Трансляция (от лат. translatio — перевод) — термин, обозначающий в биологии такие реакции, в результате которых в рибосомах с использованием в качестве матрицы иРНК осуществляется синтез полипептидной цепи.
В процессе синтеза полипептидная цепь удлиняется в результате последовательного присоединения отдельных аминокислотных остатков. Для того чтобы понять, каким образом осуществляется образование пептидной связи между соответствующими аминокислотами, необходимо рассмотреть структуру рибосом и транспортных РНК (тРНК), участвующих с процессе трансляции.

В состав каждой рибосомы входят 2 субъединицы: большая и малая, которые могут отделяться друг от друга. В состав каждой из этих субъединиц входят рибосомная РНК и белок. Некоторые рибосомные белки являются ферментами, т.е. выполняют каталитические функции. Главная функция малой субъединицы — «расшифровка» генетической информации. Она связывает иРНК и тРНК, несущие аминокислоты. Функция большой субъединицы — образование пептидной связи между аминокислотами, которые принесены в рибосому двумя соседними молекулами тРНК.

Транспортная РНК.

Молекулы транспортных РНК невелики, в их состав входят 70-90 нуклеотидов. Функция тРНК заключается в том, чтобы в ходе процесса синтеза полипептидной цепи переносить на рибосомы определенные аминокислоты, при этом каждая аминокислота переносится соответствующей тРНК. Все молекулы тРНК могут образовывать характерную конформацию (пространственное расположение атомов в молекуле) — конформацию клеверного листа. Такая конформация молекулы тРНК возникает потому, что в ее структуре имеется значительное количество нуклеотидов (по 4-7 в одном участке), комплементарных друг другу. Внутримолекулярное спаривание таких нуклеотидов за счет образования водородных связей между комплементарными основаниями и приводит к образованию такой структуры. В вершине клеверного листа расположен триплет нуклеотидов, который комплементарен кодону иРНК, кодирующему аминокислоту. Этот триплет отличается у тРНК, переносящих различные аминокислоты, он кодирует определенную аминокислоту, именно ту, которую переносит данная тРНК. Его называют антикодоном .

Антикодон молекулы тРНК и кодон молекулы иРНК

В основании клеверного листа есть участок, в котором связывается аминокислота. Таким образом, получается, что молекула тРНК не только переносит определенную аминокислоту, в ее структуре есть запись о том, что она переносит именно данную аминокислоту, причем эта запись сделана на языке генетического кода.

Как уже говорилось, рибосомы способны связывать иРНК, несущую информацию об аминокислотной последовательности синтезируемого белка, тРНК, несущие аминокислоты, и, наконец, синтезируемую полипептидную цепь. Малая субъединица рибосомы связывает иРНК и тРНК, несущую первую аминокислоту полипептидной цепи (обычно это метионин), после чего происходит связывание большой субъединицы с образованием функционирующей (работающей) рибосомы. Активный центр рибосомы, где образуется пептидная связь между двумя соседними аминокислотами, устроен так, что в нем могут одновременно находиться два соседних кодона (триплета) иРНК. На первом этапе за счет взаимодействия между кодоном и антикодоном происходит связывание тРНК с иРНК. Т.к. антикодон, находящийся на тРНК, и кодон, расположенный на иРНК, комплементарны, между входящими в их состав азотистыми основаниями образуются водородные связи. На втором этапе аналогичным образом осуществляется связывание с соседним кодоном второй молекулы тРНК. Молекулы тРНК в активном центре рибосомы на этом этапе располагаются таким образом, что группа -С=О первого аминокислотного остатка, который связан с первой тРНК, оказывается вблизи от свободной аминогруппы (-NH 2) аминокислотного остатка, входящего в состав второй транспортной тРНК. Таким образом, благодаря взаимодействию кодон-антикодон между последовательно расположенными кодонами иРНК и соответствующими им антикодонами тРНК рядом располагаются именно те аминокислоты, которые последовательно закодированы в иРНК.

Активный центр рибосомы, в котором осуществляется образование пептидной связи между двумя соседними аминокислотами

На следующем этапе при взаимодействии свободной аминогруппы, входящей в состав аминокислотного остатка вновь пришедшей тРНК, с карбоксильной группой аминокислотного остатка первой аминокислоты, между двумя аминокислотами, прикрепленными к соответствующим тРНК, образуется пептидная связь. Реакция осуществляется путем замещения, при этом уходящей группой является молекула первой тРНК. В результате такого замещения удлинившаяся тРНК, несущая уже дипептид, оказывается связанной с рибосомой. Для прохождения данной реакции необходим фермент, который есть в составе большой субъединицы рибосомы.

На последнем этапе пептид, связанный с второй молекулой тРНК, передвигается с участка, в котором в начале цикла была связана тРНК, содержащая аминокислоту, в участок, где связывается тРНК с образующимся пептидом. Одновременно с перемещением синтезирующейся пептидной цепи происходит перемещение рибосомы вдоль иРНК, при этом в ее (рибосомы) активном центре оказывается следующий кодон иРНК, после этого события, описанные выше, повторяются. Синтез белка осуществляется с очень большой скоростью, пептид, состоящий из 100 аминокислот, синтезируется примерно за 1 минуту.

Рибосома продвигается вдоль нитевидной молекулы иРНК по мере того, как происходит сборка полипептидной цепи. На одной молекуле иРНК может одновременно находиться несколько рибосом, и каждая из них осуществляет синтез полипептидной цепи, закодированной этой тРНК, в результате чего формируются полисомы : рибосомы, нанизанные на нить иРНК. Чем дальше рибосома проходит по цепи иРНК, тем более длинный фрагмент молекулы белка будет синтезирован. Синтез белка заканчивается, когда рибосома достигнет конца молекулы иРНК, после этого рибосома с вновь синтезированным белком покидает молекулу иРНК (см. рисунок ниже). Сигнал о том, что синтез полипептидной цепи закончен, подается тремя специальными кодонами, один из которых присутствует в терминальной части молекулы иРНК. Считывание информации с молекулы иРНК возможно только в одном направлении.

Процесс синтеза белка

Только что образованный конец полипептидной цепи еще во время синтеза может связываться со специальными белками шаперонами , которые обеспечат ее правильную укладку, а затем направляется к аппарату Гольджи, откуда белок транспортируется в то место, где он будет работать. Рибосома, которая освободилась от иРНК и синтезированной полипептидной цепи, распадается на субъединицы, после чего большая субъединица, снова может связаться с малой и образовать активную рибосому, способную синтезировать новый (или тот же самый) белок.

Как я рассказывал ранее, любые процессы синтеза, в результате которых из более простых молекул образуются более сложные, осуществляются с затратой энергии. Биосинтез белка — это целая цепь реакций, протекающих с затратой энергии. Так, например, для связывания одной аминокислоты с тРНК необходима энергия двух макроэргических связей молекулы АТФ. Кроме того, при образовании одной пептидной связи используется энергия еще одной макроэргической связи. Таким образом, при образовании одной пептидной связи в молекуле белка затрачивается количество энергии, запасенное в трех макроэргических связях молекул АТФ.

(1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки . Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

Свойства пептидной связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема :

Это обусловливает следующие свойства:

• 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
• H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
• Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Ссылки

Wikimedia Foundation . 2010 .

Смотреть что такое "Пептидная связь" в других словарях:

- (CO NH) химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков … Большой Энциклопедический словарь

пептидная связь - – амидная связь (NH CO), образующаяся между амино и карбоксильной группами аминокислот в результате реакции дегидратации … Краткий словарь биохимических терминов

пептидная связь - Ковалентная связь между альфа аминогруппой одной аминокислоты и альфа карбоксильной группой другой аминокислоты Тематики биотехнологии EN peptide bond … Справочник технического переводчика

Пептидная связь - * пептыдная сувязь * peptide bond ковалентная связь между двумя аминокислотами, возникающая в результате соединения α аминогруппы одной молекулы с α карбоксильной группой др. молекулы, с одновременным удалением воды … Генетика. Энциклопедический словарь

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ - хим. Связь СО NH , характерная для аминокислот в молекулах белков и пептидов. П. с. встречается и в некоторых др. органических соединениях. При ее гидролизе образуются свободная карбоксильная группа и аминогруппа … Большая политехническая энциклопедия

Вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а аминогруппы (NH2) одной аминокислоты с? карбоксильной группой (СООН) др. аминокислоты. Группа С(О) NH в белках и пептидах находится в состоянии кето енольной таутомерии (существование… … Биологический энциклопедический словарь

- (СО NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. * * * ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ (CO NH), химическая связь, соединяющая аминогруппу одной аминокислоты… … Энциклопедический словарь

Peptide bond пептидная связь. Pазновидность амидной связи, образуется между α карбоксильной и α аминогруппой двух аминокислот. (

Первичная структура белков формируется в результате соединения L-a-аминокислот пептидными связями. Об этом свидетельствует множество различных данных, однако наиболее убедительным доказательством стал химический синтез инсулина и рибонуклеазы, осуществленный путем последовательного соединения аминокислот пептидными связями.

Структура большинства белков стабилизируется двумя классами прочных связей (пептидных и дисульфидных) и тремя классами слабых связей (водородных, гидрофобных и электростатических, т. е. солевых).

Жесткость пептидной связи

В структурных формулах пептидов связь между карбонильной группой и атомом a-азота изображается как одинарная, однако на самом деле эта связь между атомами углерода и азота носит характер частично двойной связи (рис. 5.1). Свободное вращение вокруг нее невозможно, и все четыре атома на рис.

Рис. 5.1. Резонансная стабилизация пептидной связи придает ей характер частично двойной связи; этим объясняется жесткость связи .

5.1 лежат в одной плоскости (компланарны). Вращение же вокруг остальных связей полипептидного остова, наоборот, достаточно свободно. Это положение иллюстрирует рис. 5.2, где связи, вокруг которых возможно свободное вращение, охвачены круглыми стрелками, а группы компланарных атомов затенены. Эта полужесткость ведет к важным последствиям, сказывающимся на более высоких уровнях структурной организации белка.

Межцепочечные и внутрицепочечные поперечные дисульфидные связи

Дисульфидная связь образуется между двумя остатками цистеина и «сшивает» два участка полипептидной цепи (или цепей), которым принадлежат эти остатки.

Рис. 5.2. Параметры полностью вытянутой полипептидной цепи. Четыре атома, расположенные в затененных областях, компланарны и образуют пептидную связь. В незатененных областях находятся атом а-углерода, атом а-водорода и - R-группа соответствующей аминокислоты. Вокруг связей, соединяющих а-углерод с а-азотом и а-карбонилом, возможно свободное вращение (показано стрелками). Таким образом, вытянутая полипептидная цепь - это полужесткая структура, в которой две трети атомов остова (если рассматривать атомы по группам, образующим пептидную связь) занимают друг относительно друга фиксированное положение и находятся в одной плоскости. Расстояние между соседними атомами а-углерода 0,36 нм. Показаны также другие межатомные расстояния и валентные углы (они неэквивалентны). (С разрешения, из работы Pauling L., Corey R. В, Branson Н. R.: The structure of proteins. Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA .1951:37:205.)

Эта связь остается стабильной в тех условиях, при которых белок обычно денатурирует. Обработка белка надмуравьиной кислотой (окисляющей связи ) или -меркаптоэтанолом (восстанавливающим связи с регенерацией двух остатков цистеина) приводит к разделению полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями; их первичная структура при этом не затрагивается (см. рис. 4.10).

Стабилизация полипептидов межцепочечными и внутрицепочечными водородными связями

Водородные связи образуются 1) между группами, входящими в состав боковых цепей и способными к формированию водородных связей; 2) между атомами азота и кислорода, принадлежащими пептидным группам остова; 3) между полярными остатками, расположенными на поверхности молекулы белка, и молекулами воды. Все они играют важную роль в стабилизации вторичной, третичной и т.д. структур белка (см. разд. «а-Спираль» и «Складчатый Р-слой»).

Гидрофобные взаимодействия

Неполярные боковые цепи нейтральных аминокислот в белках имеют тенденцию к ассоциации. Стехиометрические соотношения при этом не соблюдаются, так что никаких связей в обычном смысле не возникает. Тем не менее эти взаимодействия играют важную роль в поддержании структуры белка.

Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом (кислород, азот), имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: между пептидными группами

и между боковыми радикалами полярных аминокислот. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:

Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение.

Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формированиетретичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры.

Аминокислоты – относительно низкомолекулярные амфотерные соединения, в состав которых кроме углерода, кислорода и водорода входит азот. Амфотерность аминокислот проявляется в способности карбоксильной группы (-СООН) отдавать Н + , функционируя как кислота, а аминной группы – (-NH 2) – принимать протон, проявляя свойства оснований, благодаря чему в клетке играют роль буферных систем.

Большинство аминокислот – нейтральные: содержат одну амино- и одну карбоксильную группу. Основные аминокислоты содержат более одной аминогруппы, а кислые – более одной карбоксильной группы.

В живых организмах встречается около 200 аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков – это белокобразующие (основные, протеиногенные) аминокислоты (табл. 2), которые в зависимости от свойств радикала делят на три группы:

1) неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);

2) полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);

3) полярные заряженные (аргинин, гистидин, лизин – положительно заряженные; аспарагиновая и глутаминовая кислоты – отрицательно).

Таблица 2. Двадцать белокобразующих аминокислот

Боковые цепи аминокислот (радикалы) бывают гидрофобными или гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства. Эти свойства радикалов играют определяющую роль в формировании пространственной структуры (конформации ) белка.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты посредством пептидной связи (СО-NH), образуя дипептид . На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды (до 10 аминокислот). Если таким образом соединяются 11 - 50 аминокислот, то образуется полипептид.

Пептиды и олигопептиды играют в организме важную роль:

Олигопептиды: гормоны (окситоцин, вазопрессин), антибиотики (грамицидин S); некоторые очень токсичные ядовитые вещества (аманитин грибов);

Полипептиды: брадикинин (пептид боли); некоторые опиаты («естественные наркотики» человека) выполняющие функцию обезболивания (принятие наркотиков нарушает опиатную систему организма, поэтому наркома испытывает сильную боль – «ломку», которая в норме снимается опиатами); гомоны (инсулин, АКТГ и др.); антибиотики (грамицидин А), токсины (дифтерийный токсин).

Белки образованы значительно большим количеством мономеров – от 51 до нескольких тысяч с относительной молекулярной массой свыше 6000. Молекулы различных белков отличаются друг от друга молекулярной массой, числом, составом и последовательностью расположения аминокислот в полипептидной цепи. Именно это объясняет огромное разнообразие белков; их количество у всех видов живых организмов составляет 10 10 – 10 12 .

Соединяясь друг с другом пептидной связью, аминокислоты образуют цепочку, которая называется первичной структурой белка . Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией (последовательностью нуклеотидов ДНК). От первичной структуры зависят окончательная конформация и биологические свойства белка. Поэтому замена даже одной аминокислоты в полипептидной цепочке, или изменение расположения аминокислотных остатков обычно приводит к изменению структуры белка и к снижению, или утрате его биологической активности.

Рис. Структура белковой молекулы: 1 - первичная; 2 - вторичная; 3 - третичная; 4 - четвертичная структуры.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация, альфа-спираль) или между двумя полипептидными цепями (складчатые, бета-слои). Степень спирализации от 11 до 100%. На этом уровне биологически активными являются белки тканей с низким уровнем обменных процессов: кератин – структурный белок волос, шерсти, когтей, перьев и рогов, рогового слоя кожи позвоночных, фибрин крови, гиалин (спиральная структура); фиброин шелка (складчатая структура). Фибриллярные белки могут образовываться в результате скручивания нескольких спиралей вместе (3 у коллагена, 7 у кератина) или связывания боковыми цепями складчатых структур.

Рис. Водородные связи.

Третичная структура глобулярная) – характерна для большинства белков – трехмерное образование шаровидной формы, в которое складываются спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи. Связи, стабилизирующие третичную структуру:

1) электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

2) водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;

3)гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;

4) дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

Четвертичная структура – результат объединения за счет гидрофобных взаимодействий, при помощи водородных и ионных связей нескольких полипептидных цепей. Молекула глобулярного белка гемоглобина состоит из четырех (2 альфа - и 2 бета -) отдельных полипептидных субъединиц (протомеров) и небелковой части (простетической группы) – гема . Только благодаря такому строению гемоглобин может выполнять свою транспортную функцию.

По химическому составу белки разделяют на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны, глутелины, проламины). Сложные в своем составе помимо аминокислот (белковая часть) содержат небелковую часть - нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды) металлы (металлопротеиды), фосфор (фосфопротеиды).

Рис. Связи, стабилизирующие третичную структуру

Белки обладают свойством обратимо изменять свою структуру в ответ на действие физических (высокая температура, облучение, высокое давление и т.д.) и химических (спирт, ацетон, кислоты, щелочи и др.) факторов, которое лежит в основе раздражимости, и происходит путем денатурации и ренатурации:

- денатурация – процесс нарушения естественной (нативной) структуры белка; может быть обратимым, при условии сохранения первичной структуры.

- ренатурация – процесс самопроизвольного восстановления структуры белка при возвращении нормальных условий среды.

Рис. Денатурация и ренатурация белка: 1 - молекула белка третичной структуры; 2 - денатурированный белок; 3 - восстановление третичной структуры в процессе ренатурации.

Функции белков :

1) структурная (строительная):

а) входят в состав биологических мембран, образуют цитоскелет клеток;

б)являются составными частями органоидов (например, рибосом, клеточного центра и др.), хромосом (гистоновые белки);

в) образуют цитоскелет (белок тубулин – составная часть микротрубочек);

г) главный компонент опорных структур организма (коллаген кожи, хрящей, сухожилий; эластин кожи; кератин волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев);

д) паутинные нити пауков.

2) транспортная : связывают и переносят специфические молекулы, ионы (гемоглобин переносит кислород; альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны); мембранные белки принимают участие в транспорте веществ в клетку и из неё).

3) сократительная (двигательная):

а) в сокращении миофибрилл мышечной ткани участвуют актин и миозин, обеспечивая движение;

б) белок тубулин в составе микротрубочек формирует веретено деления, которое обеспечивает движение хромосом во время митоза и мейоза;

в) белок тубулин в составе ундулиподий – ресничек и жгутиков , обеспечивает движение протист и специализированных клеток (сперматозоидов)

4) ферментативная (каталитическая): более 2000 ферментов катализируют все биохимические реакции в клетке(супероксиддисмутаза нейтрализует свободные радикалы, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы, цитохромы участвуют в фотосинтезе);

5) регуляторная : некоторые белки являются гормонами, регулирующими обменвеществ в клетке и в организме (инсулин регулирует содержание глюкозы в крови, глюкагон – расщепление гликогена до глюкозы, гистоны – генную активность и др.);

6) рецепторная (сигнальная): в мембранах имеются белки-рецепторы (интегральные), способные взаимодействовать с гормонами и другими биологически активными веществами; они изменять свою конформацию (пространственную структуру) и передают, таким образом, сигналы (информацию) от встречи с такими веществами в клетку; последняя вследствие этого, перестраивает биохимические реакции обмена веществ; некоторые мембранные белки также меняют свою структуру в ответ на действие факторов внешней среды (например, светочувствительный белок фитохром регулирует фотопериодические реакции растений; опсин – составная часть пигмента родопсина в сетчатке глаза);

7) защитная : защищают организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела – иммуноглобулины блокируют чужеродные антигены, фибриноген, тромбопластин и тромбин предохраняют организм от кровопотерь, белок – интерферон защищает от вирусных инфекций);

8) токсическая : белки-токсины образуются в организме многих змей, лягушек, насекомых, кишечнополостных, грибов, растений и бактерий;

9) энергетическая : при полном окислении 1 г белка высвобождается 17,6 кДж энергии; однако белки становятся источником энергии только после исчерпания запасов углеводов и жиров;

10) запасающая : яичный альбумин – запасной строительный и энергетический материал для развития эмбриона птиц; казеин молока также выполняет эти функции при вскармливании детенышей молоком.

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III . Химическая классификация - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH 2 -группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.