Siaran (dari lat. translatio - terjemahan) adalah istilah yang menunjukkan dalam biologi reaksi semacam itu sebagai hasil sintesis rantai polipeptida dilakukan di ribosom menggunakan mRNA sebagai templat.
Selama sintesis, rantai polipeptida diperpanjang sebagai hasil dari penambahan residu asam amino individu secara berurutan. Untuk memahami bagaimana pembentukan ikatan peptida antara asam amino yang sesuai, perlu dipertimbangkan struktur ribosom dan transpor RNA (tRNA) yang terlibat dalam proses translasi.

Setiap ribosom mengandung 2 subunit: besar dan kecil, yang dapat dipisahkan satu sama lain. Masing-masing subunit ini mengandung RNA ribosom dan protein. Beberapa protein ribosom adalah enzim, mis. melakukan fungsi katalitik. Fungsi utama dari subunit kecil adalah "memecahkan kode" informasi genetik. Ini mengikat mRNA dan tRNA yang membawa asam amino. Fungsi subunit besar adalah pembentukan ikatan peptida antar asam amino, yang dibawa ke ribosom oleh dua molekul tRNA yang berdekatan.

Mengangkut RNA.

Molekul RNA transpor kecil, mengandung 70-90 nukleotida. Fungsi tRNA adalah untuk mentransfer asam amino tertentu ke ribosom selama sintesis rantai polipeptida, sedangkan setiap asam amino ditransfer ke tRNA yang sesuai. Semua molekul tRNA dapat membentuk konformasi karakteristik (pengaturan spasial atom dalam suatu molekul) - konformasi daun semanggi. Konformasi molekul tRNA ini terjadi karena strukturnya mengandung sejumlah besar nukleotida (4-7 dalam satu wilayah), yang saling melengkapi. Pasangan intramolekul nukleotida semacam itu karena pembentukan ikatan hidrogen antara basa komplementer mengarah pada pembentukan struktur seperti itu. Di bagian atas daun semanggi terdapat triplet nukleotida, yang melengkapi kodon mRNA yang menyandi asam amino. Triplet ini berbeda dalam tRNA yang membawa asam amino berbeda, ia mengkode asam amino tertentu, persis seperti yang dibawa tRNA ini. Dia dipanggil antikodon .

Molekul antikodon tRNA dan molekul kodon mRNA

Di bagian pangkal daun semanggi terdapat area tempat asam amino berikatan. Jadi, ternyata molekul tRNA tidak hanya membawa asam amino tertentu, ada catatan dalam strukturnya bahwa ia mentransfer asam amino khusus ini, dan catatan ini dibuat dalam bahasa kode genetik.

Seperti yang telah dinyatakan, ribosom mampu mengikat mRNA yang membawa informasi tentang urutan asam amino dari protein yang disintesis, tRNA yang membawa asam amino, dan, terakhir, rantai polipeptida yang disintesis. Subunit kecil ribosom mengikat mRNA dan tRNA, yang membawa asam amino pertama dari rantai polipeptida (biasanya metionin), setelah itu subunit besar mengikat untuk membentuk ribosom yang berfungsi (bekerja). Pusat aktif ribosom, tempat ikatan peptida terbentuk antara dua asam amino yang berdekatan, dirancang sedemikian rupa sehingga dapat secara bersamaan mengandung dua kodon (triplet) mRNA yang berdekatan. Pada tahap pertama, tRNA berikatan dengan mRNA karena interaksi antara kodon dan antikodon. Karena antikodon yang terletak di tRNA dan kodon yang terletak di mRNA saling melengkapi; ikatan hidrogen terbentuk antara basa nitrogen yang termasuk dalam komposisinya. Pada tahap kedua, pengikatan dengan kodon yang berdekatan dari molekul tRNA kedua dilakukan dengan cara yang serupa. Pada tahap ini, molekul tRNA di pusat aktif ribosom diatur sedemikian rupa sehingga gugus -C \u003d O dari residu asam amino pertama yang terikat pada tRNA pertama berdekatan dengan gugus amino bebas (-NH 2) dari residu asam amino yang merupakan bagian dari tRNA transpor kedua. Jadi, karena interaksi kodon-antikodon antara kodon mRNA yang terletak secara berurutan dan antikodon tRNA yang sesuai, tepatnya asam amino yang dikodekan secara berurutan dalam mRNA ditempatkan berdampingan.

Pusat aktif ribosom, tempat terjadinya pembentukan ikatan peptida antara dua asam amino yang berdekatan

Pada tahap berikutnya, ketika gugus amino bebas, yang merupakan bagian dari residu asam amino dari tRNA yang baru tiba, berinteraksi dengan gugus karboksil dari residu asam amino dari asam amino pertama, ikatan peptida terbentuk antara dua asam amino yang terikat pada tRNA yang sesuai. Reaksi dilakukan dengan substitusi, dengan gugus lepas menjadi molekul tRNA pertama. Sebagai hasil dari substitusi ini, tRNA yang memanjang, yang telah membawa dipeptida, terikat pada ribosom. Untuk reaksi ini, diperlukan enzim, yang merupakan bagian dari subunit besar ribosom.

Pada tahap terakhir, peptida yang terikat pada molekul tRNA kedua bergerak dari tempat tRNA yang mengandung asam amino dihubungkan pada awal siklus ke tempat tRNA berikatan dengan peptida yang dihasilkan. Bersamaan dengan pergerakan rantai peptida yang disintesis, ribosom bergerak di sepanjang mRNA, sedangkan kodon mRNA berikutnya muncul di pusat aktif (ribosom), setelah kejadian yang dijelaskan di atas diulangi. Sintesis protein dilakukan dengan kecepatan sangat tinggi, peptida yang terdiri dari 100 asam amino disintesis dalam waktu sekitar 1 menit.

Ribosom bergerak di sepanjang molekul mRNA berfilamen saat rantai polipeptida berkumpul. Beberapa ribosom dapat ditempatkan secara bersamaan pada satu molekul mRNA, dan masing-masing ribosom mensintesis rantai polipeptida yang dikodekan oleh tRNA ini, sebagai akibatnya polisom : ribosom digantung pada untai mRNA. Semakin jauh ribosom bergerak di sepanjang rantai mRNA, semakin lama fragmen molekul protein akan disintesis. Sintesis protein berakhir ketika ribosom mencapai ujung molekul mRNA, setelah itu ribosom dengan protein yang baru disintesis meninggalkan molekul mRNA (lihat gambar di bawah). Sinyal bahwa sintesis rantai polipeptida selesai diberikan oleh tiga kodon khusus, salah satunya ada di bagian terminal molekul mRNA. Membaca informasi dari molekul mRNA hanya mungkin dilakukan dalam satu arah.

Proses sintesis protein

Ujung rantai polipeptida yang baru terbentuk dapat mengikat protein khusus selama sintesis. pendamping , yang akan memastikan gaya yang benar, dan kemudian dikirim ke peralatan Golgi, dari mana protein diangkut ke tempat ia akan bekerja. Ribosom, yang dibebaskan dari mRNA dan rantai polipeptida yang disintesis, terurai menjadi subunit, setelah itu subunit besar dapat mengikat kembali dengan yang kecil dan membentuk ribosom aktif yang mampu mensintesis protein baru (atau yang sama).

Seperti yang saya katakan sebelumnya, setiap proses sintesis, sebagai akibatnya molekul yang lebih kompleks terbentuk dari molekul yang lebih sederhana, dilakukan dengan pengeluaran energi. Biosintesis protein adalah seluruh rantai reaksi yang mengkonsumsi energi. Misalnya, pengikatan satu asam amino ke tRNA membutuhkan energi dari dua ikatan energi tinggi dari molekul ATP. Selain itu, pembentukan satu ikatan peptida menggunakan energi dari ikatan energi tinggi lainnya. Jadi, selama pembentukan satu ikatan peptida dalam molekul protein, jumlah energi yang disimpan dalam tiga ikatan molekul ATP berenergi tinggi dikeluarkan.

(1) dan (2) dipeptida (rantai dua asam amino) dan molekul air terbentuk. Menurut skema yang sama, ribosom menghasilkan rantai asam amino yang lebih panjang: polipeptida dan protein. Asam amino yang berbeda, yang merupakan "blok bangunan" untuk protein, dibedakan oleh radikal R.

Sifat ikatan peptida

Seperti pada kasus amida manapun, dalam ikatan peptida, karena resonansi struktur kanonik, ikatan C-N antara karbon gugus karbonil dan atom nitrogen sebagian memiliki karakter ganda:

Ini dimanifestasikan, khususnya, dalam penurunan panjangnya menjadi 1,33 angstrom:

Ini mengarah ke properti berikut:

• 4 atom ikatan (C, N, O dan H) dan 2 α-karbon berada pada bidang yang sama. Gugus-R asam amino dan hidrogen pada α-karbon berada di luar bidang ini.
• H. dan HAI dalam ikatan peptida, serta α-karbon dari dua asam amino, mengalami transorientasi (isomer trans lebih stabil). Dalam kasus asam amino-L, yang terdapat di semua protein dan peptida alami, gugus-R juga mengalami transorientasi.
• Rotasi di sekitar ikatan C-N sulit; rotasi di sekitar ikatan C-C dimungkinkan.

Tautan

Wikimedia Foundation. 2010.

Lihat apa itu "ikatan peptida" di kamus lain:

- (CO NH) ikatan kimia yang menghubungkan gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil lainnya dalam molekul peptida dan protein ... Kamus Besar Ensiklopedia

ikatan peptida - - ikatan amida (NH CO) yang terbentuk antara gugus amino dan gugus karboksil dari asam amino sebagai hasil dari reaksi dehidrasi ... Kamus Singkat Istilah Biokimia

ikatan peptida - Ikatan kovalen antara gugus amino alfa dari satu asam amino dan gugus alfa karboksil dari asam amino lain Topik bioteknologi Ikatan peptida EN ... Panduan penerjemah teknis

Ikatan peptida - * ikatan peptida * ikatan kovalen ikatan peptida antara dua asam amino, yang dihasilkan dari kombinasi gugus amino α dari satu molekul dengan gugus α karboksil dari molekul lain, dengan penghilangan air secara simultan ... Genetika. Kamus ensiklopedis

OBLIGASI PEPTIDE - chem. Ikatan CO NH, karakteristik asam amino dalam molekul protein dan peptida. P. s. juga ditemukan di beberapa senyawa organik lainnya. Selama hidrolisisnya, gugus karboksil bebas dan gugus amino terbentuk ... Ensiklopedia Politeknik Besar

Jenis ikatan amida; muncul dari interaksi gugus amino (NH2) dari satu asam amino dengan? gugus karboksil (COOH) asam amino lainnya. Gugus C (O) NH dalam protein dan peptida berada dalam keadaan tautomerisme keto-enol (keberadaan ... ... Kamus ensiklopedis biologi

- (CO NH), ikatan kimia yang menghubungkan gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil lainnya dalam molekul peptida dan protein. * * * PEPTIDE BOND PEPTIDE BOND (CO NH), ikatan kimia yang menghubungkan gugus amino dari satu asam amino ... ... Kamus ensiklopedis

Ikatan peptida ikatan peptida. Suatu jenis ikatan amida, terbentuk antara gugus α karboksil dan α amino dari dua asam amino. (

Struktur primer protein terbentuk sebagai hasil hubungan asam L-a-amino dengan ikatan peptida. Ini dibuktikan oleh banyak data yang berbeda, tetapi bukti yang paling meyakinkan adalah sintesis kimiawi insulin dan ribonuklease, yang dilakukan oleh hubungan sekuensial asam amino dengan ikatan peptida.

Struktur kebanyakan protein distabilkan oleh dua kelas ikatan kuat (peptida dan disulfida) dan tiga kelas ikatan lemah (hidrogen, hidrofobik, dan elektrostatis, yaitu garam).

Kekakuan ikatan peptida

Dalam rumus struktur peptida, ikatan antara gugus karbonil dan atom a-nitrogen digambarkan sebagai ikatan tunggal, tetapi pada kenyataannya ikatan antara atom karbon dan nitrogen ini sebagian merupakan ikatan rangkap (Gambar 5.1). Rotasi bebas di sekitarnya tidak mungkin, dan keempat atom pada Gambar.

Angka: 5.1. Stabilisasi resonansi dari ikatan peptida memberinya karakter ikatan rangkap sebagian; ini menjelaskan kekakuan koneksi.

5.1 terletak pada bidang yang sama (coplanar). Sebaliknya, rotasi di sekitar sisa ikatan dari tulang punggung polipeptida cukup bebas. Situasi ini diilustrasikan pada Gambar. 5.2, di mana ikatan yang memungkinkan rotasi bebas ditutup oleh panah bundar, dan kelompok atom koplanar diarsir. Semi-rigiditas ini memiliki konsekuensi penting untuk level organisasi struktural protein yang lebih tinggi.

Interchain dan intrachain ikatan disulfida yang saling terkait

Ikatan disulfida terbentuk antara dua residu sistein dan "jahitan" dua wilayah rantai polipeptida (atau rantai) tempat residu ini berada.

Angka: 5.2. Parameter rantai polipeptida yang diperpanjang sepenuhnya. Empat atom yang terletak di daerah teduh adalah koplanar dan membentuk ikatan peptida. Di daerah yang tidak diarsir adalah atom karbon-a, atom-hidrogen dan gugus-R dari asam amino yang sesuai. Rotasi bebas dimungkinkan di sekitar ikatan yang menghubungkan a-karbon dengan a-nitrogen dan a-karbonil (ditunjukkan oleh panah). Jadi, rantai polipeptida memanjang adalah struktur semi-kaku di mana dua pertiga dari atom tulang punggung (jika kita menganggap atom sesuai dengan kelompok yang membentuk ikatan peptida) menempati posisi tetap relatif satu sama lain dan berada dalam bidang yang sama. Jarak antara atom karbon-a yang berdekatan adalah 0,36 nm. Jarak antar atom dan sudut ikatan juga diperlihatkan (tidak ekivalen). (Atas kebaikan Pauling L., Corey R. B, Branson H.R .: Struktur protein. Dua konfigurasi heliks berikatan hidrogen dari rantai polipeptida. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1951: 37 : 205.)

Ikatan ini tetap stabil di bawah kondisi di mana protein biasanya berubah sifat. Perlakuan protein dengan asam performat (ikatan pengoksidasi) atau β-merkaptoetanol (ikatan pereduksi dengan regenerasi dua residu sistein) mengarah pada pemisahan rantai polipeptida yang dihubungkan oleh ikatan disulfida; struktur utama mereka tidak terpengaruh (lihat Gambar 4.10).

Stabilisasi polipeptida oleh ikatan antar rantai dan antar rantai hidrogen

Ikatan hidrogen terbentuk 1) antara gugus yang merupakan bagian dari rantai samping dan mampu membentuk ikatan hidrogen; 2) antara atom nitrogen dan oksigen yang termasuk dalam kelompok peptida tulang punggung; 3) antara residu polar yang terletak di permukaan molekul protein dan molekul air. Mereka semua memainkan peran penting dalam menstabilkan sekunder, tersier, dll. struktur protein (lihat Bagian "a-Helix" dan "Lapisan P terlipat").

Interaksi hidrofobik

Rantai samping non-polar asam amino netral dalam protein cenderung berasosiasi. Dalam hal ini, hubungan stoikiometri tidak diamati, sehingga tidak ada ikatan yang muncul dalam pengertian biasa. Namun, interaksi tersebut memainkan peran penting dalam menjaga struktur protein.

Ikatan hidrogen dalam molekul protein dilakukan antara atom hidrogen dari satu kelompok yang memiliki muatan positif sebagian dan atom (oksigen, nitrogen) yang memiliki muatan negatif sebagian dan pasangan elektron yang tidak terbagi dari kelompok lain. Dalam protein, dua varian pembentukan ikatan hidrogen dibedakan: antara kelompok peptida

dan di antara radikal samping asam amino polar. Sebagai contoh, perhatikan pembentukan ikatan hidrogen antara radikal residu asam amino yang mengandung gugus hidroksil:

Kekuatan Van der Waals bersifat elektrostatis. Mereka muncul di antara kutub yang berlawanan dari sebuah dipol. Ada daerah bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, di mana tarikan elektrostatik muncul.

Ikatan kimia yang dibahas di atas terlibat dalam pembentukan struktur molekul protein. Berkat ikatan peptida, rantai polipeptida terbentuk dan, dengan demikian, struktur utama tupai. Organisasi spasial molekul protein terutama ditentukan oleh hidrogen, ikatan ion, gaya van der Waals, dan interaksi hidrofobik. Ikatan hidrogen yang timbul antara gugus peptida menentukan sekunder struktur protein. Pembentukan struktur tersier dan kuaterner dilakukan oleh ikatan hidrogen yang terbentuk antara radikal asam amino polar, ikatan ionik, gaya van der Waals, interaksi hidrofobik. Ikatan disulfida terlibat dalam stabilisasi struktur tersier.

Asam amino – senyawa amfoter dengan berat molekul relatif rendah, yang, selain karbon, oksigen, dan hidrogen, termasuk nitrogen. Amfoteritas asam amino dimanifestasikan dalam kemampuan gugus karboksil (-COOH) untuk mendonasikan H +, berfungsi sebagai asam, dan gugus amina - (-NH 2), untuk menerima proton, menunjukkan sifat-sifat basa, yang karenanya mereka memainkan peran sebagai sistem penyangga dalam sel.

Kebanyakan asam amino bersifat netral: mengandung satu amino dan satu gugus karboksil. Asam amino basa mengandung lebih dari satu gugus amino, dan yang asam mengandung lebih dari satu gugus karboksil.

Dalam organisme hidup, ada sekitar 200 asam amino, tetapi hanya 20 di antaranya yang merupakan bagian dari protein - inilah pembentuk protein (dasar, proteinogenik) asam amino (Tabel 2), yang, tergantung pada sifat-sifat radikal, dibagi menjadi tiga kelompok:

1) non-polar (alanin, metionin, valin, prolin, leusin, isoleusin, triptofan, fenilalanin);

2) kutub tidak bermuatan(asparagin, glutamin, serin, glisin, tirosin, treonin, sistein);

3) bermuatan kutub (arginin, histidin, lisin bermuatan positif; asam aspartat dan glutamat bermuatan negatif).

Tabel 2. Dua puluh asam amino pembentuk protein

Rantai samping asam amino (radikal) bersifat hidrofobik atau hidrofilik dan memberikan protein sifat yang sesuai. Sifat-sifat radikal ini memainkan peran yang menentukan dalam pembentukan struktur spasial ( konformasi) tupai.

Gugus amino dari satu asam amino mampu bereaksi dengan gugus karboksil dari asam amino lain ikatan peptida(CO-NH), terbentuk dipeptida... Ada gugus amino bebas di salah satu ujung molekul dipeptida, dan gugus karboksil bebas di ujung lainnya. Berkat ini, dipeptida dapat mengikat asam amino lain menjadi dirinya sendiri, membentuk oligopeptida (hingga 10 asam amino). Jika 11-50 asam amino digabungkan dengan cara ini, maka polipeptida.

Peptida dan oligopeptida memainkan peran penting dalam tubuh:

Oligopeptida: hormon (oksitosin, vasopresin), antibiotik (gramicidin S); beberapa zat beracun yang sangat beracun (jamur amanitin);

Polipeptida: bradikinin (peptida nyeri); beberapa opiat ("obat alami" seseorang) melakukan fungsi anestesi (mengonsumsi obat mengganggu sistem opiat tubuh, oleh karena itu Commissar mengalami rasa sakit yang parah - "penarikan", yang biasanya dihilangkan dengan opiat); keriuhan (insulin, ACTH, dll.); Antibiotik (gramicidin A), toksin (toksin difteri).

Protein dibentuk oleh sejumlah besar monomer - dari 51 hingga beberapa ribu dengan berat molekul relatif lebih dari 6000. Molekul berbagai protein berbeda satu sama lain dalam hal berat molekul, jumlah, komposisi, dan urutan asam amino dalam rantai polipeptida. Inilah yang menjelaskan banyaknya variasi protein; jumlahnya di semua jenis organisme hidup adalah 10 10 - 10 12.

Berhubungan satu sama lain melalui ikatan peptida, asam amino disebut membentuk rantai struktur protein primer... Struktur primer spesifik untuk setiap protein dan ditentukan oleh informasi genetik (urutan nukleotida DNA). Konformasi akhir dan sifat biologis protein bergantung pada struktur primer. Oleh karena itu, penggantian satu asam amino saja dalam rantai polipeptida, atau perubahan susunan residu asam amino biasanya menyebabkan perubahan struktur protein dan penurunan atau hilangnya aktivitas biologisnya.

Angka: Struktur molekul protein: 1 - primer; 2 - sekunder; 3 - tersier; 4 - Struktur kuarter.

Struktur sekunder muncul sebagai hasil dari pembentukan ikatan hidrogen dalam satu rantai polipeptida (konfigurasi heliks, alfa-heliks) atau antara dua rantai polipeptida (terlipat, lapisan beta). Tingkat spiralisasi adalah dari 11 hingga 100%. Pada tingkat ini, protein jaringan dengan tingkat proses metabolisme rendah aktif secara biologis: keratin - protein struktural rambut, wol, cakar, bulu dan tanduk, stratum korneum kulit vertebrata, fibrin darah, hialin (struktur spiral); fibroin sutra (struktur terlipat). Protein fibrillar dapat dibentuk dengan memutar beberapa heliks bersama-sama (3 untuk kolagen, 7 untuk keratin) atau dengan menghubungkan struktur terlipat dengan rantai samping.

Angka: Ikatan hidrogen.

Struktur tersier berbentuk bulat) - khas untuk kebanyakan protein - formasi tiga dimensi dari bentuk bola, di mana bagian heliks dan non-heliks dari rantai polipeptida dilipat. Ikatan penstabil struktur tersier:

1) gaya tarik elektrostatis antara gugus-R yang membawa gugus ionogenik bermuatan berlawanan (ikatan ion);

2) ikatan hidrogen antara gugus-R polar (hidrofilik);

3) interaksi hidrofobik antara gugus-R non-polar (hidrofobik);

4) ikatan disulfida antara radikal dua molekul sistein. Ikatan ini bersifat kovalen. Mereka meningkatkan stabilitas struktur tersier, tetapi tidak selalu diperlukan untuk pelintiran molekul yang benar. Dalam beberapa protein, mereka mungkin tidak ada sama sekali.

Struktur kuarter - hasil penggabungan akibat interaksi hidrofobik, menggunakan ikatan hidrogen dan ionik dari beberapa rantai polipeptida. Molekul protein globular hemoglobin terdiri dari empat subunit polipeptida terpisah (2 alfa dan 2 beta) (protomer) dan bagian non-protein ( kelompok prostetik) – dia me... Hanya berkat struktur inilah hemoglobin dapat menjalankan fungsi transpornya.

Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibagi menjadi sederhana (protein) dan kompleks (proteids). Protein sederhana hanya terdiri dari asam amino (albumin, globulin, protamin, histones, glutelin, prolamins). Kompleks dalam komposisinya selain asam amino (bagian protein) mengandung bagian non-protein - asam nukleat (nukleoprotein), karbohidrat (glikoprotein), logam lipid (lipoprotein) (metaloprotein), fosfor (fosfoprotein).

Angka: Struktur tersier menstabilkan ikatan

Protein memiliki sifat mengubah strukturnya secara reversibel sebagai respons terhadap aksi faktor fisik (suhu tinggi, radiasi, tekanan tinggi, dll.) Dan kimia (alkohol, aseton, asam, alkali, dll.), Yang mendasari iritabilitas, dan terjadi. dengan denaturasi dan renaturasi:

- denaturasi - proses mengganggu struktur alami (asli) protein; dapat dibalik, asalkan struktur utama dipertahankan.

- renaturasi - proses pemulihan spontan struktur protein setelah kembali ke kondisi lingkungan normal.

Angka: Denaturasi dan renaturasi protein: 1 - molekul protein tersier; 2 - protein terdenaturasi; 3 - pemulihan struktur tersier dalam proses renaturasi.

Fungsi protein:

1) struktural (konstruksi):

dan ) merupakan bagian dari membran biologis, membentuk sitoskeleton sel;

b) adalah bagian penyusun organel (misalnya, ribosom, pusat sel, dll.), kromosom (protein histon);

c) membentuk sitoskeleton (protein tubulin merupakan bagian integral dari mikrotubulus);

d) komponen utama struktur pendukung tubuh (kolagen kulit, tulang rawan, tendon; elastin kulit; keratin rambut, kuku, cakar, kuku, tanduk, bulu);

e) benang jaring laba-laba.

2) mengangkut: mengikat dan mentransfer molekul tertentu, ion (hemoglobin membawa oksigen; albumin darah mengangkut asam lemak, globulin - ion logam dan hormon); protein membran mengambil bagian dalam pengangkutan zat masuk dan keluar sel).

3) kontraktil(motor):

a) aktin dan miosin berpartisipasi dalam kontraksi miofibril jaringan otot, memberikan gerakan;

b) protein tubulin dalam mikrotubulus membentuk spindel fisi, yang memastikan pergerakan kromosom selama mitosis dan meiosis;

c) protein tubulin dalam komposisi undulipodium – silia dan flagela, Menyediakan pergerakan protista dan sel khusus (sperma)

4) enzimatis (katalitik): lebih dari 2000 enzim mengkatalisasi semua reaksi biokimia di dalam sel (superoksida dismutase menetralkan radikal bebas, amilase memecah pati menjadi glukosa, sitokrom terlibat dalam fotosintesis);

5) peraturan: beberapa protein adalah hormon yang mengatur metabolisme di dalam sel dan di dalam tubuh (insulin mengatur glukosa darah, glukagon - pemecahan glikogen menjadi glukosa, histon - aktivitas gen, dll.);

6) reseptor (sinyal): ada protein reseptor di membran (integral) yang dapat berinteraksi dengan hormon dan zat aktif biologis lainnya; mereka mengubah konformasi mereka (struktur spasial) dan mengirimkan, dengan demikian, sinyal (informasi) dari pertemuan dengan zat semacam itu di dalam sel; yang terakhir, sebagai hasilnya, membangun kembali reaksi biokimia metabolisme; beberapa protein membran juga mengubah strukturnya sebagai respons terhadap faktor lingkungan (misalnya, fitokrom protein peka cahaya mengatur reaksi fotoperiodik tanaman; opsin merupakan bagian integral dari pigmen rhodopsin di retina);

7) pelindung: melindungi tubuh dari invasi organisme lain dan dari kerusakan (antibodi - imunoglobulin memblokir antigen asing, fibrinogen, tromboplastin dan trombin melindungi tubuh dari kehilangan darah, protein - interferon melindungi dari infeksi virus);

8) beracun: protein toksin banyak terbentuk di tubuh ular, katak, serangga, rongga usus, jamur, tumbuhan dan bakteri;

9) energik: dengan oksidasi lengkap 1 g protein, 17,6 kJ energi dilepaskan; namun, protein menjadi sumber energi hanya setelah karbohidrat dan lemak menipis;

10) menyimpan: albumin telur - bahan bangunan dan energi cadangan untuk perkembangan embrio burung; Kasein susu juga melakukan fungsi-fungsi ini saat susu diberikan kepada anak-anak.

dan) Tak tergantikanasam amino, mereka juga disebut "esensial". Mereka tidak dapat disintesis di dalam tubuh manusia dan harus datang dengan makanan. 8 dan 2 lebih asam amino mereka sebagian penting.

Sangat diperlukan: metionin, treonin, lisin, leusin, isoleusin, valin, triptofan, fenilalanin.

Sebagian tak tergantikan: arginin, histidin.

dan) Tergantikan (dapat disintesis dalam tubuh manusia). Ada 10 di antaranya: asam glutamat, glutamin, prolin, alanin, asam aspartat, asparagin, tirosin, sistein, serin, dan glisin.

AKU AKU AKU. Klasifikasi kimia - sesuai dengan struktur kimiawi asam amino radikal (alifatik, aromatik).

Protein disintesis pada ribosom, bukan dari asam amino bebas, tetapi dari senyawanya dengan transpor RNA (t-RNA).

Kompleks ini disebut "aminoacyl-t-RNA".

Jenis ikatan antara asam amino dalam molekul protein

1. OBLIGASI COVALEN - ikatan kimia kuat yang biasa.

a) ikatan peptida

b) ikatan disulfida

2. JENIS OBLIGASI NON-COVALEN (LEMAH) - interaksi fisik dan kimia dari struktur terkait. Ini puluhan kali lebih lemah dari ikatan kimia biasa. Mereka sangat peka terhadap kondisi fisik dan kimiawi lingkungan. Mereka tidak spesifik, yaitu, kelompok kimia yang tidak didefinisikan secara ketat terhubung satu sama lain, tetapi berbagai kelompok kimia, tetapi memenuhi persyaratan tertentu.

a) Ikatan hidrogen

b) Ikatan ionik

c) Interaksi hidrofobik

OBLIGASI PEPTIDE.

Dibentuk oleh gugus COOH dari satu asam amino dan gugus NH 2 dari asam amino yang berdekatan. Atas nama peptida, ujung nama semua asam amino, kecuali yang terakhir terletak di ujung "C" molekul, ubah menjadi "lanau"

Tetrapeptida: valyl-asparagyl-lysyl-serine

BENTUK OBLIGASI PEPTIDE HANYA ATAS BIAYA KELOMPOK ALPHA AMINO DAN KELOMPOK COOH TETANGGA DARI FRAGMEN MOLEKUL UMUM UNTUK SEMUA ASAM AMINO !!! Jika gugus karboksil dan amino adalah bagian dari radikal, maka mereka tidak pernah(!) tidak berpartisipasi dalam pembentukan ikatan peptida dalam molekul protein.

Protein apa pun adalah rantai polipeptida panjang tidak bercabang yang mengandung puluhan, ratusan, dan terkadang lebih dari seribu residu asam amino. Tetapi tidak peduli berapa panjang rantai polipeptida, itu selalu didasarkan pada inti molekul, yang sama sekali untuk semua protein. Setiap rantai polipeptida memiliki N-terminus di mana terdapat gugus amino terminal bebas dan C-terminus yang dibentuk oleh gugus karboksil bebas terminal. Radikal asam amino duduk di batang ini seperti cabang samping. Satu protein berbeda dari yang lain dengan jumlah, rasio, dan pergantian radikal-radikal ini. Ikatan peptida itu sendiri sebagian berlipat ganda karena tautomerisme laktim-laktam. Oleh karena itu, tidak mungkin berputar mengelilinginya, dan ikatan itu sendiri satu setengah kali lebih kuat daripada ikatan kovalen biasa. Gambar tersebut menunjukkan bahwa dari setiap tiga ikatan kovalen dalam batang peptida atau molekul protein, dua adalah sederhana dan memungkinkan rotasi, sehingga batang (seluruh rantai polipeptida) dapat menekuk di angkasa.

Meskipun ikatan peptida cukup kuat, ikatan ini relatif mudah dihancurkan dengan cara kimiawi - dengan merebus protein dalam larutan asam atau alkali yang kuat selama 1-3 hari.

Selain ikatan peptida, ikatan kovalen dalam molekul protein juga termasuk DISULFIDE OBLIGASI.

Sistein adalah asam amino yang memiliki gugus SH di radikal, yang karenanya ikatan disulfida terbentuk.