ursprungs ist.

FtsZ bildet einen sogenannten Z-Ring, der als Gerüst für weitere Zellteilungsproteine ​​fungiert. Zusammen stellen sie die Struktur dar, die für die Bildung der Verengung (Septum) verantwortlich ist.

Im Gegensatz zum weit verbreiteten FtsZ kommen diese Proteine ​​nur in Bakterien der Gattung Prosthecobacter vor. Ihre Struktur ähnelt eher Tubulin als FtsZ.

Crescentin

Crescentin, ein Homolog intermediärer Filamentproteine

Das Protein wurde in Caulobacter crescentus-Zellen gefunden. Seine Funktion besteht darin, den Zellen von C. crescentus die Form eines Vibrios zu verleihen. Ohne Crescentin-Genexpression nehmen C. crescentus-Zellen eine Stäbchenform an. Interessanterweise haben die Zellen der Doppelmutanten Crescentin− und MreB− eine Kugelform.

MinD und ParA

Diese Proteine ​​haben unter Eukaryoten keine Homologen.

MinD ist für die Position der Teilungsstelle in Bakterien und Plastiden verantwortlich. ParA ist an der Aufteilung der DNA in Tochterzellen beteiligt.

Bakterielle Homologe von Aktin.

Zu den am häufigsten untersuchten aktinähnlichen Zytoskelettkomponenten gehören MreB, ParM und MamK.

Kapitel 2. Mikrotubuli

Mikrotubuli sind intrazelluläre Proteinstrukturen, die Teil des Zytoskeletts sind.

Mikrotubuli sind Hohlzylinder mit einem Durchmesser von 25 nm. Ihre Länge kann in den Axonen von Nervenzellen zwischen mehreren Mikrometern und wahrscheinlich mehreren Millimetern liegen. Ihre Wand wird durch Tubulin-Dimere gebildet. Mikrotubuli sind wie Aktin-Mikrofilamente polar: Die Selbstorganisation der Mikrotubuli erfolgt an einem Ende und die Zerlegung am anderen Ende. In Zellen dienen Mikrotubuli als Strukturkomponenten und sind an vielen zellulären Prozessen beteiligt, darunter Mitose, Zytokinese und Vesikeltransport.

Struktur

Mikrotubuli sind Strukturen, in denen 13 Protofilamente, bestehend aus Heterodimeren von α- und β-Tubulin, um den Umfang eines Hohlzylinders angeordnet sind. Der Außendurchmesser des Zylinders beträgt etwa 25 nm, der Innendurchmesser etwa 15.

Ein Ende des Mikrotubulus, das sogenannte Plus-Ende, bindet dauerhaft freies Tubulin an sich. Vom gegenüberliegenden Ende – dem Minusende – werden Tubulineinheiten abgespalten.

Es gibt drei Phasen bei der Bildung von Mikrotubuli:

1. Verzögerte Phase oder Keimbildung. Dies ist das Stadium der Mikrotubuli-Keimbildung, in dem sich Tubulinmoleküle zu größeren Formationen zu verbinden beginnen. Diese Verbindung erfolgt langsamer als die Zugabe von Tubulin zu einem bereits zusammengesetzten Mikrotubulus, weshalb die Phase als langsam bezeichnet wird;

2. Polymerisationsphase oder Elongation. Wenn die Konzentration an freiem Tubulin hoch ist, erfolgt seine Polymerisation schneller als die Depolymerisation am Minus-Ende, was zu einer Verlängerung der Mikrotubuli führt. Während es wächst, sinkt die Tubulinkonzentration auf ein kritisches Niveau und die Wachstumsrate verlangsamt sich, bis es in die nächste Phase eintritt;

3. Steady-State-Phase. Durch die Depolymerisation wird die Polymerisation ausgeglichen und das Wachstum der Mikrotubuli gestoppt.

Laborstudien zeigen, dass der Aufbau von Mikrotubuli aus Tubulinen nur in Gegenwart von Guanosintriphosphat und Magnesiumionen erfolgt.

Verwandte Informationen.